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- PDB-2qyv: Crystal structure of putative Xaa-His dipeptidase (YP_718209.1) f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qyv
タイトルCrystal structure of putative Xaa-His dipeptidase (YP_718209.1) from Haemophilus somnus 129PT at 2.11 A resolution
要素Xaa-His dipeptidase
キーワードHYDROLASE / YP_718209.1 / putative Xaa-His dipeptidase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M20C, Xaa-His dipeptidase / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase M20, dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / Xaa-His dipeptidase, Metallo peptidase, MEROPS family M20C
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus somnus 129PT (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.11 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of putative Xaa-His dipeptidase (YP_718209.1) from Haemophilus somnus 129PT at 2.11 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年5月9日Group: Structure summary
改定 1.32017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND PROGRAM GENERATED ASSEMBLY INFORMATION ... BIOMOLECULE: 1 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND PROGRAM GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON BURIED SURFACE AREA. SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xaa-His dipeptidase
B: Xaa-His dipeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,97544
ポリマ－108,2382
非ポリマー3,73742
水8,395466
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)173.922, 84.293, 123.204
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1SERSER4AA6 - 4867 - 487
2LEULEU5BB7 - 4868 - 487
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Xaa-His dipeptidase / Aminoacyl-histidine dipeptidase


分子量: 54119.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus somnus 129PT (バクテリア)
生物種: Histophilus somni / 株: 129Pt / 遺伝子: pepD, HS_0004 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q0I1B9, beta-Ala-His dipeptidase

-
非ポリマー , 5種, 508分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 466 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.52 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.9
詳細: NANODROP, 2.0M (NH4)2SO4, 5.0% Isopropanol, 0.1M Citrate pH 4.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97920, 0.91837, 0.97908
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月3日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.918371
30.979081
反射解像度: 2.11→47.836 Å / Num. obs: 102365 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 30.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.11-2.223.80.5841.356494150310.58499.4
2.22-2.363.80.4241.853291141380.42499.1
2.36-2.523.80.332.350358133080.3398.9
2.52-2.723.80.2283.447014123890.22898.6
2.72-2.983.80.1495.243260113590.14998.3
2.98-3.343.80.084939169102430.08497.8
3.34-3.853.80.05114.13469690550.05197.4
3.85-4.723.80.03419.42937476450.03496.7
4.72-6.673.80.03418.22249759060.03495.8
6.67-47.8363.70.02520.91206732910.02593.5

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.11→47.836 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 11.373 / SU ML: 0.148 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.151
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 4. SO4, GOL, IPA WERE MODELED BASED ON CRYSTALLIZATION/CRYO CONDITION. 5. THE ACTIVE SITE IS FORMED BY FOLLOWING LOOPS: 22-30, 75-117, 143-149, 456-467. ALL THESE LOOPS-CONTAINING SITE WAS BUILT BASED ON SIMILARITY TO A STRUCTURE HOMOLOG (1LFW). LOOP 71-117 MAY CONTAIN REGISTER ERRORS. ADDITIONALLY, N-TERMINAL DENSITY IS ALSO POOR. 6. TWO ZINC IONS IN THE ACTIVE SITE WERE MODELED BASED ON HOMOLOGS. X-RAY FLUORESCENCE MEASUREMENTS AND ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIERS SUGGEST THAT METAL AT SITE 501 MIGHT BE A MIXTURE OF ZINC AND NICKEL, WHILE THE METAL AT SITE 502 IS MOSTLY ZINC. 7. RAMACHANDRAN OUTLIERS (A26, B293) ARE LOCATED IN REGIONS WITH POOR ELECTRON DENSITY. THE CIS-PEPTIDE 115-116, LOCATED NEAR THE ACTIVE SITE, IS LIKELY VALID.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 5107 5 %RANDOM
Rwork0.22 ---
all0.221 ---
obs0.221 102314 97.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.02 Å20 Å20 Å2
2--3.6 Å20 Å2
3----1.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.11→47.836 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7212 0 208 466 7886
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0227563
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024954
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2711.98210289
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.828312191
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4145952
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.75925.22318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.159151232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5461533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.21180
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028262
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021361
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.21613
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1840.25216
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.23657
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.23986
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.2401
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1640.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1740.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.44634856
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.37531909
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.24257618
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.80363052
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.93272664
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 5920 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.260.5
MEDIUM THERMAL0.512
LS精密化 シェル解像度: 2.11→2.165 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 334 -
Rwork0.322 7268 -
obs-7602 99.07 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.17330.31311.50212.35032.52685.37270.0496-0.29480.0717-0.00340.36230.13310.24440.592-0.4119-0.2245-0.1202-0.10680.1536-0.0767-0.234440.433924.59034.9608
21.1422-0.30090.26380.3558-0.68132.3679-0.3017-0.0684-0.0692-0.098-0.02-0.15050.355-0.560.32170.0241-0.12370.1192-0.1274-0.10510.013265.49229.828332.1769
31.6226-0.4209-1.31922.16272.57854.94110.1040.3982-0.0524-0.13560.29230.0787-0.52470.6205-0.3963-0.12280.10250.1260.2219-0.077-0.201340.924660.84256.8375
41.28340.2197-0.34160.2139-0.56442.0011-0.32420.06270.11320.1089-0.0482-0.1383-0.3299-0.46860.37240.04470.132-0.1427-0.1466-0.11530.039965.916255.20329.0349
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA5 - 1826 - 183
21AA399 - 486400 - 487
32AA183 - 398184 - 399
43BB7 - 1828 - 183
53BB399 - 486400 - 487
64BB183 - 398184 - 399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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