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- PDB-2qxx: Bifunctional dCTP deaminase: dUTPase from Mycobacterium tuberculo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qxx
タイトルBifunctional dCTP deaminase: dUTPase from Mycobacterium tuberculosis in complex with dTTP
要素Deoxycytidine triphosphate deaminase
キーワードHYDROLASE / distorted beta barrel / Nucleotide metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


dCTP deaminase (dUMP-forming) / dCTP deaminase (dUMP-forming) activity / dUTP biosynthetic process / dCTP deaminase activity / dUMP biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / dUTP diphosphatase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
dCTP deaminase / Deoxyuridine triphosphatase (dUTPase) / Deoxyuridine 5'-Triphosphate Nucleotidohydrolase; Chain A / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dCTP deaminase, dUMP-forming / dCTP deaminase, dUMP-forming
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Christophersen, S. / Harris, P. / Willemoes, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Mechanism of dTTP inhibition of the bifunctional dCTP deaminase:dUTPase encoded by Mycobacterium tuberculosis.
著者: Helt, S.S. / Thymark, M. / Harris, P. / Aagaard, C. / Dietrich, J. / Larsen, S. / Willemoes, M.
履歴
登録2007年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Deoxycytidine triphosphate deaminase
B: Deoxycytidine triphosphate deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5119
ポリマ－41,7832
非ポリマー1,7287
水3,045169
1
A: Deoxycytidine triphosphate deaminase
ヘテロ分子

A: Deoxycytidine triphosphate deaminase
ヘテロ分子

A: Deoxycytidine triphosphate deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,90912
ポリマ－62,6753
非ポリマー2,2349
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555z,x,y1
crystal symmetry operation3_555y,z,x1
Buried area15550 Å2
手法PISA
2
B: Deoxycytidine triphosphate deaminase
ヘテロ分子

B: Deoxycytidine triphosphate deaminase
ヘテロ分子

B: Deoxycytidine triphosphate deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,62415
ポリマ－62,6753
非ポリマー2,94912
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555z,x,y1
crystal symmetry operation3_555y,z,x1
Buried area15680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.640, 82.640, 82.640
Angle α, β, γ (deg.)70.750, 70.750, 70.750
Int Tables number155
Space group name H-MR32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETHISHISAA1 - 1121 - 112
21METMETHISHISBB1 - 1121 - 112
32ILEILESERSERAA118 - 180118 - 180
42ILEILESERSERBB118 - 180118 - 180
53TTPTTPMGMGAD - C201 - 202
63TTPTTPMGMGBG - F201 - 202

-
要素

#1: タンパク質 Deoxycytidine triphosphate deaminase / dCTP deaminase


分子量: 20891.604 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: dcd / プラスミド: pTBdcd7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O07247, UniProt: P9WP17*PLUS, dCTP deaminase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-TTP / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dTTP


分子量: 482.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N2O14P3
#4: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.72 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.9 mg/ml enzyme in 20 mM MgCl2, 5mM dTTP, 50mM HEPES pH 6.8 reservoir solution: 45% PEG 400, 200mM MgCl2, 100 mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月17日
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.6 Å / Num. all: 22235 / Num. obs: 22235 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 22.025 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.159 / Net I/σ(I): 15.01
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.595 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Num. measured obs: 33274 / Num. unique all: 2973 / % possible all: 97.8

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.49 Å19.51 Å
Translation2.49 Å19.51 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1XS1

1xs1


解像度: 2→19.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 4.257 / SU ML: 0.118 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.201 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 1112 5 %RANDOM
Rwork0.161 ---
all0.164 22234 --
obs0.164 22234 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.975 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.71 Å2-1.08 Å2-1.08 Å2
2--0.71 Å2-1.08 Å2
3---0.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2924 0 84 169 3177
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0213071
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3782.0134170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9535376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.76523.182132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.34815494
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6031526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2460
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022308
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.31166
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.320.52060
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.220.5341
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0090.51
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.250.3179
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2380.568
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0741921
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.99563040
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.43441263
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.29961130
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 1377 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.190.5
MEDIUM THERMAL0.872
LS精密化 シェル解像度: 2→2.043 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 81 -
Rwork0.206 1535 -
obs-1616 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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