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Yorodumi- PDB-2qxs: Crystal Structure of Antagonizing Mutant 536S of the Estrogen Rec... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2qxs | |||||||||
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Title | Crystal Structure of Antagonizing Mutant 536S of the Estrogen Receptor Alpha Ligand Binding Domain Complexed to Raloxifene | |||||||||
Components | Estrogen receptor | |||||||||
Keywords | TRANSCRIPTION / Protein-Ligand Complex / DNA-binding / Lipid-binding / Metal-binding / Nucleus / Phosphorylation / Receptor / Steroid-binding / Transcription regulation / Zinc-finger | |||||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / epithelial cell development / prostate epithelial cord elongation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / mammary gland branching involved in pregnancy / uterus development / vagina development / TFIIB-class transcription factor binding / androgen metabolic process / steroid hormone receptor signaling pathway / mammary gland alveolus development / estrogen receptor signaling pathway / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / : / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / protein localization to chromatin / 14-3-3 protein binding / TBP-class protein binding / nitric-oxide synthase regulator activity / steroid binding / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / ESR-mediated signaling / transcription corepressor binding / negative regulation of miRNA transcription / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / cellular response to estradiol stimulus / transcription coregulator binding / stem cell differentiation / nuclear estrogen receptor binding / SUMOylation of intracellular receptors / euchromatin / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / beta-catenin binding / transcription coactivator binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / Regulation of RUNX2 expression and activity / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / nuclear receptor activity / male gonad development / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of fibroblast proliferation / Ovarian tumor domain proteases / PIP3 activates AKT signaling / response to estradiol / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ATPase binding / regulation of inflammatory response / fibroblast proliferation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Estrogen-dependent gene expression / transcription regulator complex / Extra-nuclear estrogen signaling / calmodulin binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.7 Å | |||||||||
Authors | Bruning, J.B. / Gil, G. / Nowak, J. / Katzenellenbogen, J. / Nettles, K.W. | |||||||||
Citation | Journal: Nat.Chem.Biol. / Year: 2010 Title: Coupling of receptor conformation and ligand orientation determine graded activity. Authors: Bruning, J.B. / Parent, A.A. / Gil, G. / Zhao, M. / Nowak, J. / Pace, M.C. / Smith, C.L. / Afonine, P.V. / Adams, P.D. / Katzenellenbogen, J.A. / Nettles, K.W. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2qxs.cif.gz | 125.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2qxs.ent.gz | 99 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2qxs.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2qxs_validation.pdf.gz | 962.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2qxs_full_validation.pdf.gz | 971.9 KB | Display | |
Data in XML | 2qxs_validation.xml.gz | 23 KB | Display | |
Data in CIF | 2qxs_validation.cif.gz | 32.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qx/2qxs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qx/2qxs | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2qzoC 3os8C 3os9C 3osaC 1errS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 29512.742 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: STEROID-BINDING REGION, RESIDUES 298-554 / Mutation: L536S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ESR1, ESR, NR3A1 / Plasmid: pMCSG7 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) Rosetta / References: UniProt: P03372 #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.15 Å3/Da / Density % sol: 42.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 0.9764 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 16, 2006 / Details: Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror |
Radiation | Monochromator: Rosenbaum-Rock monochromator high-resolution double-crystal Si(220) sagittal focusing Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9764 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.7→20 Å / Num. all: 55230 / Num. obs: 55230 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 18.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.066 / Χ2: 1.044 / Net I/σ(I): 22.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.7→1.76 Å / Redundancy: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.303 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Num. unique all: 5450 / Rsym value: 0.303 / Χ2: 1.04 / % possible all: 99 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 1err Resolution: 1.7→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 4.059 / SU ML: 0.063 / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.104 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 10.195 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→15 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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