[日本語] English
万見
- PDB-2rh9: Tryptophan synthase complexed with IGP, internal aldimine, pH 9.0 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rh9
タイトルTryptophan synthase complexed with IGP, internal aldimine, pH 9.0
要素(Tryptophan synthase ...) x 2
キーワードLYASE / AROMATIC AMINO ACID BIOSYNTHESIS / TRYPTOPHAN BIOSYNTHESIS / CARBON-OXYGEN LYASE / AMINOACID BIOSYNTHESIS / ALLOSTERIC ENZYME / PYRIDOXAL PHOSPHATE / Amino-acid biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / L-tryptophan biosynthetic process / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme ...Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
INDOLE-3-GLYCEROL PHOSPHATE / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Kulik, V. / Barends, T.R.M. / Schlichting, I.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Tryptophan synthase complexed with IGP, internal aldimine, pH 9.0.
著者: Kulik, V. / Barends, T.R.M. / Schlichting, I.
履歴
登録2007年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tryptophan synthase alpha chain
B: Tryptophan synthase beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1755
ポリマ－71,6182
非ポリマー5573
水8,701483
1
A: Tryptophan synthase alpha chain
B: Tryptophan synthase beta chain
ヘテロ分子

A: Tryptophan synthase alpha chain
B: Tryptophan synthase beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,35010
ポリマ－143,2354
非ポリマー1,1156
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area10950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)183.071, 59.281, 67.345
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.67, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

-
Tryptophan synthase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tryptophan synthase alpha chain


分子量: 28698.797 Da / 分子数: 1 / 断片: tryptophan synthase, alpha chain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: trpA, STM1727 / プラスミド: pSTB7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CB149 / 参照: UniProt: P00929, tryptophan synthase
#2: タンパク質 Tryptophan synthase beta chain


分子量: 42918.879 Da / 分子数: 1 / 断片: tryptophan synthase, beta chain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: trpB, STM1726 / プラスミド: pSTB7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CB149 / 参照: UniProt: P0A2K1, tryptophan synthase

-
非ポリマー , 4種, 486分子

#3: 化合物 ChemComp-IGP / INDOLE-3-GLYCEROL PHOSPHATE / (1S)-1-(1H-インド-ル-3-イル)-D-グリセロ-ル3-ホスファ-ト


分子量: 287.206 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H14NO6P
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 483 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: Protein: 50 mM Bicine pH 7.8, 10 mM Na-EDTA, 1 mM DTE, 20 uM PLP. Reservoir: 50 mM Bicine pH 7.8, 5 mM DTE, 5 mM Na-EDTA, 0.1 M PLP, 2 mM Spermine, 2 mM NaN3, 8-12% PEG 8000. Crystal soaked ...詳細: Protein: 50 mM Bicine pH 7.8, 10 mM Na-EDTA, 1 mM DTE, 20 uM PLP. Reservoir: 50 mM Bicine pH 7.8, 5 mM DTE, 5 mM Na-EDTA, 0.1 M PLP, 2 mM Spermine, 2 mM NaN3, 8-12% PEG 8000. Crystal soaked in 15% PEG 8000, 20% Glycerol, 23 mM IGP, pH controlled at pH 9.0 before flash-cooling, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.93 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→55 Å / Num. all: 77139 / Num. obs: 77139 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 19.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 10.01
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.313 / Mean I/σ(I) obs: 2.46 / Num. unique all: 12104 / % possible all: 97.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
ADSCQuantumデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.7→43.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 2.066 / SU ML: 0.068 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.097 / ESU R Free: 0.095 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Program CNS has also been used in refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20044 3922 5.1 %RANDOM
Rwork0.17194 ---
all0.17338 73246 --
obs0.17338 73246 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.991 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8 Å20 Å2-0.41 Å2
2--2.19 Å20 Å2
3----1.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→43.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4895 0 35 483 5413
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0225082
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024660
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4261.9796888
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.924310841
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4075650
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.4824.11219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.28115836
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2461532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2762
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025720
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02993
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.21028
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1850.24620
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1770.22476
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.22725
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.2378
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0980.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1350.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2270.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1150.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7141.53236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.181.51332
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.30825164
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0931877
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4524.51724
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.243 296
Rwork0.239 5384

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る