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万見
- PDB-6syf: Human Ubc9 with covalent isopeptide ligand -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6syf
タイトルHuman Ubc9 with covalent isopeptide ligand
要素
  • ACE-ILE-LYS-GLN-GLU
  • ACE-LEU-ARG-LEU-ARG-GLY-CYS
  • SUMO-conjugating enzyme UBC9
キーワードLIGASE / Ubc9 / isopeptide / disulfide / ubiquitin / SUMO
機能・相同性
機能・相同性情報


: / SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly ...: / SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly / synaptonemal complex / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear export / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Meiotic synapsis / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / transcription coregulator binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / chromosome segregation / SUMOylation of intracellular receptors / PKR-mediated signaling / protein modification process / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / nuclear envelope / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of cell migration / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like
類似検索 - ドメイン・相同性
SUMO-conjugating enzyme UBC9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hofmann, R. / Akimoto, G. / Wucherpfennig, T.G. / Zeymer, C. / Bode, J.W.
引用ジャーナル: Nat.Chem. / 年: 2020
タイトル: Lysine acylation using conjugating enzymes for site-specific modification and ubiquitination of recombinant proteins.
著者: Hofmann, R. / Akimoto, G. / Wucherpfennig, T.G. / Zeymer, C. / Bode, J.W.
履歴
登録2019年9月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年9月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32020年11月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-conjugating enzyme UBC9
B: SUMO-conjugating enzyme UBC9
C: SUMO-conjugating enzyme UBC9
D: SUMO-conjugating enzyme UBC9
E: ACE-LEU-ARG-LEU-ARG-GLY-CYS
F: ACE-ILE-LYS-GLN-GLU
G: ACE-LEU-ARG-LEU-ARG-GLY-CYS
H: ACE-ILE-LYS-GLN-GLU
I: ACE-LEU-ARG-LEU-ARG-GLY-CYS
J: ACE-ILE-LYS-GLN-GLU
K: ACE-LEU-ARG-LEU-ARG-GLY-CYS
L: ACE-ILE-LYS-GLN-GLU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,15612
ポリマ－76,15612
非ポリマー00
水9,332518
1
A: SUMO-conjugating enzyme UBC9
E: ACE-LEU-ARG-LEU-ARG-GLY-CYS
F: ACE-ILE-LYS-GLN-GLU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0393
ポリマ－19,0393
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SUMO-conjugating enzyme UBC9
G: ACE-LEU-ARG-LEU-ARG-GLY-CYS
H: ACE-ILE-LYS-GLN-GLU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0393
ポリマ－19,0393
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: SUMO-conjugating enzyme UBC9
I: ACE-LEU-ARG-LEU-ARG-GLY-CYS
J: ACE-ILE-LYS-GLN-GLU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0393
ポリマ－19,0393
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: SUMO-conjugating enzyme UBC9
K: ACE-LEU-ARG-LEU-ARG-GLY-CYS
L: ACE-ILE-LYS-GLN-GLU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0393
ポリマ－19,0393
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.700, 38.700, 97.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.900, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
SUMO-conjugating enzyme UBC9 / RING-type E3 SUMO transferase UBC9 / SUMO-protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin ...RING-type E3 SUMO transferase UBC9 / SUMO-protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin carrier protein I / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I / Ubiquitin-protein ligase I / p18


分子量: 17750.363 Da / 分子数: 4 / 変異: K48A, K49A, E54A, C138A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2I, UBC9, UBCE9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P63279, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド
ACE-LEU-ARG-LEU-ARG-GLY-CYS


分子量: 744.951 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質・ペプチド
ACE-ILE-LYS-GLN-GLU


分子量: 543.633 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 518 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.3 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 0.1 M trisodium citrate pH 5.0, 30% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→47 Å / Num. obs: 49319 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.307 % / Biso Wilson estimate: 23.34 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rrim(I) all: 0.074 / Χ2: 0.947 / Net I/σ(I): 13.2 / Num. measured all: 163079 / Scaling rejects: 4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.9-23.2420.3943.4969460.8460.47399
2-2.53.3350.186.84205230.9740.21499.2
2.5-33.3970.08113.4791260.9950.09699.2
3-43.1670.03724.7572450.9990.04598.9
4-63.3350.02533.6137990.9990.0398.6
6-103.4310.02333.6612950.9990.02798.2
10-202.8930.01934.643360.9990.02397.7
20-501.8780.01325.74910.01696.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER2.10.3 (23-SEP-2019)精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5f6e

5f6e


解像度: 1.9→47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU R Cruickshank DPI: 0.192 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.204 / SU Rfree Blow DPI: 0.176 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.172
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 2466 5 %RANDOM
Rwork0.2129 ---
obs0.2153 49318 99.3 %-
原子変位パラメータBiso max: 67.84 Å2 / Biso mean: 30.76 Å2 / Biso min: 10.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.7882 Å20 Å2-1.7025 Å2
2--4.4199 Å20 Å2
3----6.2081 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5280 0 0 518 5798
Biso mean---33.33 -
残基数----666
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1893SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes914HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5495HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion689SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5179SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5495HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7445HARMONIC20.95
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.62
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3305 49 4.96 %
Rwork0.3068 938 -
all0.308 987 -
obs--98.07 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1342-0.00750.8183.67780.331.95480.02730.2380.0017-0.23990.0038-0.02630.0420.0447-0.0311-0.22810.0006-0.0236-0.10780.0136-0.021455.256312.2398-8.9363
23.24670.130.48733.81330.68372.3644-0.06750.0623-0.0633-0.05120.040.05660.09730.02230.0275-0.3056-0.00610.0157-0.11620.02350.04997.871511.2361-8.773
33.75410.3453-0.74633.79410.21872.22030.0758-0.19380.11040.2039-0.07190.0614-0.1303-0.0144-0.004-0.2599-0.0021-0.0498-0.18250.00230.112978.9518.4705-34.041
42.3984-0.0588-0.39623.54180.68821.39630.043-0.16330.02260.1965-0.0266-0.1176-0.00160.0417-0.0164-0.1935-0.0033-0.0597-0.06250.0022-0.018331.35627.1511-33.8659
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A5 - 157
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B2 - 157
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C2 - 157
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D5 - 157

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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