[日本語] English
万見
- PDB-2rko: Crystal Structure of the Vps4p-dimer -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rko
タイトルCrystal Structure of the Vps4p-dimer
要素Vacuolar protein sorting-associated protein 4
キーワードPROTEIN TRANSPORT / AAA-ATPase domain / ATP-binding / Endosome / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphorylation / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway ...ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / vacuole organization / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / multivesicular body assembly / reticulophagy / endosomal transport / ATPase complex / nucleus organization / autophagosome maturation / nuclear pore / macroautophagy / autophagy / protein transport / midbody / endosome / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain ...Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Hartmann, C. / Gruetter, M.G.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2008
タイトル: Vacuolar protein sorting: two different functional states of the AAA-ATPase Vps4p.
著者: Claudia Hartmann / Mohamed Chami / Ulrich Zachariae / Bert L de Groot / Andreas Engel / Markus G Grütter /
要旨: The vacuolar protein sorting (Vps) pathway, in which Vps4 class I AAA-ATPases play a central role, regulates growth factor receptors, immune response, and developmental signaling, and participates in ...The vacuolar protein sorting (Vps) pathway, in which Vps4 class I AAA-ATPases play a central role, regulates growth factor receptors, immune response, and developmental signaling, and participates in tumor suppression, apoptosis, and retrovirus budding. We present the first atomic structure of the nucleotide-free yeast His(6)DeltaNVps4p dimer and its AMPPNP (5'-adenylyl-beta,gamma-imidodiphosphate)-bound tetradecamer, derived from a cryo electron microscopy map. Vps4p dimers form two distinct heptameric rings and accommodate AAA cassettes in a head-to-head--not in a head-to-tail-fashion as in class II AAA-ATPases. Our model suggests a mechanism for disassembling ESCRT (endosomal sorting complex required for transport) complexes by movements of substrate-binding domains located at the periphery of the tetradecamer during ATP hydrolysis in one ring, followed by translocation through the central pore and ATP hydrolysis in the second ring.
履歴
登録2007年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6471
ポリマ－36,6471
非ポリマー00
水00
1
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 4

A: Vacuolar protein sorting-associated protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,2952
ポリマ－73,2952
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.116, 109.116, 176.632
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

-
要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 4 / VPS4P / Protein END13 / DOA4-independent degradation protein 6 / Vacuolar protein-targeting protein 10


分子量: 36647.418 Da / 分子数: 1 / 断片: AAA-ATPase domain, UNP residues 124-437 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: VPS4P / プラスミド: pet20b(+) derivative / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: P52917
配列の詳細THIS IS A N-TERMINAL DELETION MUTANT (1-123) OF UNIPROT, P52917.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.3 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.9
詳細: 0.1M MES, 0.8M-1.9M MgSO4, pH 5.9-6.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.35→94.498 Å / Num. obs: 9446 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
3.35-3.538.40.444.91133813450.44100
3.53-3.758.40.2383.21069912730.238100
3.75-48.30.1455.11007512080.145100
4-4.328.30.0878.2934711240.087100
4.32-4.748.30.05412.5872610520.054100
4.74-5.38.20.04315.377729500.043100
5.3-6.1280.05910.368928630.059100
6.12-7.497.90.0836.957837310.083100
7.49-10.597.30.02915.643385930.02998.9
10.59-94.55.70.01926.917493070.01982.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
REFMAC5.2.0019精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1XWI

1xwi


解像度: 3.35→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 53.402 / SU ML: 0.388 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.993 / ESU R Free: 0.463 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 471 5 %RANDOM
Rwork0.268 ---
obs0.27 9386 99.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 88.089 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.29 Å21.15 Å20 Å2
2--2.29 Å20 Å2
3----3.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.35→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2173 0 0 0 2173
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0221869
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021173
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1071.9792539
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8332805
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1295273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.43825.29451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.41915227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.295152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.050.2288
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022207
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02356
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.260.2611
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2080.21302
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1890.21045
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.2949
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.277
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0970.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1760.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.240.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1120.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7671.51675
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5021.5560
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.81322067
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.693612
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.9764.5472
LS精密化 シェル解像度: 3.35→3.436 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 34 -
Rwork0.324 630 -
all-664 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 29.5343 Å / Origin y: 20.0701 Å / Origin z: 9.427 Å
111213212223313233
T-0.2001 Å2-0.131 Å2-0.1284 Å2--0.3411 Å2-0.0423 Å2---0.4068 Å2
L1.4178 °2-0.3439 °2-0.2649 °2-9.3412 °2-0.0197 °2--0.5794 °2
S-0.1375 Å °-0.3605 Å °0.3196 Å °0.6917 Å °-0.1432 Å °0.2121 Å °0.1474 Å °-0.1838 Å °0.2807 Å °
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る