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万見
- PDB-2rpi: The NMR structure of the submillisecond folding intermediate of t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rpi
タイトルThe NMR structure of the submillisecond folding intermediate of the Thermus thermophilus ribonuclease H
要素Ribonuclease H
キーワードHYDROLASE / submillisecond folding intermediate / Thermus thermophilus ribonuclease H / High-resolution structure / Endonuclease / Magnesium / Metal-binding / Nuclease
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA replication, removal of RNA primer / ribonuclease H / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / nucleic acid binding / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease HI / : / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / RNase H / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing, torsion angle dynamics
データ登録者Zhou, Z. / Feng, H. / Bai, Y.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: The high-resolution NMR structure of the early folding intermediate of the Thermus thermophilus ribonuclease H
著者: Zhou, Z. / Feng, H. / Ghirlando, R. / Bai, Y.
履歴
登録2008年5月16日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease H


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8791
ポリマ－12,8791
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Ribonuclease H / RNase H


分子量: 12878.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
遺伝子: rnhA, TTHA1556 / プラスミド: pET42b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29253, ribonuclease H
配列の詳細THE RESIDUES 25-45 IN THE DATABASE SEQUENCE (RNH_THET8 P29253) WERE DELETED SINCE THIS IS THE ...THE RESIDUES 25-45 IN THE DATABASE SEQUENCE (RNH_THET8 P29253) WERE DELETED SINCE THIS IS THE INTERMEDIATE STATE OF THE PROTEIN. IN THIS INTERMEDIATE STATE, IT EXCLUDES THE RESIDUES 25-45, BUT STILL FOLDS WELL. ABOUT RESIDUE 17, 67, THESE CONFLICTS ARE BASED ON FOLDING, THERMAL STABILITY AND EXPRESSION.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-1H NOESY
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D HNCO
1613D HNCA
1713D HN(CO)CA
1813D H(CCO)NH
1913D HNHA
11033D (H)CCH-TOCSY
11113D HBHA(CO)NH
11213D 1H-15N NOESY
11333D 1H-13C NOESY
11413D HN(CA)NNH
11513D HN(CA)CO

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0-1.2mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 100% D2O100% D2O
21.0-1.2mM protein, 100% D2O100% D2O
31.0-1.2mM [U-100% 13C] protein, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMprotein[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.0 mMprotein2
1.0 mMprotein[U-100% 13C]3
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 5.2 / 圧: ambient / 温度: 295 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX7002

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Zhengrong and Bax解析
NMRPipeDelaglio, Zhengrong and Baxデータ解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
TALOSDelaglio, Zhengrong and Baxデータ解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrich構造決定
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing, torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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