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万見
- PDB-2r65: Crystal structure of Helicobacter pylori ATP dependent protease, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r65
タイトルCrystal structure of Helicobacter pylori ATP dependent protease, FtsH ADP complex
要素Cell division protease ftsH homolog
キーワードHYDROLASE / FtsH / ADP / ATPase domain / Helicobacter pylori / ATP-binding / Cell cycle / Cell division / Membrane / Metal-binding / Metalloprotease / Nucleotide-binding / Protease / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase M41 / Peptidase, FtsH / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site ...Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase M41 / Peptidase, FtsH / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Kim, S.H. / Kang, G.B. / Song, H.-E. / Park, S.J. / Bae, M.-H. / Eom, S.H.
引用ジャーナル: J.SYNCHROTRON RADIAT. / 年: 2008
タイトル: Structural studies on Helicobacter pyloriATP-dependent protease, FtsH
著者: Kim, S.H. / Kang, G.B. / Song, H.-E. / Park, S.J. / Bea, M.-H. / Eom, S.H.
履歴
登録2007年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protease ftsH homolog
B: Cell division protease ftsH homolog
C: Cell division protease ftsH homolog
D: Cell division protease ftsH homolog
E: Cell division protease ftsH homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,68310
ポリマ－145,5475
非ポリマー2,1365
水00
1
A: Cell division protease ftsH homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5372
ポリマ－29,1091
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Cell division protease ftsH homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5372
ポリマ－29,1091
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Cell division protease ftsH homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5372
ポリマ－29,1091
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Cell division protease ftsH homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5372
ポリマ－29,1091
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: Cell division protease ftsH homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5372
ポリマ－29,1091
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.471, 219.485, 146.692
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質
Cell division protease ftsH homolog


分子量: 29109.320 Da / 分子数: 5 / 断片: ATPase domain, UNP residues 160-419 / 変異: N170K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 遺伝子: ftsH / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P71408, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES-NaOH pH 6.5, 17%(w/v) PEG 8000, 0.2M MgSO4, 0.01M ADP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. all: 25338 / Num. obs: 25338 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 37.9
反射 シェル解像度: 3.3→3.38 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.342 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 1260 / Rsym value: 0.342 / % possible all: 91.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1IXZ

1ixz


解像度: 3.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.905 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.873 / SU B: 75.021 / SU ML: 0.59 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.688 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; Residue (C ALA 389 ) and Residue (C LEU 390 ) are not linked : Distance of C-N bond is 1.62
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.33058 1366 5.1 %RANDOM
Rwork0.28762 ---
all0.28972 25338 --
obs0.28972 25338 98.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 128.319 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.41 Å20 Å20 Å2
2---8.56 Å20 Å2
3---8.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9510 0 135 0 9645
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0229790
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8222.00313225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.99751235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg44.2125.227440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.728151755
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6561565
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.21495
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.027315
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2850.25455
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3180.26703
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.2395
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2550.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2490.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.751.56356
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.26329860
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.56733794
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5114.53365
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.383 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.411 101 -
Rwork0.385 1708 -
obs--93.83 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0539-0.3595-0.21492.39791.43664.10320.08610.107-0.1333-0.2441-0.44750.5644-0.4966-0.24590.3614-0.3128-0.1144-0.15340.0945-0.05210.200289.155945.325635.0531
22.9703-0.26972.02520.0681-0.17532.12840.7131-0.8264-0.19970.2352-0.266-0.15210.4176-0.5719-0.4471-0.071-0.3015-0.21550.10720.00890.077770.002328.882110.0874
31.69110.2489-1.1740.4845-0.09491.8543-0.0766-0.1701-0.0410.19540.10680.0279-0.12430.2035-0.0302-0.14820.0082-0.0195-0.02360.0080.163238.670217.53066.7732
41.1108-1.13090.42.4284-0.71340.775-0.1338-0.2526-0.16910.21880.3740.5114-0.1277-0.1105-0.2403-0.32580.06030.11620.03690.10370.141319.642-1.596929.8845
50.3571-0.84830.15382.2732-1.06791.97790.1956-0.1354-0.2260.18810.13470.28920.2553-0.4534-0.3304-0.3398-0.12870.00410.10570.06350.075529.0806-32.947644.9591
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA160 - 4181 - 259
2X-RAY DIFFRACTION2BB160 - 4181 - 259
3X-RAY DIFFRACTION3CC160 - 4181 - 259
4X-RAY DIFFRACTION4DD160 - 4181 - 259
5X-RAY DIFFRACTION5EE160 - 4181 - 259

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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