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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2zot | ||||||
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Title | Crystal structure of human F-spondin reeler domain (fragment 1) | ||||||
![]() | Spondin-1 | ||||||
![]() | CELL ADHESION / beta-sandwich / extracellular protein / Extracellular matrix / Glycoprotein / Secreted | ||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / positive regulation of protein processing / extracellular matrix structural constituent / LBD domain binding / negative regulation of amyloid-beta formation / extracellular matrix / protein processing / cell adhesion ...positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / positive regulation of protein processing / extracellular matrix structural constituent / LBD domain binding / negative regulation of amyloid-beta formation / extracellular matrix / protein processing / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / extracellular space / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Nagae, M. / Nogi, T. / Takagi, J. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure of the F-spondin reeler domain reveals a unique beta-sandwich fold with a deformable disulfide-bonded loop Authors: Nagae, M. / Nishikawa, K. / Yasui, N. / Yamasaki, M. / Nogi, T. / Takagi, J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 113.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 93.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 452.8 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 458.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 20.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 27.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 19412.717 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: reeler domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.06 Å3/Da / Density % sol: 40.2 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: 0.2M bis-tris(pH 5.5), 0.4M ammonium acetate, 25% polyethylene glycol(PEG) 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2.7→100 Å / Num. all: 17075 / Num. obs: 16670 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 4.9 % / Rsym value: 0.083 / Net I/av σ(I): 7.3 / Net I/σ(I): 9 | |||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.8 Å / Redundancy: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.038 / Num. unique all: 1724 / Rsym value: 0.488 / % possible all: 99.7 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 39.394 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→57.54 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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