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- PDB-2rii: Crystal Structure of Human Peroxiredoxin I in complex with Sulfir... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rii
タイトルCrystal Structure of Human Peroxiredoxin I in complex with Sulfiredoxin
要素
  • Peroxiredoxin-1
  • Sulfiredoxin-1
キーワードOXIDOREDUCTASE COMPLEX / protein-protein complex / engineered disulfide bond / sulfinic acid reductase / Antioxidant / Oxidoreductase / Peroxidase / Phosphorylation / Redox-active center / ATP-binding / Magnesium / Nucleotide-binding / ----
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfiredoxin / oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors / sulfiredoxin activity / leukocyte activation / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / thioredoxin peroxidase activity / natural killer cell activation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / erythrocyte homeostasis ...sulfiredoxin / oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors / sulfiredoxin activity / leukocyte activation / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / thioredoxin peroxidase activity / natural killer cell activation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / erythrocyte homeostasis / regulation of stress-activated MAPK cascade / natural killer cell mediated cytotoxicity / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / Detoxification of Reactive Oxygen Species / canonical NF-kappaB signal transduction / removal of superoxide radicals / cell redox homeostasis / skeletal system development / hydrogen peroxide catabolic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / peroxidase activity / melanosome / cellular response to oxidative stress / response to oxidative stress / fibroblast proliferation / cell population proliferation / cadherin binding / endoplasmic reticulum membrane / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sulfiredoxin / Conserved hypothetical protein from pyrococcus furiosus pfu- 392566-001, ParB domain / Conserved hypothetical protein from pyrococcus furiosus pfu- 392566-001, ParB domain / ParB N-terminal domain / ParB/Sulfiredoxin / ParB-like nuclease domain / ParB/Sulfiredoxin superfamily / Peroxiredoxin, AhpC-type / : / Peroxiredoxin, C-terminal ...Sulfiredoxin / Conserved hypothetical protein from pyrococcus furiosus pfu- 392566-001, ParB domain / Conserved hypothetical protein from pyrococcus furiosus pfu- 392566-001, ParB domain / ParB N-terminal domain / ParB/Sulfiredoxin / ParB-like nuclease domain / ParB/Sulfiredoxin superfamily / Peroxiredoxin, AhpC-type / : / Peroxiredoxin, C-terminal / C-terminal domain of 1-Cys peroxiredoxin / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Peroxiredoxin-1 / Sulfiredoxin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Jonsson, T.J. / Johnson, L.C. / Lowther, W.T.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Structure of the sulphiredoxin-peroxiredoxin complex reveals an essential repair embrace.
著者: Jonsson, T.J. / Johnson, L.C. / Lowther, W.T.
履歴
登録2007年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年9月18日Group: Derived calculations
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxiredoxin-1
B: Peroxiredoxin-1
X: Sulfiredoxin-1
Y: Sulfiredoxin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5266
ポリマ－68,3364
非ポリマー1902
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8790 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area25100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.921, 85.045, 130.832
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Engineered construct contains peroxiredoxin dimer. The biological assembly is probably decameric. Sulfiredoxin acts as a monomer.

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要素

#1: タンパク質 Peroxiredoxin-1 / Thioredoxin peroxidase 2 / Thioredoxin-dependent peroxide reductase 2 / Proliferation-associated ...Thioredoxin peroxidase 2 / Thioredoxin-dependent peroxide reductase 2 / Proliferation-associated gene protein / PAG / Natural killer cell-enhancing factor A / NKEF-A


分子量: 22133.188 Da / 分子数: 2 / 変異: C71S, C83E, C173S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRDX1, PAGA, PAGB, TDPX2 / プラスミド: pET17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3) / 参照: UniProt: Q06830, peroxiredoxin
#2: タンパク質 Sulfiredoxin-1


分子量: 12034.686 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRXN1, C20orf139, SRX / プラスミド: pET19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3) / 参照: UniProt: Q9BYN0, sulfiredoxin
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 14% PEG8000, 16% Ethylene glycol, 100 mM Hepes pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→51.85 Å / Num. obs: 19543 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.9 % / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 7 % / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Rsym value: 0.385 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
CBASSデータ収集
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QQ2, 1XW3

1qq2

1xw3


解像度: 2.6→43.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.88 / SU B: 33.447 / SU ML: 0.328 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.783 / ESU R Free: 0.402 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30837 995 5.1 %RANDOM
Rwork0.23873 ---
obs0.24232 18499 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.902 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→43.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4465 0 10 10 4485
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0224589
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5041.976243
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0475570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.25324.221199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.52615739
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.6651523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2689
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023509
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2370.22124
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3230.23075
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1790.2166
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2640.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2640.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5341.52910
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.96524651
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.32431858
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1334.51592
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 75 -
Rwork0.262 1347 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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