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万見
- PDB-2rr8: Solution structure of calponin homology domain of IQGAP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rr8
タイトルSolution structure of calponin homology domain of IQGAP1
要素IQGAP1 protein
キーワードPROTEIN BINDING / F-actin binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of dephosphorylation / mitotic actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / podocyte development / slit diaphragm / GTPase inhibitor activity / fibroblast migration / MAP-kinase scaffold activity / S100 protein binding / Nephrin family interactions / neuron projection extension ...negative regulation of dephosphorylation / mitotic actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / podocyte development / slit diaphragm / GTPase inhibitor activity / fibroblast migration / MAP-kinase scaffold activity / S100 protein binding / Nephrin family interactions / neuron projection extension / RHOV GTPase cycle / cortical actin cytoskeleton / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / RHOC GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / CDC42 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / lateral plasma membrane / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / positive regulation of protein kinase activity / RHO GTPases activate IQGAPs / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / ruffle / regulation of cytokine production / regulation of mitotic cell cycle / RAC1 GTPase cycle / cellular response to calcium ion / protein serine/threonine kinase activator activity / GTPase activator activity / secretory granule membrane / actin filament / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cytoplasmic side of plasma membrane / small GTPase binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / actin filament binding / cell migration / cell cortex / midbody / growth cone / basolateral plasma membrane / protein phosphatase binding / microtubule / positive regulation of MAPK cascade / molecular adaptor activity / calmodulin binding / ribonucleoprotein complex / cadherin binding / neuron projection / apical plasma membrane / protein domain specific binding / axon / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / signal transduction / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
RasGAP protein, C-terminal / RasGAP C-terminus / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 ...RasGAP protein, C-terminal / RasGAP C-terminus / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / IQ calmodulin-binding motif / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Rho GTPase activation protein / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / IQ motif profile. / WW/rsp5/WWP domain signature. / IQ motif, EF-hand binding site / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ras GTPase-activating-like protein IQGAP1 / IQGAP1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Umemoto, R. / Nishida, N. / Ogino, S. / Shimada, I.
引用ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2010
タイトル: NMR structure of the calponin homology domain of human IQGAP1 and its implications for the actin recognition mode.
著者: Umemoto, R. / Nishida, N. / Ogino, S. / Shimada, I.
履歴
登録2010年6月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IQGAP1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0321
ポリマ－22,0321
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 IQGAP1 protein


分子量: 22032.256 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 26-210 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IQGAP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6P1N4, UniProt: P46940*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D C(CO)NH
1513D HNCA
1613D HN(CA)CB
1723D (H)CCH-TOCSY
1823D (H)CCH-COSY
1923D 1H-13C NOESY
11013D 1H-15N NOESY
11133D HNHA
11213D H(CCO)NH
11313D HN(CO)CA
11413D HBHA(CO)NH
11513D HNCO

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.90 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] CH domain-1, 20 mM sodium phosphate-2, 150 mM sodium chloride-3, 1 mM DTT-4, 1 mM sodium azide-5, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.90 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] CH domain-6, 20 mM sodium phosphate-7, 150 mM sodium chloride-8, 1 mM DTT-9, 1 mM sodium azide-10, 100% D2O100% D2O
30.90 mM [U-99% 15N] CH domain-11, 20 mM sodium phosphate-12, 150 mM sodium chloride-13, 1 mM DTT-14, 1 mM sodium azide-15, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.90 mMCH domain-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
20 mMsodium phosphate-21
150 mMsodium chloride-31
1 mMDTT-41
1 mMsodium azide-51
0.90 mMCH domain-6[U-99% 13C; U-99% 15N]2
20 mMsodium phosphate-72
150 mMsodium chloride-82
1 mMDTT-92
1 mMsodium azide-102
0.90 mMCH domain-11[U-99% 15N]3
20 mMsodium phosphate-123
150 mMsodium chloride-133
1 mMDTT-143
1 mMsodium azide-153
試料状態イオン強度: 0.17 / pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software名称: CYANA / バージョン: 2.1 / 開発者: Guntert, Mumenthaler, Wuthrich / 分類: 精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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