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- PDB-2rui: Solution Structure of the Bacillus anthracis Sortase A-substrate ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rui
タイトルSolution Structure of the Bacillus anthracis Sortase A-substrate Complex
要素
  • Boc-LPAT*
  • LPXTG-site transpeptidase family protein
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE SUBSTRATE / Sortase / SrtA / Transpeptidase / HYDROLASE-HYDROLASE SUBSTRATE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane => GO:0016020 / cysteine-type peptidase activity / proteolysis / membrane
類似検索 - 分子機能
Sortase A / Sortase; Chain: A; / Sortase / Sortase family / Sortase domain superfamily / Sortase domain / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(BOC)LPA(B27) PEPTIDE / Class A sortase / LPXTG-site transpeptidase family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis str. Sterne (炭疽菌)
synthetic (人工物)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Chan, A.H. / Yi, S. / Jung, M.E. / Clubb, R.T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structure of the Bacillus anthracis Sortase A Enzyme Bound to Its Sorting Signal: A FLEXIBLE AMINO-TERMINAL APPENDAGE MODULATES SUBSTRATE ACCESS.
著者: Chan, A.H. / Yi, S.W. / Terwilliger, A.L. / Maresso, A.W. / Jung, M.E. / Clubb, R.T.
履歴
登録2014年6月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_nmr_software ...citation / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LPXTG-site transpeptidase family protein
B: Boc-LPAT*


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6132
ポリマ－17,6132
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 LPXTG-site transpeptidase family protein


分子量: 17110.387 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 57-210 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus anthracis str. Sterne (炭疽菌)
遺伝子: BAS0654, srtA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6I399, UniProt: Q81V16*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Boc-LPAT*


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 502.667 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic (人工物) / 参照: (BOC)LPA(B27) PEPTIDE

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HNCO
1513D C(CO)NH
1613D HN(CA)CB
1713D HBHA(CO)NH
1823D (H)CCH-TOCSY
1913D HNHA
11013D 1H-15N NOESY
11123D 1H-13C NOESY
11213D HNHB
11323D (H)CCH-COSY
11413D HCACO
11513D H(CCO)NH

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] BaSrtA-1, 2.6 mM Boc-LPAT*-2, 50 mM sodium phosphate-3, 0.01 % sodium azide-4, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
22.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] BaSrtA-5, 2.6 mM Boc-LPAT*-6, 50 mM sodium phosphate-7, 0.01 % sodium azide-8, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2.6 mMBaSrtA-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
2.6 mMBoc-LPAT*-21
50 mMsodium phosphate-31
0.01 %sodium azide-41
2.6 mMBaSrtA-5[U-100% 13C; U-100% 15N]2
2.6 mMBoc-LPAT*-62
50 mMsodium phosphate-72
0.01 %sodium azide-82
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH2.25Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.25Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
ModelFreePalmerデータ解析
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
PIPPGarrettpeak picking
ProcheckLaskowski, MacArthur, Smith, Jones, Hutchinson, Morris, Moss and Thorntonデータ解析
SparkyGoddardデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
XwinNMRBruker Biospincollection
XwinNMRBruker Biospinデータ解析
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CARAKeller and Wuthrichpeak picking
UNIO10Herrmann, Guntert and Wuthrichpeak picking
UNIO10Herrmann, Guntert and Wuthrich構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1861 / NOE intraresidue total count: 368 / NOE long range total count: 808 / NOE medium range total count: 235 / NOE sequential total count: 449 / Hydrogen bond constraints total count: 47 / Protein chi angle constraints total count: 24 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 150 / Protein psi angle constraints total count: 144
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.031 Å / Distance rms dev error: 0.002 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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