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万見
- PDB-2qca: A New Crystal Form of Bovine Pancreatic RNase A in Complex with 2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qca
タイトルA New Crystal Form of Bovine Pancreatic RNase A in Complex with 2'-Deoxyguanosine-5'-monophosphate
要素Ribonuclease pancreatic
キーワードHYDROLASE / Ribonuclease / Protein-Nucleotide Complex / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Center for High-Throughput Structural Biology / CHTSB
機能・相同性
機能・相同性情報


pancreatic ribonuclease / ribonuclease A activity / RNA nuclease activity / nucleic acid binding / lyase activity / defense response to Gram-positive bacterium / extracellular region
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYGUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / Ribonuclease pancreatic
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.33 Å
データ登録者Larson, S.B. / Day, J.S. / Cudney, R. / McPherson, A. / Center for High-Throughput Structural Biology (CHTSB)
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2007
タイトル: A new crystal form of bovine pancreatic RNase A in complex with 2'-deoxyguanosine-5'-monophosphate.
著者: Larson, S.B. / Day, J.S. / Cudney, R. / McPherson, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2007
タイトル: A novel strategy for the crystallization of proteins: X-ray diffraction validation
著者: Larson, S.B. / Day, J.S. / Cudney, R. / McPherson, A.
履歴
登録2007年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease pancreatic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4033
ポリマ－13,7081
非ポリマー6942
水2,468137
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.080, 55.080, 39.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 Ribonuclease pancreatic / RNase 1 / RNase A


分子量: 13708.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: Pancreas / 参照: UniProt: P61823, EC: 3.1.27.5
#2: 化合物 ChemComp-DGP / 2'-DEOXYGUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / dGMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.87 %
結晶化温度: 295 K / pH: 7
詳細: Reservoir: 0.6 ml of 30% PEG 3350 in 0.1 M HEPES at pH 7.0. Sample: 2 ul 10-40 mg/ml Protein in 0.1 M HEPES at pH 7.0 and 2 ul of 0.1 M DGP, cholesterol, thymine and oxamic acid in 15% PEG ...詳細: Reservoir: 0.6 ml of 30% PEG 3350 in 0.1 M HEPES at pH 7.0. Sample: 2 ul 10-40 mg/ml Protein in 0.1 M HEPES at pH 7.0 and 2 ul of 0.1 M DGP, cholesterol, thymine and oxamic acid in 15% PEG 3350 and 9.1 M HEPES at pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K, pH 7.00

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年1月8日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.33→27.54 Å / Num. obs: 27155 / % possible obs: 89.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.33 % / Biso Wilson estimate: 27.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 1.33→1.38 Å / 冗長度: 1.49 % / Rmerge(I) obs: 0.491 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / % possible all: 24.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RNO

1rno


解像度: 1.33→27.54 Å / Num. parameters: 10604 / Num. restraintsaints: 13217 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0
StereochEM target val spec case: DGP FROM PARKINSON, ET AL., ACTA CRYST. D52(1996)57-64
立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: HYDROGEN ATOMS WERE INCLUDED IN RIDING POSITIONS. HYDROGEN ATOMS OF HYDROXYL GROUPS WERE PLACED BY HAND BASED ON BEST HYDROGEN BONDING INTERACTIONS. WATER MOLECULES WERE OBTAINED INITIALLY ...詳細: HYDROGEN ATOMS WERE INCLUDED IN RIDING POSITIONS. HYDROGEN ATOMS OF HYDROXYL GROUPS WERE PLACED BY HAND BASED ON BEST HYDROGEN BONDING INTERACTIONS. WATER MOLECULES WERE OBTAINED INITIALLY FOUND FROM AUTOMATIC MAP INTERPRETATION AND LATER FROM MANUAL IDENTIFICATION FROM FO-FC AND 2FO-FC MAPS. WATER OCCUPANCIES WERE INITIALLY SET TO 1.0, BUT REDUCED TO 0.5 IF B VALUES EXCEEDED 80 A^2.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1771 2672 11.1 %RANDOM
Rwork0.1194 ---
all0.1253 26810 --
obs0.1253 -79.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1975)201-228
原子変位パラメータBiso mean: 39.6 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 12 / Occupancy sum hydrogen: 914 / Occupancy sum non hydrogen: 1105.57
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.13 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.33→27.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数951 0 46 137 1134
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.065
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.073
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.067
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.091
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDTotal num. of bins used% reflection obs (%)
1.33-1.380.403690.396X-RAY DIFFRACTION1022.37
1.38-1.440.3592170.33X-RAY DIFFRACTION1067.87
1.44-1.50.2962890.25X-RAY DIFFRACTION1097.81
1.5-1.580.2393160.188X-RAY DIFFRACTION1099.83
1.58-1.680.1873050.15X-RAY DIFFRACTION1099.84
1.68-1.810.1732930.118X-RAY DIFFRACTION1099.8
1.81-1.990.1612830.095X-RAY DIFFRACTION1099.97
1.99-2.280.1542990.086X-RAY DIFFRACTION1099.87
2.28-2.980.1513080.086X-RAY DIFFRACTION1099.9
2.87-29.1610.1882930.13X-RAY DIFFRACTION1097.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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