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- PDB-2qx3: Structure of pectate lyase II from Xanthomonas campestris pv. cam... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qx3
タイトルStructure of pectate lyase II from Xanthomonas campestris pv. campestris str. ATCC 33913
要素Pectate lyase II
キーワードLYASE / parallel beta helix
機能・相同性
機能・相同性情報


pectate lyase activity / polysaccharide catabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pectin lyase family / Pectate lyase / Pectate lyase / Amb_all / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Pectate lyase II
類似検索 - 構成要素
生物種Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Garron, M.L. / Shaya, D.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: A seductive method to improve the thermostability and activity of an enzyme
著者: Lau, P.C. / Xiao, Z.Z. / Sulea, T. / Bergeron, H. / Grosse, S. / Beauchemin, M.
履歴
登録2007年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pectate lyase II
B: Pectate lyase II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,0257
ポリマ－70,5502
非ポリマー4755
水10,773598
1
A: Pectate lyase II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4653
ポリマ－35,2751
非ポリマー1902
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Pectate lyase II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5604
ポリマ－35,2751
非ポリマー2853
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.183, 53.158, 73.057
Angle α, β, γ (deg.)71.720, 80.030, 69.100
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Pectate lyase II


分子量: 35275.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
生物種: Xanthomonas campestris / 株: ATCC 33913 / 遺伝子: pelB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8P6Z9, pectate lyase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 598 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.48 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Hepes, 25% polyethylene glycol 3350, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 1.9 % / Av σ(I) over netI: 20.1 / 数: 66970 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 3.02 / D res high: 2 Å / D res low: 25 Å / Num. obs: 35612 / % possible obs: 83.6
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.3259810.0271.9711.9
3.424.396.810.0433.381.9
2.993.4292.710.0654.6691.9
2.712.999210.0844.2171.9
2.522.7192.310.0993.2891.9
2.372.5292.510.1092.8051.9
2.252.3792.610.1262.5141.9
2.152.2585.910.1442.2291.9
2.072.1556.310.1762.0831.8
22.0737.210.211.7291.7
反射解像度: 2→25 Å / Num. all: 35612 / Num. obs: 35612 / % possible obs: 83.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 3.024 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2-2.071.70.2115841.72937.2
2.07-2.151.80.17624152.08356.3
2.15-2.251.90.14436472.22985.9
2.25-2.371.90.12639542.51492.6
2.37-2.521.90.10939472.80592.5
2.52-2.711.90.09939053.28992.3
2.71-2.991.90.08439224.21792
2.99-3.421.90.06539414.66992.7
3.42-4.31.90.04341353.3896.8
4.3-251.90.02741621.97198

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.33 Å24.58 Å
Translation2.33 Å24.58 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AIR

1air


解像度: 2→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 4.088 / SU ML: 0.116 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.252 / ESU R Free: 0.189 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.211 1785 5 %RANDOM
Rwork0.157 ---
obs0.16 35612 83.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.302 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.36 Å20.46 Å20.08 Å2
2---0.19 Å2-0.38 Å2
3---0.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5181 0 25 598 5804
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0225349
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1821.937312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6095716
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.41725.417240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.58815846
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0821516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2791
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024176
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.22766
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.23653
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1250.2578
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2290.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1330.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4111.53467
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.71725480
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.19532154
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8184.51823
LS精密化 シェル解像度: 2→2.047 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 43 -
Rwork0.242 1013 -
obs-1056 32.91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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