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万見
- PDB-2rf9: Crystal structure of the complex between the EGFR kinase domain a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rf9
タイトルCrystal structure of the complex between the EGFR kinase domain and a Mig6 peptide
要素
  • ERBB receptor feedback inhibitor 1
  • Epidermal growth factor receptor
キーワードTRANSFERASE / kinase domain / inhibition / dimer / Alternative splicing / Anti-oncogene / ATP-binding / Cell cycle / Disease mutation / Glycoprotein / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphorylation / Polymorphism / Receptor / Secreted / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase / Ubl conjugation / Cytoplasm
機能・相同性
機能・相同性情報


response to 1-oleoyl-sn-glycerol 3-phosphate / uterine epithelium development / limb joint morphogenesis / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / regulation of type B pancreatic cell proliferation / lung epithelium development / regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of protein autophosphorylation / chondrocyte proliferation / fat pad development ...response to 1-oleoyl-sn-glycerol 3-phosphate / uterine epithelium development / limb joint morphogenesis / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / regulation of type B pancreatic cell proliferation / lung epithelium development / regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of protein autophosphorylation / chondrocyte proliferation / fat pad development / bile acid biosynthetic process / lung vasculature development / skin morphogenesis / negative regulation of collagen biosynthetic process / tissue homeostasis / cellular hyperosmotic response / cartilage development / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex / positive regulation of protein kinase C signaling / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / epidermal growth factor receptor activity / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epidermal growth factor binding / response to UV-A / negative regulation of interleukin-1 beta production / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / lung alveolus development / morphogenesis of an epithelial fold / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / digestive tract morphogenesis / Signaling by EGFR / intracellular vesicle / eyelid development in camera-type eye / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / cerebral cortex cell migration / protein insertion into membrane / ERBB2 Regulates Cell Motility / protein tyrosine kinase activator activity / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / negative regulation of tumor necrosis factor production / progesterone receptor signaling pathway / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / hair follicle development / MAP kinase kinase kinase activity / GAB1 signalosome / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / cellular response to dexamethasone stimulus / embryonic placenta development / salivary gland morphogenesis / cholesterol metabolic process / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Signaling by ERBB2 / GRB2 events in EGFR signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / SHC1 events in EGFR signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / EGFR Transactivation by Gastrin / embryo implantation / GRB2 events in ERBB2 signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / ossification / GTPase activator activity / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / positive regulation of DNA repair / response to progesterone / basal plasma membrane / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cholesterol homeostasis / EGFR downregulation / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / Signal transduction by L1 / positive regulation of epithelial cell proliferation / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to amino acid stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to estradiol stimulus / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / liver development / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Downregulation of ERBB2 signaling / cell-cell adhesion / receptor protein-tyrosine kinase / negative regulation of protein catabolic process / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SH3 domain binding
類似検索 - 分子機能
Cdc42 binding domain-like / Mig-6 domain / : / GTPase binding / EGFR receptor inhibitor Mig-6 / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV ...Cdc42 binding domain-like / Mig-6 domain / : / GTPase binding / EGFR receptor inhibitor Mig-6 / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor / ERBB receptor feedback inhibitor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Zhang, X. / Pickin, K.A. / Bose, R. / Jura, N. / Cole, P.A. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: Inhibition of the EGF receptor by binding of MIG6 to an activating kinase domain interface.
著者: Zhang, X. / Pickin, K.A. / Bose, R. / Jura, N. / Cole, P.A. / Kuriyan, J.
履歴
登録2007年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor
B: Epidermal growth factor receptor
C: ERBB receptor feedback inhibitor 1
D: ERBB receptor feedback inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,8604
ポリマ－88,8604
非ポリマー00
水00
1
A: Epidermal growth factor receptor
C: ERBB receptor feedback inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,4302
ポリマ－44,4302
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
手法PISA
2
B: Epidermal growth factor receptor
D: ERBB receptor feedback inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,4302
ポリマ－44,4302
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)188.762, 42.650, 99.726
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.120, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Receptor tyrosine-protein kinase ErbB-1


分子量: 37563.457 Da / 分子数: 2 / 断片: Protein kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR, ERBB1 / プラスミド: pFASTBAC-HT
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 ERBB receptor feedback inhibitor 1 / Mitogen-inducible gene 6 protein / Mig-6


分子量: 6866.682 Da / 分子数: 2 / 断片: sequence database residues, 315-374 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERRFI1, MIG6 / プラスミド: pGEX6p1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UJM3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 20% PEG3350, 300 mM KAC, 10% Glycerol and 100 mM NaAc, pH 5.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 9081 / % possible obs: 91.8 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.147 / Χ2: 1.049 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 3.5→3.63 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 736 / Χ2: 0.935 / % possible all: 74.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2GS7

2gs7


解像度: 3.5→47.11 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.329 455 4.6 %Random
Rwork0.272 ---
obs-8319 84.5 %-
溶媒の処理Bsol: 67.047 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 68.346 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--24.635 Å20 Å2-16.14 Å2
2--0.865 Å20 Å2
3---23.771 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→47.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4435 0 0 0 4435
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.1761.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.4492
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.1072
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.42.5
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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