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万見
- PDB-2rc4: Crystal Structure of the HAT domain of the human MOZ protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rc4
タイトルCrystal Structure of the HAT domain of the human MOZ protein
要素Histone acetyltransferase MYST3
キーワードTRANSFERASE / Coenzyme A binding domain / zinc-finger / helix-turn-helix / Activator / Acyltransferase / Chromatin regulator / Metal-binding / Nucleus / Phosphorylation / Proto-oncogene / Repressor / Transcription / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / protein acetylation / acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity ...histone H3 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / protein acetylation / acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / chromosome organization / histone acetyltransferase / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / regulation of signal transduction by p53 class mediator / transcription coregulator activity / PML body / cellular senescence / nucleosome / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / nuclear speck / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-acetyl transferase-like / : / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. ...N-acetyl transferase-like / : / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / PHD-finger / Acyl-CoA N-acyltransferase / Zinc finger PHD-type signature. / Aminopeptidase / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Arc Repressor Mutant, subunit A / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Histone acetyltransferase KAT6A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Holbert, M.A. / Sikorski, T. / Snowflack, D. / Marmorstein, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: The human monocytic leukemia zinc finger histone acetyltransferase domain contains DNA-binding activity implicated in chromatin targeting.
著者: Holbert, M.A. / Sikorski, T. / Carten, J. / Snowflack, D. / Hodawadekar, S. / Marmorstein, R.
履歴
登録2007年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase MYST3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8973
ポリマ－34,0221
非ポリマー8752
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.200, 109.200, 144.779
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422

-
要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase MYST3 / MYST protein 3 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 3 / Runt-related transcription factor- ...MYST protein 3 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 3 / Runt-related transcription factor-binding protein 2 / Monocytic leukemia zinc finger protein / Zinc finger protein 220


分子量: 34021.637 Da / 分子数: 1 / 断片: HAT domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYST3, MOZ, RUNXBP2, ZNF220 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q92794, histone acetyltransferase, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.66 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: sodium cacodylate, PEG 3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9795, 1.2571, 1.2829, 1.2832
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月11日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MADMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
21.25711
31.28291
41.28321
ReflectionAv σ(I) over netI: 11.7 / 数: 98811 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 0.99 / D res high: 3.2 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 13795 / % possible obs: 99.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squared
6.895099.210.0250.876
5.476.8910010.0411.062
4.785.4710010.0450.967
4.344.7810010.0470.955
4.034.3410010.0660.971
3.794.0310010.1090.996
3.63.7910010.1551.057
3.453.610010.2230.997
3.313.4510010.3271.006
3.23.3110010.4581.075
反射解像度: 2.67→50 Å / Num. obs: 12178 / % possible obs: 95.2 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Χ2: 1.05 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.67-2.770.0727780.9911,262.3
2.77-2.880.65411850.9531,294.3
2.88-3.010.47912480.9681,299.9
3.01-3.170.26912501.0741,2100
3.17-3.360.15112651.0841,2100
3.36-3.620.10812701.0481,2100
3.62-3.990.0812751.0921,2100
3.99-4.560.06612951.0021,2100
4.56-5.750.06612971.0911,299.8
5.75-500.06713151.0961,294.7

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing set
ID
1
2
3
Phasing MADD res high: 3.5 Å / D res low: 20 Å / FOM : 0.56 / 反射: 5682
Phasing MAD set
Clust-IDExpt-IDSet-ID波長 (Å)F double prime refinedF prime refined
13 wavelength11.284.76-2.55
13 wavelength21.28363.41-8.83
13 wavelength31.28325.91-10.45
Phasing MAD set siteAtom type symbol: Zn / B iso: 60 / Fract x: 0.119 / Fract y: 0.407 / Fract z: 0.058 / Occupancy: 0.684
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM 反射
11.16-200.63347
7.54-11.160.72507
6.04-7.540.69606
5.18-6.040.67711
4.61-5.180.63789
4.19-4.610.55843
3.87-4.190.44912
3.61-3.870.36967
Phasing dmDelta phi final: 6.28 / Delta phi initial: 52.54 / FOM : 0.889 / Mask type: RMS / 手法: FLIP / 反射: 9114
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
6.24-502.0580.8791097
4.95-6.246.6970.9371037
4.33-4.955.9260.9611018
3.93-4.337.0160.936995
3.65-3.936.8330.919992
3.43-3.656.5820.9021002
3.26-3.436.40.882992
3.12-3.267.2280.822972
3-3.128.160.7631009

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMACrefmac_5.2.0005精密化
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.03位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
PDB_EXTRACT3データ抽出
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.888 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.862 / SU B: 44.926 / SU ML: 0.376 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.464 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: Hydrogens have been added in the riding positions
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 861 9.8 %RANDOM
Rwork0.276 ---
obs0.277 8805 96.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 74.387 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.36 Å20 Å20 Å2
2---2.36 Å20 Å2
3---4.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2093 0 52 12 2157
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222205
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5051.9852997
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5695262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.02823.87193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.40215360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.432158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2319
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021657
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2720.21173
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3210.21448
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.20.293
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1920.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1830.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0631.51355
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.93522122
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8983982
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8784.5875
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 60 -
Rwork0.371 556 -
all-616 -
obs--92.63 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.35490.3511-0.94792.5406-0.87383.1287-0.0058-0.09320.03670.3729-0.0647-0.1490.13020.09970.0705-0.06230.0263-0.0276-0.0978-0.0114-0.047636.118917.40559.1371
21.85230.2458-2.40422.6999-0.40695.33290.4869-0.4814-0.0181-0.26-0.25830.3918-0.0267-0.6762-0.22860.0759-0.03980.10680.08390.0328-0.074720.309510.749318.7779
341.10781.53253.39582.46110.25060.2869-0.6678-1.58882.14191.0015-0.06820.74630.30330.39510.7359-0.06230.01080.05770.2801-0.0824-0.084227.204323.599411.6695
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA507 - 7387 - 238
2X-RAY DIFFRACTION2AA748 - 779248 - 279
3X-RAY DIFFRACTION3AC900

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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