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万見
- PDB-2req: METHYLMALONYL-COA MUTASE, NON-PRODUCTIVE COA COMPLEX, IN OPEN CON... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2req
タイトルMETHYLMALONYL-COA MUTASE, NON-PRODUCTIVE COA COMPLEX, IN OPEN CONFORMATION REPRESENTING SUBSTRATE-FREE STATE
要素(METHYLMALONYL-COA MUTASE) x 2
キーワードISOMERASE / MUTASE / INTRAMOLECULAR TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


lactate fermentation to propionate and acetate / propionate metabolic process, methylmalonyl pathway / methylmalonyl-CoA mutase / methylmalonyl-CoA mutase activity / cobalamin binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methylmalonyl-CoA mutase small subunit, N-terminal / Methylmalonyl-CoA mutase, beta chain / Methylmalonyl-CoA mutase signature. / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha/beta chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, C-terminal / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / Cobalamin-binding domain ...Methylmalonyl-CoA mutase small subunit, N-terminal / Methylmalonyl-CoA mutase, beta chain / Methylmalonyl-CoA mutase signature. / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha/beta chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, C-terminal / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / Cobalamin-binding domain / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COBALAMIN / COENZYME A / Methylmalonyl-CoA mutase small subunit / Methylmalonyl-CoA mutase large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Propionibacterium freudenreichii subsp. shermanii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Evans, P.R. / Mancia, F.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Conformational changes on substrate binding to methylmalonyl CoA mutase and new insights into the free radical mechanism.
著者: Mancia, F. / Evans, P.R.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: How Coenzyme B12 Radicals are Generated: The Crystal Structure of Methylmalonyl-Coenzyme a Mutase at 2 A Resolution
著者: Mancia, F. / Keep, N.H. / Nakagawa, A. / Leadlay, P.F. / Mcsweeney, S. / Rasmussen, B. / Bosecke, P. / Diat, O. / Evans, P.R.
履歴
登録1997年9月22日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年10月24日Group: Non-polymer description
改定 1.42023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METHYLMALONYL-COA MUTASE
B: METHYLMALONYL-COA MUTASE
C: METHYLMALONYL-COA MUTASE
D: METHYLMALONYL-COA MUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)303,3328
ポリマ－299,1364
非ポリマー4,1964
水11,458636
1
A: METHYLMALONYL-COA MUTASE
B: METHYLMALONYL-COA MUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,6664
ポリマ－149,5682
非ポリマー2,0982
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10650 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area47720 Å2
手法PISA
2
C: METHYLMALONYL-COA MUTASE
D: METHYLMALONYL-COA MUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,6664
ポリマ－149,5682
非ポリマー2,0982
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10660 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area47680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.950, 162.060, 104.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.75, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.320376, 0.104528, 0.941506), (-0.098588, -0.992175, 0.076605), (0.942146, -0.068279, 0.328175)
ベクター: 34.739, 47.217, 49.393)
詳細THE CRYSTAL ASYMMETRIC UNIT CONSISTS OF TWO HETERODIMERIC MOLECULES, EACH WITH AN ACTIVE ALPHA CHAIN (CHAINS A AND C), AND AN INACTIVE BETA CHAIN (CHAINS B AND D). EACH ALPHA CHAIN CONTAINS A COBALAMIN, MODELLED AS A 5-COORDINATE CO(II) SPECIES, AND A COENZYME A MOLECULE APPROXIMATELY IN THE SUBSTRATE BINDING SITE, BUT WITH THE PANTOTHEINE SIDE CHAIN DISORDERED. THE WATERS ARE ASSOCIATED WITH PROTEIN CHAINS AS FOLLOWS: PROTEIN CHAINS WATERS A AND B X C AND D Y

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要素

#1: タンパク質 METHYLMALONYL-COA MUTASE


分子量: 80137.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAINS A AND C INCLUDE COENZYME B12, AND COA. B12 IS PRESENT LARGELY AS REDUCED COB(II)ALAMIN, OR B12R. COA IS ONLY PARTLY ORDERED AND IS NOT BOUND CORRECTLY IN THE TRUE SUBSTRATE SITE
由来: (組換発現) Propionibacterium freudenreichii subsp. shermanii (バクテリア)
生物種: Propionibacterium freudenreichii / 株: NCIB 9885
解説: THE 2 GENES MUTA (BETA CHAIN) AND MUTB (ALPHA CHAIN) ARE COEXPRESSED FROM THE SAME PLASMID
遺伝子: MUTA, MUTB / プラスミド: PMEX2 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): MUTA, MUTB / 発現宿主: K38 PGP1-2 / 参照: UniProt: P11653, methylmalonyl-CoA mutase
#2: タンパク質 METHYLMALONYL-COA MUTASE


分子量: 69430.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAINS A AND C INCLUDE COENZYME B12, AND COA. B12 IS PRESENT LARGELY AS REDUCED COB(II)ALAMIN, OR B12R. COA IS ONLY PARTLY ORDERED AND IS NOT BOUND CORRECTLY IN THE TRUE SUBSTRATE SITE
由来: (組換発現) Propionibacterium freudenreichii subsp. shermanii (バクテリア)
生物種: Propionibacterium freudenreichii / 株: NCIB 9885
解説: THE 2 GENES MUTA (BETA CHAIN) AND MUTB (ALPHA CHAIN) ARE COEXPRESSED FROM THE SAME PLASMID
遺伝子: MUTA, MUTB / プラスミド: PMEX2 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): MUTA, MUTB / 発現宿主: K38 PGP1-2 / 参照: UniProt: P11652, methylmalonyl-CoA mutase
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 化合物 ChemComp-B12 / COBALAMIN


分子量: 1330.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C62H89CoN13O14P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 636 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THIS STRUCTURE IS IN THE OPEN SUBSTRATE-FREE CONFORMATION, WITH THE SUBSTRATE ANALOGUE COA BOUND IN ...THIS STRUCTURE IS IN THE OPEN SUBSTRATE-FREE CONFORMATION, WITH THE SUBSTRATE ANALOGUE COA BOUND IN A NON-PRODUCTIVE MANNER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: DATA COLLECTED AT ELETTRA, TRIESTE, ITALY
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: PROTEIN SOLUTION: 20 MG/ML PROTEIN, 1MM ADENOSYLCOBALAMIN, 2MM COA, 1MM DTT, TRIS -HCL PH 7.5. RESERVOIR SOLUTION: 17.5% (W/V) PEG4000, 20% GLYCEROL (V/V), 100MM TRIS-HCL PH 7.5. EQUAL ...詳細: PROTEIN SOLUTION: 20 MG/ML PROTEIN, 1MM ADENOSYLCOBALAMIN, 2MM COA, 1MM DTT, TRIS -HCL PH 7.5. RESERVOIR SOLUTION: 17.5% (W/V) PEG4000, 20% GLYCEROL (V/V), 100MM TRIS-HCL PH 7.5. EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION WERE MIXED AND EQUILIBRATED BY VAPOR DIFFUSION., vapor diffusion
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
21 mMcoenzyme B121drop
32 mMCoA1drop
41 mMdithiothreitol1drop
617.5 %(w/v)PEG40001reservoir
720 %(v/v)glycerol1reservoir
8100 mMTris-HCl1reservoir
5Tris-HCl1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1.24
検出器タイプ: MAR scanner 180 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月1日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR, SI MONOCHROMATOR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.24 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 113512 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 3.5 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.338 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.7
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / % possible obs: 99.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1REQ

1req


解像度: 2.5→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.325 4538 5 %RANDOM
Rwork0.259 ---
obs-113303 99.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20360 0 244 636 21240
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0410.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0460.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord0.1
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.4243
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.745
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.7134
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.1026
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.030.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1410.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1290.15
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.170.15
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1280.15
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.97
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor19.815
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor34.420
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 113303 / Rfactor all: 0.259
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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