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- PDB-2qbx: EphB2/SNEW Antagonistic Peptide Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qbx
タイトルEphB2/SNEW Antagonistic Peptide Complex
要素
  • Ephrin type-B receptor 2
  • antagonistic peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN / Receptor tyrosine kinase / bi-directional signaling / tumorigenesis / angiogenesis / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Accelerated Technologies Center for Gene to 3D Structure / ATCG3D
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T-helper 17 type immune response / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex, modulating synaptic transmission / negative regulation of NMDA glutamate receptor activity / hindbrain tangential cell migration / L1CAM interactions / vesicle-mediated intercellular transport / positive regulation of NMDA glutamate receptor activity / regulation of body fluid levels / urogenital system development / postsynaptic membrane assembly ...regulation of T-helper 17 type immune response / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex, modulating synaptic transmission / negative regulation of NMDA glutamate receptor activity / hindbrain tangential cell migration / L1CAM interactions / vesicle-mediated intercellular transport / positive regulation of NMDA glutamate receptor activity / regulation of body fluid levels / urogenital system development / postsynaptic membrane assembly / optic nerve morphogenesis / tight junction assembly / neuron projection retraction / axon guidance receptor activity / central nervous system projection neuron axonogenesis / transmembrane-ephrin receptor activity / negative regulation of axonogenesis / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / positive regulation of synaptic plasticity / dendritic spine development / corpus callosum development / camera-type eye morphogenesis / regulation of filopodium assembly / regulation of behavioral fear response / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of autophagosome assembly / commissural neuron axon guidance / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / negative regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of protein localization to cell surface / axonal fasciculation / positive regulation of synapse assembly / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / inner ear morphogenesis / positive regulation of immunoglobulin production / retinal ganglion cell axon guidance / roof of mouth development / regulation of blood coagulation / regulation of neuronal synaptic plasticity / B cell activation / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / phosphorylation / positive regulation of B cell proliferation / EPHB-mediated forward signaling / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / negative regulation of protein phosphorylation / learning / axon guidance / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of protein kinase activity / receptor protein-tyrosine kinase / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of tumor necrosis factor production / presynaptic membrane / nervous system development / amyloid-beta binding / protein tyrosine kinase activity / cellular response to lipopolysaccharide / angiogenesis / postsynaptic membrane / postsynapse / dendritic spine / learning or memory / positive regulation of cell migration / axon / signaling receptor binding / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / cell surface / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-B receptor 2, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain ...Ephrin type-B receptor 2, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-B receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Chrencik, J.E. / Brooun, A. / Recht, M.I. / Nicola, G. / Pasquale, E.B. / Kuhn, P. / Accelerated Technologies Center for Gene to 3D Structure (ATCG3D)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Three-dimensional structure of the EphB2 receptor in complex with an antagonistic peptide reveals a novel mode of inhibition.
著者: Chrencik, J.E. / Brooun, A. / Recht, M.I. / Nicola, G. / Davis, L.K. / Abagyan, R. / Widmer, H. / Pasquale, E.B. / Kuhn, P.
履歴
登録2007年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-B receptor 2
B: Ephrin type-B receptor 2
D: antagonistic peptide
P: antagonistic peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,49616
ポリマ－50,3434
非ポリマー1,15312
水3,135174
1
A: Ephrin type-B receptor 2
P: antagonistic peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5566
ポリマ－25,1712
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ephrin type-B receptor 2
D: antagonistic peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,94010
ポリマ－25,1712
非ポリマー7698
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.183, 40.183, 235.025
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
詳細the biological unit is a dimer.

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-B receptor 2 / Tyrosine-protein kinase receptor EPH-3


分子量: 23664.738 Da / 分子数: 2 / 断片: EphB2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHB2, DRT, EPHT3, EPTH3, ERK, HEK5, TYRO5 / プラスミド: pBac6
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): HI-5 / 参照: UniProt: P29323, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド antagonistic peptide


分子量: 1506.663 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Antagonistic Peptide
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.46 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 100 mM Hepes, pH 7.2, 100 mM ammonium sulfate, and 20% PEG-3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.299→34.79 Å / Num. all: 17391 / Num. obs: 17391 / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.299→2.3 Å / % possible all: 87.06

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NUK

1nuk


解像度: 2.3→34.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 10.396 / SU ML: 0.206 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.395 / ESU R Free: 0.275 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2695 942 5.1 %RANDOM
Rwork0.19424 ---
obs0.19793 17391 97.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.547 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20.12 Å20 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3----0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→34.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2988 0 60 174 3222
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223130
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022651
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1061.9424261
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.29536150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg19.4325373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.72423.467150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.25415488
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1221521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2170.2439
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023442
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02683
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2523
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2070.22765
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1950.21455
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0970.21828
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.20.2176
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0680.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.10.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2630.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3380.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9391.52003
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1781.5760
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.41623012
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.83431437
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6634.51246
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 71 -
Rwork0.235 1174 -
obs--87.06 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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