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- PDB-5wn9: Structure of antibody 2D10 bound to the central conserved region ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wn9
タイトルStructure of antibody 2D10 bound to the central conserved region of RSV G
要素
  • Major surface glycoprotein G
  • scFv 2D10
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / RSV / glycoprotein / G glycoprotein / viral protein / viral attachment protein / antibody / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / RSV-host interactions / Maturation of hRSV A proteins / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / symbiont entry into host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Major surface glycoprotein G / Pneumovirus attachment glycoprotein G / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major surface glycoprotein G
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human respiratory syncytial virus A (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.551 Å
データ登録者Fedechkin, S.O. / George, N.L. / Wolff, J.T. / Kauvar, L.M. / DuBois, R.M.
引用ジャーナル: Sci Immunol / 年: 2018
タイトル: Structures of respiratory syncytial virus G antigen bound to broadly neutralizing antibodies.
著者: Fedechkin, S.O. / George, N.L. / Wolff, J.T. / Kauvar, L.M. / DuBois, R.M.
履歴
登録2017年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: scFv 2D10
A: Major surface glycoprotein G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4902
ポリマ－30,4902
非ポリマー00
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, 2D10 scFv co-elutes with RSV G 169-198 peptide
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area990 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area11730 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)44.843, 56.387, 126.148
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 scFv 2D10


分子量: 27218.131 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
#2: タンパク質・ペプチド Major surface glycoprotein G / Attachment glycoprotein G / Membrane-bound glycoprotein / mG


分子量: 3271.921 Da / 分子数: 1
Fragment: Central conserved region of RSV G, UNP residues 168-196
由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide
由来: (合成) Human respiratory syncytial virus A (strain A2) (ウイルス)
参照: UniProt: P03423
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.97 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 25% PEG4000, 0.17M Ammonium acetate, 0.085 sodium citrate pH 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月11日
詳細: iger 1M with max frame rate of 133 Hz: Count rate 2MHz/pixel. Mini-beam 5 or 10 micron beam
放射モノクロメーター: Si(111) Khozu / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→42.253 Å / Num. obs: 47198 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 25.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.074 / Χ2: 1.294 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRrim(I) all
1.55-1.586.20.95322900.7510.3890.45699.4
1.58-1.617.20.89423350.8040.3460.46499.90.962
1.61-1.647.90.83623150.8280.3120.4761000.894
1.64-1.678.90.76423220.8820.2690.4811000.811
1.67-1.719.50.64923360.9170.2230.4981000.687
1.71-1.7510.30.50322970.9560.1650.5451000.53
1.75-1.7910.40.40323630.9720.1320.5821000.424
1.79-1.8410.20.3223170.9730.1060.6431000.338
1.84-1.89100.25423550.9820.0850.7221000.268
1.89-1.959.50.20123330.9870.0690.91999.90.212
1.95-2.029.90.1623300.9910.0541.0471000.169
2.02-2.110.50.14223490.9910.0461.1431000.149
2.1-2.210.60.12123530.9940.0391.3011000.127
2.2-2.3210.50.10323530.9950.0341.4751000.109
2.32-2.46100.09323820.9950.0311.6651000.098
2.46-2.6510.20.08123720.9960.0271.9431000.086
2.65-2.9210.90.07423760.9970.0242.3041000.078
2.92-3.3410.40.06423940.9980.0212.6391000.068
3.34-4.219.70.05424390.9980.0182.8311000.057
4.21-509.70.04725870.9990.0162.48699.80.05

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
Cootモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NCJ, 5K9Q

3ncj

5k9q


解像度: 1.551→42.253 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.94 / 詳細: PHENIX
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1851 2000 4.25 %
Rwork0.1689 --
obs0.1696 47114 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 195.08 Å2 / Biso mean: 38.5981 Å2 / Biso min: 19.88 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.551→42.253 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1925 0 0 111 2036
Biso mean---37.92 -
残基数----257
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082002
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9682735
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06305
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006351
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.0041200
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5509-1.58970.29651360.2853066320297
1.5897-1.63260.28411420.249631963338100
1.6326-1.68070.24891410.22631903331100
1.6807-1.73490.21481410.202831873328100
1.7349-1.79690.18661420.185831983340100
1.7969-1.86890.2061420.178931923334100
1.8689-1.9540.21491410.169731903331100
1.954-2.0570.1831430.16132083351100
2.057-2.18580.18411410.158432033344100
2.1858-2.35460.15961430.164732403383100
2.3546-2.59150.16671430.167832203363100
2.5915-2.96640.17641460.167332793425100
2.9664-3.7370.17481460.16133013447100
3.737-42.26840.18741530.161934443597100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.4704-6.5333-4.56058.86325.79374.9854-0.31010.2451-0.6585-0.106-0.19830.63540.0198-0.18840.5240.32680.0262-0.06380.28640.00070.1494-7.8403-9.85332.9016
21.0247-0.6536-0.31862.92591.34532.118-0.05070.05940.0376-0.05210.03420.2036-0.1023-0.05510.01080.24810.0176-0.02050.2046-0.0090.1896-6.2359-4.142511.8628
32.8436-0.80430.26436.61362.51236.95790.03270.1006-0.1473-0.42780.14760.0173-0.20480.3698-0.1710.2627-0.05150.01120.21780.01370.16012.05921.433910.021
40.31250.154-0.05661.0567-0.26570.9675-0.03320.03780.0044-0.1354-0.03670.0305-0.0701-0.01930.09630.26770.017-0.0080.2573-0.02140.2391-3.6186-8.814313.3672
52.37011.0199-0.23654.6776-0.48561.72420.0573-0.0355-0.06930.0884-0.09130.1879-0.0226-0.03010.04320.18790.0190.01320.2148-0.01880.1973-8.1892-13.773428.8866
62.05411.5026-0.14994.2327-0.48591.05130.0336-0.0681-0.08780.0251-0.01590.2943-0.0587-0.1404-0.0190.21590.0225-0.0210.2605-0.00350.2448-9.6029-13.482129.5687
72.1691-2.9448-3.18226.28613.77698.20380.01630.32690.3196-1.19970.0655-0.2839-0.90840.28560.07850.4269-0.0632-0.01140.31980.02360.32627.426811.810520.1307
88.0573-1.64010.61563.2248-5.13649.1563-0.21210.09920.4177-0.017-0.1738-0.273-0.52580.37210.09610.4256-0.05420.00010.2344-0.02030.28363.140510.879917.4445
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'H' and (resid 1 through 17 )H1 - 17
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'H' and (resid 18 through 52 )H18 - 52
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'H' and (resid 53 through 73 )H53 - 73
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'H' and (resid 74 through 157 )H74 - 157
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'H' and (resid 158 through 192 )H158 - 192
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'H' and (resid 193 through 252 )H193 - 252
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 169 through 179 )A169 - 179
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 180 through 189 )A180 - 189

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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