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万見
- PDB-2qtc: E. coli Pyruvate dehydrogenase E1 component E401K mutant with pho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qtc
タイトルE. coli Pyruvate dehydrogenase E1 component E401K mutant with phosphonolactylthiamin diphosphate
要素Pyruvate dehydrogenase E1 component
キーワードOXIDOREDUCTASE / pyruvate dehydrogenase / thiamin diphosphate / Glycolysis / Magnesium / Metal-binding / Thiamine pyrophosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


: / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) activity / pyruvate catabolic process / pyruvate dehydrogenase complex / thiamine pyrophosphate binding / small molecule binding / molecular adaptor activity / magnesium ion binding / protein homodimerization activity ...: / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) activity / pyruvate catabolic process / pyruvate dehydrogenase complex / thiamine pyrophosphate binding / small molecule binding / molecular adaptor activity / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pyruvate dehydrogenase E1 component, N-terminal / Pyruvate dehydrogenase E1 component, middle domain / : / Pyruvate dehydrogenase E1 component middle domain / Pyruvate dehydrogenase E1 component / : / Transketolase-like TK C-terminal domain / Transketolase, N-terminal / Transketolase, thiamine diphosphate binding domain / Rossmann fold - #920 ...Pyruvate dehydrogenase E1 component, N-terminal / Pyruvate dehydrogenase E1 component, middle domain / : / Pyruvate dehydrogenase E1 component middle domain / Pyruvate dehydrogenase E1 component / : / Transketolase-like TK C-terminal domain / Transketolase, N-terminal / Transketolase, thiamine diphosphate binding domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / Thiamin diphosphate-binding fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TDK / Pyruvate dehydrogenase E1 component
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Furey, W. / Arjunan, P. / Chandrasekhar, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: A Dynamic Loop at the Active Center of the Escherichia coli Pyruvate Dehydrogenase Complex E1 Component Modulates Substrate Utilization and Chemical Communication with the E2 Component
著者: Kale, S. / Arjunan, P. / Furey, W. / Jordan, F.
履歴
登録2007年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年2月15日Group: Structure summary
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyruvate dehydrogenase E1 component
B: Pyruvate dehydrogenase E1 component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,4906
ポリマ－199,3142
非ポリマー1,1754
水7,098394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.610, 142.110, 82.140
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.680, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The two molecules in the asymmetric unit constitute the biological unit that contains a noncrystallographic twofold axis.

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要素

#1: タンパク質 Pyruvate dehydrogenase E1 component


分子量: 99657.234 Da / 分子数: 2 / 変異: E401K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: aceE / プラスミド: pGS878 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JRG 3456
参照: UniProt: P0AFG8, pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-TDK / 3-[(4-AMINO-2-METHYLPYRIMIDIN-5-YL)METHYL]-2-{(1S)-1-HYDROXY-1-[(R)-HYDROXY(METHOXY)PHOSPHORYL]ETHYL}-5-(2-{[(S)-HYDROXY(PHOSPHONOOXY)PHOSPHORYL]OXY}ETHYL)-4-METHYL-1,3-THIAZOL-3-IUM / 2-PHOSPHONOLACTYLTHIAMIN DIPHOSPHATE


分子量: 563.373 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H26N4O11P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 394 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.24 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.05
詳細: PEG 2000 monomethyl ether, proponal, sodium azide, hepes buffer, magnesium chloride, phosphonolactylthiamin diphosphate, pH 7.05, Vapour diffusion, temperature 295K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→47.53 Å / Num. all: 170761 / Num. obs: 160246 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 18.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 1.77→1.83 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.415 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 15740 / Rsym value: 0.415 / % possible all: 89.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: PDB ENTRY 2IEA

2iea


解像度: 1.77→47.53 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 425090.062 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 8037 5 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.232 160246 97.1 %-
all-170761 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 31.334 Å2 / ksol: 0.336 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.55 Å20 Å20.64 Å2
2---0.37 Å20 Å2
3---1.92 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→47.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12682 0 70 394 13146
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.2241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it0.4162
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.1892
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it0.3252.5
LS精密化 シェル解像度: 1.77→1.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 1117 5 %
Rwork0.3 21348 -
all-22465 -
obs-22465 76.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3plt.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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