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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2quv | ||||||
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タイトル | Phosphate ions in fructose-1,6-bisphosphate aldolase from rabbit muscle | ||||||
![]() | Fructose-bisphosphate aldolase A | ||||||
![]() | LYASE / aldolase / phosphate ions / Acetylation / Glycolysis / Phosphorylation / Schiff base | ||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / M band / I band / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / glycolytic process / protein homotetramerization / positive regulation of cell migration / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | St-Jean, M. / Sygusch, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Stereospecific proton transfer by a mobile catalyst in mammalian fructose-1,6-bisphosphate aldolase 著者: St-Jean, M. / Sygusch, J. | ||||||
履歴 |
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Remark 600 | HETEROGEN PO4 IONS ARE NON-COVALENTLY BOUND IN THE ACTIVE SITE OR AT SUBUNIT INTERFACE OF THE ENZYME. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 341.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 272.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is the homotetramer found in the asymmetric unit |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 39263.672 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-PO4 / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.85 % |
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結晶化 | 温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: sodium HEPES, PEG 4000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9795 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.97→50 Å / Num. obs: 96455 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.146 / Χ2: 1.333 / Net I/σ(I): 7.9 |
反射 シェル | 解像度: 1.97→2.04 Å / Num. unique all: 9298 / Χ2: 1.242 / % possible all: 96.2 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1ZAH 解像度: 2.22→50 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 1
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原子変位パラメータ | Biso mean: 28.6 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.22→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.22→2.34 Å
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