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- PDB-2qkd: Crystal structure of tandem ZPR1 domains -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qkd
タイトルCrystal structure of tandem ZPR1 domains
要素Zinc finger protein ZPR1
キーワードSIGNALING PROTEIN / CELL CYCLE / HELICAL HAIRPINS / BETA HELIX / ANTI-PARRALLEL BETA SHEET / DOUBLE STRADED ANTI-PARALLEL BETA HELIX / METAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


pre-mRNA catabolic process / DNA endoreduplication / positive regulation of growth / Gemini of Cajal bodies / Cajal body organization / trophectodermal cell proliferation / apoptotic process involved in development / negative regulation of motor neuron apoptotic process / regulation of myelination / inner cell mass cell proliferation ...pre-mRNA catabolic process / DNA endoreduplication / positive regulation of growth / Gemini of Cajal bodies / Cajal body organization / trophectodermal cell proliferation / apoptotic process involved in development / negative regulation of motor neuron apoptotic process / regulation of myelination / inner cell mass cell proliferation / spinal cord development / axon development / Cajal body / positive regulation of cell cycle / translation initiation factor binding / protein folding chaperone / RNA splicing / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of RNA splicing / receptor tyrosine kinase binding / positive regulation of protein import into nucleus / microtubule cytoskeleton organization / mRNA processing / protein folding / growth cone / perikaryon / DNA replication / axon / neuronal cell body / positive regulation of gene expression / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ZPR1, zinc finger domain / ZPR1, A/B domain / Zinc finger, ZPR1-type / ZPR1 family / ZPR1, A/B domain / ZPR1, zinc finger domain / : / ZPR1 zinc-finger domain / ZPR1 jelly-roll domain / Duplicated domain in the epidermal growth factor- and elongation factor-1alpha-binding protein Zpr1. Also present in archaeal proteins. ...ZPR1, zinc finger domain / ZPR1, A/B domain / Zinc finger, ZPR1-type / ZPR1 family / ZPR1, A/B domain / ZPR1, zinc finger domain / : / ZPR1 zinc-finger domain / ZPR1 jelly-roll domain / Duplicated domain in the epidermal growth factor- and elongation factor-1alpha-binding protein Zpr1. Also present in archaeal proteins. / N-terminal domain of TfIIb / Single Sheet / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Zinc finger protein ZPR1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Mishra, A.K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: Structural insights into the interaction of the evolutionarily conserved ZPR1 domain tandem with eukaryotic EF1A, receptors, and SMN complexes.
著者: Mishra, A.K. / Gangwani, L. / Davis, R.J. / Lambright, D.G.
履歴
登録2007年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zinc finger protein ZPR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6324
ポリマ－45,4551
非ポリマー1773
水4,954275
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Zinc finger protein ZPR1
ヘテロ分子

A: Zinc finger protein ZPR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,2648
ポリマ－90,9102
非ポリマー3546
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area7948.5 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.656, 142.597, 67.219
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.05, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-726-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Zinc finger protein ZPR1 / Zinc finger protein 259


分子量: 45454.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Znf259, Zfp259, Zpr1 / プラスミド: pET15b modified / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q62384
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 275 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.09 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 14% PEG 6000, 0.2M ammonium sulfate,10% glycerol,2mM tris(2-carboxyethyl)phosphine,0.1M tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.978715 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年9月25日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978715 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 62931 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 29
反射 シェル解像度: 2→2.04 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.348 / Mean I/σ(I) obs: 3.16 / Num. unique all: 5305 / Rsym value: 0.348 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: heavy atom model

解像度: 2→6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 4.255 / SU ML: 0.122 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1 / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.169 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: initial model generated by ARP/wARP was completed by manual building using O and refined in several iterative cycles usingARP/wARP and Refmac5.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24736 1569 5.1 %RANDOM
Rwork0.20617 ---
all0.218 ---
obs0.20835 29358 99.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.135 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.27 Å20 Å20.73 Å2
2---0.78 Å20 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3021 0 2 278 3301
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223072
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2651.9714154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1685382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.27925.395152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.11515559
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.711520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2468
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022330
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.21190
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.22088
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1440.2252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1910.299
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1350.224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8251.51994
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.38923111
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.97931204
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1924.51043
LS精密化 シェル解像度: 2→2.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.169 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 108 -
Rwork0.219 2006 -
obs-29358 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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