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- PDB-2qih: Crystal structure of 527-665 fragment of UspA1 protein from Morax... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qih
タイトルCrystal structure of 527-665 fragment of UspA1 protein from Moraxella catarrhalis
要素protein UspA1
キーワードCELL ADHESION / Trimeric / parallel alpha-helical coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


cell outer membrane / protein transport / cell surface
類似検索 - 分子機能
Ubiquitous surface protein / Repeat of unknown function DUF1079 / Repeat of unknown function (DUF1079) / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, stalk domain / Coiled stalk of trimeric autotransporter adhesin / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, C-terminal membrane anchor domain / YadA-like membrane anchor domain / Pilin-like / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal ...Ubiquitous surface protein / Repeat of unknown function DUF1079 / Repeat of unknown function (DUF1079) / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, stalk domain / Coiled stalk of trimeric autotransporter adhesin / Trimeric autotransporter adhesin YadA-like, C-terminal membrane anchor domain / YadA-like membrane anchor domain / Pilin-like / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / UspA1 / UspA1
類似検索 - 構成要素
生物種Moraxella catarrhalis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.897 Å
データ登録者Conners, R. / Brady, R.L.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: The Moraxella adhesin UspA1 binds to its human CEACAM1 receptor by a deformable trimeric coiled-coil.
著者: Conners, R. / Hill, D.J. / Borodina, E. / Agnew, C. / Daniell, S.J. / Burton, N.M. / Sessions, R.B. / Clarke, A.R. / Catto, L.E. / Lammie, D. / Wess, T. / Brady, R.L. / Virji, M.
履歴
登録2007年7月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: protein UspA1
B: protein UspA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,79322
ポリマ－33,8462
非ポリマー94720
水6,954386
1
A: protein UspA1
ヘテロ分子

A: protein UspA1
ヘテロ分子

A: protein UspA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,18933
ポリマ－50,7683
非ポリマー1,42130
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area15060 Å2
ΔGint-152.5 kcal/mol
Surface area24370 Å2
手法PISA
2
B: protein UspA1
ヘテロ分子

B: protein UspA1
ヘテロ分子

B: protein UspA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,18933
ポリマ－50,7683
非ポリマー1,42130
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area15040 Å2
ΔGint-151.9 kcal/mol
Surface area24280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.234, 37.234, 224.475
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number143
Space group name H-MP3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1003-

PO4

21A-1004-

PO4

31A-1004-

PO4

41A-1005-

CL

51A-1006-

CL

61A-1007-

CL

71A-1009-

CL

81A-1010-

CL

91A-1011-

CL

101A-1012-

CL

111A-1013-

CL

121B-1001-

PO4

131B-1001-

PO4

141B-1002-

PO4

151B-1002-

PO4

161B-1008-

CL

171B-1014-

CL

181B-1015-

CL

191B-1016-

CL

201B-1017-

CL

211B-1018-

CL

221B-1019-

CL

231B-1020-

CL

241A-326-

HOH

251A-327-

HOH

261A-333-

HOH

271A-351-

HOH

281B-359-

HOH

291B-361-

HOH

301B-362-

HOH

311B-386-

HOH

詳細There are two monomers in the asymmetric unit (chains A and B). The biological assembly is a trimer generated from chain A by the operations: -x+y, -x+1, z and -y+1, x-y+1, z A second biological trimer can be generated from chain B by the operations: -x+y, -x, z and -y, x-y, z

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要素

#1: タンパク質 protein UspA1


分子量: 16922.752 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 527-665 / 変異: S528T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Moraxella catarrhalis (バクテリア)
株: ATCC25238 / 遺伝子: UspA1 / プラスミド: PQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: Q9XD56, UniProt: Q9XD54*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 386 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.66 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 12% PEG 3350, 0.2M Ammonium Phosphate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9535 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月24日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9535 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.897→223.61 Å / Num. all: 27647 / Num. obs: 25857 / % possible obs: 93.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Χ2: 1.008 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.897→1.97 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 1963 / Χ2: 0.708 / % possible all: 69.9

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.61 Å
Translation2.5 Å29.61 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Chain A of 1D7M

1d7m


解像度: 1.897→223.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 2.138 / SU ML: 0.067 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.16 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 1300 5 %RANDOM
Rwork0.194 ---
all0.207 27647 --
obs0.197 25855 93.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.946 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.91 Å20.45 Å20 Å2
2--0.91 Å20 Å2
3----1.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.897→223.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2088 0 36 386 2510
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222117
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2411.9382860
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.945281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.26127.944107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.47815408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.475156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2337
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021564
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.2950
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.290.21502
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.2233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2130.2271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1790.280
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9731.51422
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.40222184
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5293763
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7594.5671
LS精密化 シェル解像度: 1.897→1.946 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 76 -
Rwork0.206 1332 -
obs-1408 68.02 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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