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- PDB-2qfy: Crystal structure of Saccharomyces cerevesiae mitochondrial NADP(... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qfy
タイトルCrystal structure of Saccharomyces cerevesiae mitochondrial NADP(+)-dependent isocitrate dehydrogenase in complex with a-ketoglutarate
要素Isocitrate dehydrogenase [NADP]
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


NADPH regeneration / Peroxisomal protein import / isocitrate metabolic process / glutamate biosynthetic process / isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / NADP+ metabolic process / glyoxylate cycle / mitochondrial nucleoid / tricarboxylic acid cycle ...NADPH regeneration / Peroxisomal protein import / isocitrate metabolic process / glutamate biosynthetic process / isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / NADP+ metabolic process / glyoxylate cycle / mitochondrial nucleoid / tricarboxylic acid cycle / Neutrophil degranulation / NAD binding / magnesium ion binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Isocitrate dehydrogenase NADP-dependent / Isopropylmalate Dehydrogenase / Isopropylmalate Dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase, conserved site / Isocitrate and isopropylmalate dehydrogenases signature. / Isopropylmalate dehydrogenase-like domain / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / Isocitrate dehydrogenase [NADP], mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Peng, Y.J. / Ding, J.P.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2008
タイトル: Structural studies of Saccharomyces cerevesiae mitochondrial NADP-dependent isocitrate dehydrogenase in different enzymatic states reveal substantial conformational changes during the catalytic reaction
著者: Peng, Y.J. / Zhong, C. / Huang, W. / Ding, J.P.
履歴
登録2007年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isocitrate dehydrogenase [NADP]
B: Isocitrate dehydrogenase [NADP]
C: Isocitrate dehydrogenase [NADP]
D: Isocitrate dehydrogenase [NADP]
E: Isocitrate dehydrogenase [NADP]
F: Isocitrate dehydrogenase [NADP]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)289,73512
ポリマ－288,8596
非ポリマー8776
水24,7351373
1
A: Isocitrate dehydrogenase [NADP]
B: Isocitrate dehydrogenase [NADP]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,5784
ポリマ－96,2862
非ポリマー2922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7490 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area32640 Å2
手法PISA
2
C: Isocitrate dehydrogenase [NADP]
D: Isocitrate dehydrogenase [NADP]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,5784
ポリマ－96,2862
非ポリマー2922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7390 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area32720 Å2
手法PISA
3
E: Isocitrate dehydrogenase [NADP]
F: Isocitrate dehydrogenase [NADP]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,5784
ポリマ－96,2862
非ポリマー2922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7360 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area32590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.900, 98.480, 190.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.400, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Isocitrate dehydrogenase [NADP] / Idp1p / Oxalosuccinate decarboxylase / IDH / NADP+ / -specific ICDH / IDP


分子量: 48143.086 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: YPH499 / 遺伝子: IDP1 / プラスミド: pET-3E-His / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: P21954, isocitrate dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物
ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID


分子量: 146.098 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1373 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 0.1M HEPES-Na, 0.2M Li2SO4, 0.1M NaF, 20% PEG 4000, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal monochromator, liquid nitrogen cooling
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 160580 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 39.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rsym value: 0.074 / Χ2: 1.232 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.362 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 16016 / Rsym value: 0.276 / Χ2: 0.547 / % possible all: 99.7

-
位相決定

Phasing MRCor.coef. Fo:Fc: 0.684 / Packing: 0.593
最高解像度最低解像度手法Reflection percentσ(F)
Translation4 Å10 Ågeneral97.2 2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QFW

2qfw


解像度: 2.1→43.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / FOM work R set: 0.818 / Data cutoff high absF: 2373589.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 7797 4.9 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs-158401 99.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.246 Å2 / ksol: 0.348 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.73 Å20 Å2-11.25 Å2
2--1.04 Å20 Å2
3----4.77 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→43.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19527 0 60 1373 20960
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.1-2.110.3311730.30129493122
2.11-2.130.331420.28230523194
2.13-2.140.291530.2730563209
2.14-2.160.2991700.26929633133
2.16-2.180.3511560.26829833139
2.18-2.190.2811720.24930493221
2.19-2.210.2551530.23330533206
2.21-2.230.2631510.22929343085
2.23-2.240.3341720.2530133185
2.24-2.260.2891520.2530353187
2.26-2.280.321710.23730173188
2.28-2.30.2851420.24529913133
2.3-2.320.3511540.28630303184
2.32-2.340.2811380.25830733211
2.34-2.370.2811640.22829903154
2.37-2.390.2771450.22330463191
2.39-2.410.2611340.22330653199
2.41-2.440.2931610.23329863147
2.44-2.460.3081660.23130073173
2.46-2.490.2781650.22330533218
2.49-2.520.2841490.2230193168
2.52-2.550.2441510.20729963147
2.55-2.580.2591580.20830903248
2.58-2.610.2841550.22429803135
2.61-2.650.291650.22730343199
2.65-2.680.2281540.21630633217
2.68-2.720.2781670.21629813148
2.72-2.760.2481670.21930493216
2.76-2.80.2641570.21330333190
2.8-2.850.2781540.22430263180
2.85-2.90.2811610.22430603221
2.9-2.950.2591400.22730243164
2.95-3.010.2741690.23430303199
3.01-3.070.2541510.20830503201
3.07-3.140.2681520.22130083160
3.14-3.210.2421360.21930393175
3.21-3.290.2781400.22430963236
3.29-3.380.281480.21630383186
3.38-3.480.2681740.22129893163
3.48-3.590.2941380.21930783216
3.59-3.720.2261670.20229973164
3.72-3.870.2291570.18930153172
3.87-4.040.2071540.17929903144
4.04-4.260.191680.17229953163
4.26-4.520.2021510.15729593110
4.52-4.870.2021610.16129863147
4.87-5.360.2241770.17930093186
5.36-6.140.2221570.19830623219
6.14-7.730.2331510.19630583209
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3akg.paramakg.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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