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万見
- PDB-2qk4: Human glycinamide ribonucleotide synthetase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qk4
タイトルHuman glycinamide ribonucleotide synthetase
要素Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
キーワードLIGASE / PURINE SYNTHESIS / ENZYME / PROTEIN-ATP COMPLEX / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


adenine biosynthetic process / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase activity / phosphoribosylamine-glycine ligase / phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / phosphoribosylamine-glycine ligase activity / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / brainstem development ...adenine biosynthetic process / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase activity / phosphoribosylamine-glycine ligase / phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / phosphoribosylamine-glycine ligase activity / purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / brainstem development / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / 'de novo' AMP biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / GMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / cerebellum development / cerebral cortex development / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-terminal domain / Glycinamide Ribonucleotide Synthetase; Chain A, domain 4 / Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, conserved site / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N-terminal / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N domain ...Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-terminal domain / Glycinamide Ribonucleotide Synthetase; Chain A, domain 4 / Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase / Phosphoribosylglycinamide synthetase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, conserved site / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N-terminal / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C-domain superfamily / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, N domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase signature. / Phosphoribosylglycinamide synthetase, C domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase / Phosphoribosylglycinamide synthetase, ATP-grasp (A) domain / PurM-like, N-terminal domain / AIR synthase related protein, N-terminal domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / PurM-like, C-terminal domain / PurM-like, C-terminal domain superfamily / PurM-like, N-terminal domain superfamily / AIR synthase related protein, C-terminal domain / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / Rudiment single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Lehtio, L. / Welin, M. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Busam, R. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Herman, M.D. / Edwards, A. / Flodin, S. ...Lehtio, L. / Welin, M. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Busam, R. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Herman, M.D. / Edwards, A. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hallberg, B.M. / Holmberg-Schiavone, L. / Johansson, I. / Kallas, A. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Moche, M. / Nyman, T. / Persson, C. / Sagemark, J. / Stenmark, P. / Sundstrom, M. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / van den Berg, S. / Weigelt, J. / Nordlund, P. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2010
タイトル: Structural studies of tri-functional human GART.
著者: Welin, M. / Grossmann, J.G. / Flodin, S. / Nyman, T. / Stenmark, P. / Tresaugues, L. / Kotenyova, T. / Johansson, I. / Nordlund, P. / Lehtio, L.
履歴
登録2007年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
B: Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,19812
ポリマ－96,5532
非ポリマー1,64610
水2,000111
1
A: Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0996
ポリマ－48,2761
非ポリマー8235
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0996
ポリマ－48,2761
非ポリマー8235
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.280, 79.810, 113.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.07, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Asymmetric unit contains two biological monomers of this domain.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Trifunctional purine biosynthetic protein adenosine-3 / [Includes: Phosphoribosylamine-glycine ligase (EC 6.3.4.13) (GARS) (Glycinamide ribonucleotide ...[Includes: Phosphoribosylamine-glycine ligase (EC 6.3.4.13) (GARS) (Glycinamide ribonucleotide synthetase) (Phosphoribosylglycinamide synthetase) / Phosphoribosylformylglycinamidine cyclo-ligase (EC 6.3.3.1) (AIRS) (Phosphoribosyl-aminoimidazole synthetase) (AIR synthase) / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase (EC 2.1.2.2) (GART) (GAR transformylase) (5'-phosphoribosylglycinamide transformylase)]


分子量: 48276.340 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain: residues 1-430 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GART, PGFT, PRGS / プラスミド: pNIC-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) gold pRARE2 / 参照: UniProt: P22102, phosphoribosylamine-glycine ligase

-
非ポリマー , 5種, 121分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 16% PEG 3350, 0.3M LiSO4, 100 mM Bis-Tris pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月25日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge (220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→20 Å / Num. all: 44786 / Num. obs: 44786 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 55.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 22.15
反射 シェル解像度: 2.45→2.5 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.341 / Mean I/σ(I) obs: 3.94 / Num. unique all: 2434 / % possible all: 91.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0032精密化
ProDCデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1GSO

1gso


解像度: 2.45→19.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 10.919 / SU ML: 0.146 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.266 / ESU R Free: 0.215 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22107 2240 5 %RANDOM
Rwork0.17137 ---
obs0.17386 42544 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.959 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→19.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6262 0 98 111 6471
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0226466
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5461.998766
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2155838
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.67225.021237
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.967151076
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5071524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.21014
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024734
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.22749
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3220.54455
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.3452
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2070.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2640.39
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.82424252
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.05636668
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.38652440
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.46362098
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.513 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 152 -
Rwork0.247 2883 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6581-0.1337-0.54620.79570.17823.101-0.0524-0.2217-0.36060.36540.0031-0.06720.48830.43770.04930.1022-0.01580.0123-0.0601-0.0051-0.1415-8.9745-0.422887.5117
20.0446-0.1942-0.05761.6468-1.12072.4191-0.1247-0.3506-0.20180.65530.28590.29330.2940.0663-0.16120.4499-0.04960.12770.0950.0827-0.0476-21.371.7951104.8961
32.667-0.7759-0.32811.9467-0.11352.6424-0.0201-0.33760.10910.50560.1014-0.1684-0.21860.3382-0.08130.1276-0.12910.0374-0.1352-0.0602-0.207-13.775316.55294.0307
42.9786-0.0272-0.85381.62690.47352.16490.03020.0788-0.3601-0.105-0.00320.15360.4305-0.0491-0.02710.09110.0171-0.0372-0.1326-0.0609-0.1211-20.5944-10.3748.6105
50.94090.4532-0.84091.7342-0.03590.98420.03750.0099-0.1267-0.01190.01080.78940.3765-0.5216-0.04830.0905-0.092-0.0828-0.0119-0.01140.2435-40.9109-7.826654.175
62.899-0.6361-0.32662.18020.38142.82340.24640.10930.3916-0.2801-0.12040.2266-0.2006-0.1391-0.1261-0.03550.037-0.0059-0.27-0.0296-0.0826-27.69067.219150.8535
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA34 - 13156 - 153
2X-RAY DIFFRACTION2AA132 - 234154 - 256
3X-RAY DIFFRACTION3AA235 - 429257 - 451
4X-RAY DIFFRACTION4BB36 - 13158 - 153
5X-RAY DIFFRACTION5BB132 - 234154 - 256
6X-RAY DIFFRACTION6BB235 - 430257 - 452

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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