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万見
- PDB-2rqh: Structure of GSPT1/ERF3A-PABC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rqh
タイトルStructure of GSPT1/ERF3A-PABC
要素
  • G1 to S phase transition 1
  • Polyadenylate-binding protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / GTP-binding / Nucleotide-binding / Alternative splicing / Cytoplasm / Methylation / mRNA processing / mRNA splicing / Nucleus / Phosphoprotein / RNA-binding / Spliceosome
機能・相同性
機能・相同性情報


Eukaryotic Translation Termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / translation release factor complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / translation activator activity / CRD-mediated mRNA stabilization / regulation of translational termination ...Eukaryotic Translation Termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / translation release factor complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / translation activator activity / CRD-mediated mRNA stabilization / regulation of translational termination / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / poly(A) binding / translation release factor activity / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / positive regulation of cytoplasmic translation / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / mRNA stabilization / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / poly(U) RNA binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / Translation initiation complex formation / cell leading edge / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / positive regulation of viral genome replication / translational termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / catalytic step 2 spliceosome / cytosolic ribosome / mRNA 3'-UTR binding / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / mRNA splicing, via spliceosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic stress granule / lamellipodium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ribonucleoprotein complex / focal adhesion / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ataxin-2, C-terminal / Ataxin-2 C-terminal region / c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein / : / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein ...Ataxin-2, C-terminal / Ataxin-2 C-terminal region / c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein / : / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / MLLE domain / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyadenylate-binding protein 1 / Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A / Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Osawa, M. / Nakanishi, T. / Hosoda, N. / Uchida, S. / Hoshino, T. / Katada, I. / Shimada, I.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Eukaryotic Translation Termination Factor Gspt/Erf3 Recognizes Pabp with Chemical Exchange Using Two Overlapping Motifs
著者: Osawa, M. / Nakanishi, T. / Hosoda, N. / Uchida, S. / Hoshino, T. / Katada, I. / Shimada, I.
履歴
登録2009年5月8日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G1 to S phase transition 1
B: Polyadenylate-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3512
ポリマ－11,3512
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド G1 to S phase transition 1 / GSPT1/eRF3a PAM2-1


分子量: 2354.724 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 73-94 (UNP residues 24-45) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gspt1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8K2E1, UniProt: Q8R050*PLUS
#2: タンパク質 Polyadenylate-binding protein 1 / Poly(A)-binding protein 1 / PABP 1


分子量: 8996.363 Da / 分子数: 1 / 断片: PABC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PABPC1, PAB1, PABP1, PABPC2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P11940

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-SEPARATED NOESY
1213D 13C-SEPARATED NOESY
131HNHA
14113C -FILTERD/13C-EDITED NOESY

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試料調製

詳細内容: 1 mM G1 TO S PHASE TRANSITION 1-1, 1 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] POLYADENYLATE-BINDING PROTEIN 1-2, 93% H2O/7% D2O
溶媒系: 93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMG1 TO S PHASE TRANSITION 1-11
1 mMPOLYADENYLATE-BINDING PROTEIN 1-2[U-98% 13C; U-98% 15N]1
試料状態イオン強度: 0.15M / pH: 6.5 / 圧: AMBIENT / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: BRUKER AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Sparky3Goddardchemical shift assignment
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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