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- PDB-2r3x: Crystal structure of an R15L hGSTA1-1 mutant complexed with S-hex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r3x
タイトルCrystal structure of an R15L hGSTA1-1 mutant complexed with S-hexyl-glutathione
要素Glutathione S-transferase A1
キーワードTRANSFERASE / human Alpha class glutathione transferase 1-1 / S-hexyl glutathione / X-ray crystal structure
機能・相同性
機能・相同性情報


異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / steroid delta-isomerase activity / linoleic acid metabolic process / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process ...異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / steroid delta-isomerase activity / linoleic acid metabolic process / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / epithelial cell differentiation / xenobiotic metabolic process / glutathione metabolic process / fatty acid binding / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-HEXYLGLUTATHIONE / Glutathione S-transferase A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Burke, J.P.W.G. / Kinsley, N. / Sayed, M. / Sewell, T. / Dirr, H.W.
引用ジャーナル: Biophys.Chem. / 年: 2010
タイトル: Arginine 15 stabilizes an S(N)Ar reaction transition state and the binding of anionic ligands at the active site of human glutathione transferase A1-1.
著者: Gildenhuys, S. / Dobreva, M. / Kinsley, N. / Sayed, Y. / Burke, J. / Pelly, S. / Gordon, G.P. / Sayed, M. / Sewell, T. / Dirr, H.W.
履歴
登録2007年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase A1
B: Glutathione S-transferase A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,0374
ポリマ－51,2522
非ポリマー7852
水12,989721
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.103, 93.858, 51.566
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.900, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-5151-

HOH

21B-5224-

HOH

31B-5398-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase A1 / GTH1 / HA subunit 1 / GST-epsilon / GSTA1-1 / GST class-alpha member 1


分子量: 25626.084 Da / 分子数: 2 / 変異: R15L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTA1 / プラスミド: pKHA1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08263, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GTX / S-HEXYLGLUTATHIONE


分子量: 392.491 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H30N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 721 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.31 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: A 4uL hanging drop comprising: 2uL 14 mg/mL R15L hGSTA1-1 solution added to 2uL reservoir buffer (5mM S-hexyl-glutathione, 0.1M TrisHCl, pH 7.5, 10 mM DTT, 15% PEG 4000) was left to ...詳細: A 4uL hanging drop comprising: 2uL 14 mg/mL R15L hGSTA1-1 solution added to 2uL reservoir buffer (5mM S-hexyl-glutathione, 0.1M TrisHCl, pH 7.5, 10 mM DTT, 15% PEG 4000) was left to equilibrate in a sealed 24 plate well with 1 mL of reservoir buffer. Crystals were grown for 3 days before harvesting, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年2月13日
放射モノクロメーター: Ni / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→19.681 Å / Num. all: 43464 / Num. obs: 39503

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1K3L

1k3l


解像度: 1.8→18.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 3.623 / SU ML: 0.113 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.168 / ESU R Free: 0.167 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1993 5 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.195 39503 90.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.202 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å20.39 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→18.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3572 0 52 721 4345
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0223694
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4562.0214961
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6375438
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.84424.14157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.74515722
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9711522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2540
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022702
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.22060
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.22493
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2710.2548
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1830.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2710.227
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9031.52305
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.34723557
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.30931605
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4484.51404
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.849 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.474 127 -
Rwork0.348 2573 -
all-2700 -
obs--83.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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