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- PDB-2rl0: Crystal structure of the fourth and fifth fibronectin F1 modules ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rl0
タイトルCrystal structure of the fourth and fifth fibronectin F1 modules in complex with a fragment of staphylococcus aureus fnbpa-5
要素
  • Fibronectin
  • Fibronectin-binding protein
キーワードCELL ADHESION / FIBRONECTIN / 4F15F1 / BETA ZIPPER / STAPHYLOCOCCUS AUREUS / Acute phase / Alternative splicing / Extracellular matrix / Glycoprotein / Heparin-binding / Phosphorylation / Pyrrolidone carboxylic acid / Secreted / Sulfation / Cell wall / Peptidoglycan-anchor / Virulence
機能・相同性
機能・相同性情報


aggregation of unicellular organisms / negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / peptidase activator activity / fibrinogen complex ...aggregation of unicellular organisms / negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / peptidase activator activity / fibrinogen complex / peptide cross-linking / integrin activation / fibrinogen binding / ALK mutants bind TKIs / cell-substrate junction assembly / proteoglycan binding / biological process involved in interaction with symbiont / extracellular matrix structural constituent / Molecules associated with elastic fibres / MET activates PTK2 signaling / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / response to muscle activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endodermal cell differentiation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of protein phosphorylation / fibronectin binding / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / positive regulation of axon extension / endothelial cell migration / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / Integrin signaling / extracellular matrix / substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / acute-phase response / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / wound healing / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to wounding / positive regulation of fibroblast proliferation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / integrin binding / GPER1 signaling / Platelet degranulation / nervous system development / heparin binding / regulation of cell shape / heart development / protease binding / : / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / angiogenesis / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / apical plasma membrane / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibronectin binding repeat / Fibronectin binding repeat / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Fibrogen-binding domain 1 / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. ...Fibronectin binding repeat / Fibronectin binding repeat / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Fibrogen-binding domain 1 / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Adhesion domain superfamily / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Kringle-like fold / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibronectin / Fibronectin-binding protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Bingham, R.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Crystal structures of fibronectin-binding sites from Staphylococcus aureus FnBPA in complex with fibronectin domains
著者: Bingham, R.J. / Meenan, N.A. / Schwarz-Linek, U. / Turkenburg, J.P. / Garman, E.F. / Potts, J.R.
履歴
登録2007年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_related / pdbx_entity_src_syn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_related.db_name / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Fibronectin
G: Fibronectin-binding protein
B: Fibronectin
C: Fibronectin-binding protein
D: Fibronectin
E: Fibronectin-binding protein
F: Fibronectin
H: Fibronectin-binding protein
I: Fibronectin
J: Fibronectin-binding protein
K: Fibronectin
L: Fibronectin-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,90812
ポリマ－72,90812
非ポリマー00
水8,323462
1
A: Fibronectin
G: Fibronectin-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1512
ポリマ－12,1512
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-5.8 kcal/mol
Surface area6230 Å2
手法PISA
2
B: Fibronectin
C: Fibronectin-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1512
ポリマ－12,1512
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2020 Å2
ΔGint-5.1 kcal/mol
Surface area6440 Å2
手法PISA
3
D: Fibronectin
E: Fibronectin-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1512
ポリマ－12,1512
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-8.3 kcal/mol
Surface area6290 Å2
手法PISA
4
F: Fibronectin
H: Fibronectin-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1512
ポリマ－12,1512
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1870 Å2
ΔGint-5.6 kcal/mol
Surface area6430 Å2
手法PISA
5
I: Fibronectin
J: Fibronectin-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1512
ポリマ－12,1512
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-4.3 kcal/mol
Surface area5410 Å2
手法PISA
6
K: Fibronectin
L: Fibronectin-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1512
ポリマ－12,1512
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2020 Å2
ΔGint-5.5 kcal/mol
Surface area6380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.580, 85.580, 230.860
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-254-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11D
21A
12A
22B
13I
23A
33B
43D
14B
24D
15D
25K

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSLEULEU6DE218 - 22466 - 72
21LYSLYSLEULEU6AA218 - 22466 - 72
12LYSLYSLEULEU6AA218 - 22466 - 72
22LYSLYSLEULEU6BC218 - 22466 - 72
13LEULEUGLYGLY6II185 - 19033 - 38
23LEULEUGLYGLY6AA185 - 19033 - 38
33LEULEUGLYGLY6BC185 - 19033 - 38
43LEULEUGLYGLY6DE185 - 19033 - 38
14LYSLYSLEULEU6BC218 - 22466 - 72
24LYSLYSLEULEU6DE218 - 22466 - 72
15GLNGLNTRPTRP4DE175 - 17723 - 25
25GLNGLNTRPTRP4KK175 - 17723 - 25

NCSアンサンブル:
ID詳細
1D A
2A B
3I A B D
4B D
5D K

-
要素

#1: タンパク質
Fibronectin / Human fibronectin module pair 4F1-5F1


分子量: 10137.293 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 184-272 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FN1 / 発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: P02751
#2: タンパク質・ペプチド
Fibronectin-binding protein / Staphylococcus aureus fibronectin binding protein / FNBP


分子量: 2014.082 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 638-655 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Peptide synthesis / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P14738
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 462 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 0.2M NACL, 0.1M BIS TRIS, 14% PEG3350, pH6.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月2日 / 詳細: Toroidal mirror
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→28.161 Å / Num. all: 58479 / Num. obs: 58383 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3.7 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 29.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. measured all: 42415 / Num. unique all: 8238 / Rsym value: 0.3 / % possible all: 97.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Previous low resolution structure

解像度: 2→28.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 4.348 / SU ML: 0.123 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.176 / ESU R Free: 0.168 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 2954 5.1 %RANDOM
Rwork0.218 ---
all0.221 58383 --
obs0.221 55429 99.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.859 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.78 Å20 Å20 Å2
2--1.78 Å20 Å2
3----3.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→28.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4876 0 0 462 5338
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0214978
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5521.9146717
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8535608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.96924.313262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.43615853
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8531544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0050.02696
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023810
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2760.2305
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.2655
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.2111
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4010.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2530.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0481.53029
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.84724847
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.67931949
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3814.51869
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A56LOOSE POSITIONAL0.455
12B56LOOSE POSITIONAL0.455
11A56LOOSE THERMAL18.2910
12B56LOOSE THERMAL18.2910
21C56LOOSE POSITIONAL0.125
22D56LOOSE POSITIONAL0.125
21C56LOOSE THERMAL1.0810
22D56LOOSE THERMAL1.0810
31E35LOOSE POSITIONAL0.395
32F35LOOSE POSITIONAL0.240.14
33G35LOOSE POSITIONAL0.230
34H35LOOSE POSITIONAL0.220
31E35LOOSE THERMAL8.2710
32F35LOOSE THERMAL9.060.29
33G35LOOSE THERMAL5.730.01
34H35LOOSE THERMAL6.370
41I56LOOSE POSITIONAL0.455
42J56LOOSE POSITIONAL0.455
41I56LOOSE THERMAL18.0210
42J56LOOSE THERMAL18.0210
51K27MEDIUM POSITIONAL0.440.5
52L27MEDIUM POSITIONAL0.440.5
51K27MEDIUM THERMAL0.632
52L27MEDIUM THERMAL0.632
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 213 -
Rwork0.256 3945 -
all-4158 -
obs-4158 97.08 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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