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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qna
タイトルCrystal structure of human Importin-beta (127-876) in complex with the IBB-domain of Snurportin1 (1-65)
要素
  • Importin subunit beta-1
  • Snurportin-1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Nuclear transport / import of spliceosomal subunits / protein-protein interaction / HEAT-repeat protein / Host-virus interaction / Nucleus / Protein transport / RNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA import into nucleus / Inhibition of nitric oxide production / mitotic chromosome movement towards spindle pole / endoplasmic reticulum tubular network / astral microtubule organization / establishment of mitotic spindle localization / RNA cap binding / snRNA import into nucleus / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) ...RNA import into nucleus / Inhibition of nitric oxide production / mitotic chromosome movement towards spindle pole / endoplasmic reticulum tubular network / astral microtubule organization / establishment of mitotic spindle localization / RNA cap binding / snRNA import into nucleus / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / importin-alpha family protein binding / ribosomal protein import into nucleus / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / NLS-dependent protein nuclear import complex / Apoptosis induced DNA fragmentation / Nuclear import of Rev protein / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / mitotic metaphase chromosome alignment / NLS-bearing protein import into nucleus / mitotic spindle assembly / nuclear pore / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Hsp90 protein binding / ISG15 antiviral mechanism / small GTPase binding / specific granule lumen / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Interferon alpha/beta signaling / nuclear envelope / snRNP Assembly / nuclear membrane / ficolin-1-rich granule lumen / protein domain specific binding / Neutrophil degranulation / enzyme binding / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Snurportin-1 / Snurportin-1, N-terminal / : / Snurportin1 / Snurportin1, m3G cap-binding domain / Importin beta family / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain ...Snurportin-1 / Snurportin-1, N-terminal / : / Snurportin1 / Snurportin1, m3G cap-binding domain / Importin beta family / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta, N-terminal domain / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Snurportin-1 / Importin subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Wohlwend, D. / Strasser, A. / Dickmanns, A. / Ficner, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2007
タイトル: Structural basis for RanGTP independent entry of spliceosomal U snRNPs into the nucleus.
著者: Wohlwend, D. / Strasser, A. / Dickmanns, A. / Ficner, R.
履歴
登録2007年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月21日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Importin subunit beta-1
B: Snurportin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,4374
ポリマ-92,2452
非ポリマー1922
90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2800 Å2
ΔGint-19.2 kcal/mol
Surface area36220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.220, 79.070, 208.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit beta-1 / Karyopherin subunit beta-1 / Nuclear factor P97 / Importin 90


分子量: 84567.398 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 127-876 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KPNB1, NTF97 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q14974
#2: タンパク質 Snurportin-1 / RNA U transporter 1


分子量: 7677.634 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-66 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNUPN, RNUT1, SPN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3) / 参照: UniProt: O95149
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.66 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.55
詳細: sodium citrate, Ammonium SO4, Ethanol, NaCl, Tris, pH 5.55, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月13日
放射モノクロメーター: Si-111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.84→3104.26 Å / Num. obs: 25868 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.82 % / Rmerge(I) obs: 0.192 / Net I/σ(I): 9.18
反射 シェル解像度: 2.84→2.92 Å / 冗長度: 4.92 % / Rmerge(I) obs: 0.626 / Mean I/σ(I) obs: 2.55 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.3.0008精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.84→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.889 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.821 / SU B: 34.556 / SU ML: 0.312 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 30.298 / ESU R Free: 0.408 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28247 1304 5.1 %RANDOM
Rwork0.23279 ---
obs0.23526 24343 99.99 %-
all-25868 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.82 Å20 Å20 Å2
2--2.59 Å20 Å2
3----1.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.84→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6030 0 10 50 6090
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0226128
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8811.9788308
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.8875771
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.02125.607280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.688151101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2281531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2966
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.024568
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1710.23010
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2840.24319
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0880.2141
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1380.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0560.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2071.53979
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.37626228
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.27332402
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.4724.52080
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.84→2.911 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.402 93 -
Rwork0.307 1737 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.40180.2511-0.17940.7817-0.52730.3560.0372-0.0425-0.009-0.0342-0.00170.00560.03820.0935-0.0355-0.02820.0119-0.01440.00130.0001-0.0547-42.3958-0.8452-11.6393
20.4067-0.18290.20991.71721.26061.23120.0183-0.0048-0.02710.0355-0.00170.02930.0025-0.0495-0.0166-0.0866-0.01590.0285-0.04070.0138-0.0429-6.4843-5.5173-43.9141
31.2896-1.73-2.06162.60283.71366.48280.14940.14-0.1922-0.0515-0.0090.242-0.4459-1.3351-0.14040.0122-0.0295-0.03710.00540.02030.0303-15.442-1.7826-41.5629
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA126 - 5641 - 439
2X-RAY DIFFRACTION2AA577 - 881452 - 756
3X-RAY DIFFRACTION3BB37 - 6637 - 66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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