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万見
- PDB-2r3a: Methyltransferase domain of human suppressor of variegation 3-9 h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r3a
タイトルMethyltransferase domain of human suppressor of variegation 3-9 homolog 2
要素Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H2
キーワードTRANSFERASE / Histone H3-K9 methyltransferase 2 / Histone-lysine N-methyltransferase / H3 lysine-9 specific 2 / Alternative splicing / Cell cycle / Chromatin regulator / Chromosomal protein / Differentiation / Nucleus / Repressor / S-adenosyl-L-methionine / Telomere / Transcription / Transcription regulation / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 methyltransferase activity / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / S-adenosyl-L-methionine binding / histone H3 methyltransferase activity / negative regulation of gene expression, epigenetic / chromosome, centromeric region / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / PKMTs methylate histone lysines ...[histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 methyltransferase activity / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / S-adenosyl-L-methionine binding / histone H3 methyltransferase activity / negative regulation of gene expression, epigenetic / chromosome, centromeric region / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / PKMTs methylate histone lysines / circadian rhythm / chromatin organization / methylation / cellular response to hypoxia / cell differentiation / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Histone H3-K9 methyltransferase / : / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Beta-clip-like ...Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Histone H3-K9 methyltransferase / : / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Beta-clip-like / SET domain / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / SERINE / Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lunin, V.V. / Wu, H. / Zeng, H. / Ren, H. / Loppnau, P. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. ...Lunin, V.V. / Wu, H. / Zeng, H. / Ren, H. / Loppnau, P. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2010
タイトル: Structural biology of human H3K9 methyltransferases
著者: Wu, H. / Min, J. / Lunin, V.V. / Antoshenko, T. / Dombrovski, L. / Zeng, H. / Allali-Hassani, A. / Campagna-Slater, V. / Vedadi, M. / Arrowsmith, C.H. / Plotnikov, A.N. / Schapira, M.
履歴
登録2007年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7467
ポリマ－33,9811
非ポリマー7656
水4,576254
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.748, 63.925, 64.529
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.33, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SUV39H2 / Suppressor of variegation 3-9 homolog 2 / Su(var)3-9 homolog 2 / Histone H3-K9 methyltransferase 2 ...Suppressor of variegation 3-9 homolog 2 / Su(var)3-9 homolog 2 / Histone H3-K9 methyltransferase 2 / H3-K9-HMTase 2


分子量: 33980.547 Da / 分子数: 1 / 断片: Methyltransferase domain: Residues 112-410 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUV39H2 / プラスミド: p15MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a / 参照: UniProt: Q9H5I1, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-SER / SERINE / セリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 10000, 0.1 M HEPES pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年7月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 22956 / Num. obs: 22956 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2→2.08 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 2190 / Rsym value: 0.336 / % possible all: 92.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1MHV

1mhv
PDB 未公開エントリ


解像度: 2→35.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 3.647 / SU ML: 0.102 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.164 / ESU R Free: 0.147 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21252 1182 5.2 %RANDOM
Rwork0.17659 ---
all0.17851 21763 --
obs0.17851 21763 96.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.989 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.39 Å20 Å20.41 Å2
2---1.75 Å20 Å2
3---1.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→35.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2153 0 38 254 2445
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222235
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5511.9653024
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3715271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.52323.945109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.01715372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.61516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2325
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021718
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.21009
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.21537
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.2202
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1670.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1190.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9661.51400
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.58522193
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5913965
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8334.5830
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.055 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 80 -
Rwork0.224 1478 -
obs--89.18 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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