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万見
- PDB-2rt6: Backbone 1H, 13C, and 15N Chemical Shift Assignments for PriC N-t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rt6
タイトルBackbone 1H, 13C, and 15N Chemical Shift Assignments for PriC N-terminal domain
要素Primosomal replication protein N''
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Primosome / Replication restart / PriC
機能・相同性
機能・相同性情報


DnaB-DnaC-Rep-PriC complex / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriC complex / primosome complex / DNA replication, synthesis of primer / replication fork processing / DNA replication initiation / DNA-templated DNA replication / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #340 / Primosomal replication PriB/PriC / PriB/PriC superfamily / Primosomal replication protein priC / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Primosome protein PriC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Aramaki, T. / Abe, Y. / Katayama, T. / Ueda, T.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2013
タイトル: Solution structure of the N-terminal domain of a replication restart primosome factor, PriC, in Escherichia coli.
著者: Aramaki, T. / Abe, Y. / Katayama, T. / Ueda, T.
履歴
登録2013年4月24日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / database_2 / pdbx_nmr_software
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.22023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Primosomal replication protein N''


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0081
ポリマ－11,0081
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Primosomal replication protein N''


分子量: 11007.533 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 1-98 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b0467, JW0456, priC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P23862

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-15N HSQC
1312D 1H-13C HSQC aliphatic
1412D 1H-13C HSQC aromatic
1513D CBCA(CO)NH
1613D C(CO)NH
1713D HNCO
1813D HNCA
1913D HN(CA)CB
11013D HBHA(CO)NH
11113D HN(CO)CA
11213D H(CCO)NH
11313D (H)CCH-TOCSY
11413D 1H-15N NOESY
11513D 1H-15N TOCSY
11613D 1H-13C NOESY aliphatic
11713D 1H-13C NOESY aromatic
11813D (H)CCH-COSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] PriC N-terminal domain-1, 150 mM sodium chloride-2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.2 mM [U-98% 15N] PriC N-terminal domain-3, 150 mM sodium chloride-4, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMPriC N-terminal domain-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
150 mMsodium chloride-21
0.2 mMPriC N-terminal domain-3[U-98% 15N]2
150 mMsodium chloride-42
試料状態イオン強度: 150 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
Olivia1.16.6Olivia Developer Teamchemical shift assignment
Olivia1.16.6Olivia Developer Teamデータ解析
CNS1.21精密化
CNS1.21Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 908 / NOE intraresidue total count: 297 / NOE long range total count: 124 / NOE medium range total count: 172 / NOE sequential total count: 307 / Hydrogen bond constraints total count: 0 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 87 / Protein psi angle constraints total count: 87
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 2.7 °
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.01 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 4.06 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.2 Å / 代表コンフォーマー: 1
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0022 Å / Distance rms dev error: 0.0002 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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