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- PDB-2q83: Crystal structure of ytaA (2635576) from Bacillus subtilis at 2.5... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q83
タイトルCrystal structure of ytaA (2635576) from Bacillus subtilis at 2.50 A resolution
要素YtaA protein
キーワードTRANSFERASE / 2635576 / ytaA / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


endospore-forming forespore / spore wall / sporulation resulting in formation of a cellular spore
類似検索 - 分子機能
Spore coat protein CotS / Aminoglycoside 3'-phosphotransferase; Chain: A, domain 2 / Aminoglycoside phosphotransferase (APH), C-terminal lobe / Aminoglycoside phosphotransferase / Phosphotransferase enzyme family / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE / CITRIC ACID / Unknown ligand / Spore coat protein I
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2010
タイトル: Genomics, evolution, and crystal structure of a new family of bacterial spore kinases.
著者: Scheeff, E.D. / Axelrod, H.L. / Miller, M.D. / Chiu, H.J. / Deacon, A.M. / Wilson, I.A. / Manning, G.
履歴
登録2007年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32012年10月24日Group: Database references
改定 1.42017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.52017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.62019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.72023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1,2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 ... BIOMOLECULE: 1,2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: YtaA protein
B: YtaA protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,22317
ポリマ－80,8072
非ポリマー1,41515
水3,369187
1
A: YtaA protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7955
ポリマ－40,4041
非ポリマー3914
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: YtaA protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,42812
ポリマ－40,4041
非ポリマー1,02411
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)172.999, 172.999, 192.574
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Beg label comp-ID: LEU

Dom-IDComponent-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYS6AA22 - 2911 - 18
21LYS6BB22 - 2911 - 18
32ILE4AA30 - 35719 - 346
42ILE4BB30 - 35719 - 346
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 YtaA protein


分子量: 40403.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 遺伝子: ytaA, BSU30920 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: O34656

-
非ポリマー , 6種, 202分子

#2: 化合物 ChemComp-ADN / ADENOSINE / アデノシン


分子量: 267.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4
#3: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.57
詳細: NANODROP, 2.23M Ammonium sulfate, 0.1M Citric acid pH 5.57, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837, 0.97904, 0.97932
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月4日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979041
30.979321
反射解像度: 2.5→29.961 Å / Num. obs: 59155 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 50.53 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rsym value: 0.126 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.5-2.56110.8640.94731943020.864100
2.56-2.64110.6761.14611841950.676100
2.64-2.71110.5991.24483140870.599100
2.71-2.8110.4631.64347439610.463100
2.8-2.89110.3851.94249838700.385100
2.89-2.99110.3082.44083937160.308100
2.99-3.1110.24733953236090.247100
3.1-3.2310.90.1983.83807934800.198100
3.23-3.3710.90.1494.93648733380.149100
3.37-3.5410.90.1235.63476832020.123100
3.54-3.7310.90.0963.23311130470.096100
3.73-3.9510.80.0854.63130229040.085100
3.95-4.2310.80.0758.52946927370.075100
4.23-4.5610.70.0778.42734325630.077100
4.56-510.60.07782487323510.077100
5-5.5910.50.0718.82279521620.071100
5.59-6.4510.50.0778.42011419220.077100
6.45-7.9110.20.0699.31692716540.069100
7.91-11.189.90.04812.21295913100.048100
11.18-29.968.90.05110.566657450.05194.8

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
MolProbity3beta29モデル構築
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
MOSFLMデータ削減
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→29.961 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 10.512 / SU ML: 0.119 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.206 / ESU R Free: 0.169
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. ELECTRON DENSITIES CORRESPONDING TO RESIDUES 1-21 AND 53-56 IN THE A SUBUNIT AND RESIDUES 1-21 AND 52-55 IN THE B SUBUNIT WERE DISORDERED. THEREFORE, THESE RESIDUES WERE NOT MODELED. 5. CITRIC ACID AND SULFATE MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. THE OCCUPANCIES OF THE SULFATES WERE REDUCED TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING. 6. SEVERAL MOLECULES OF ETHYLENE GLYCOL, USED AS A CRYOPROTECTANT, WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 7. ADENOSINE WAS MODELED INTO EACH SUBUNIT. THE POSITIONING OF THIS LIGAND IS BASED ON A SIMILAR POSITIONING OF AN ADENOSINE MOIETY IN RELATED STRUCTURES. 8. AN UNKNOWN LIGAND (UNL) WAS MODELED INTO EACH SUBUNIT. 9. ALA A24 AND ASP A65 ARE IN POOR REGIONS OF ELECTRON DENSITY AND ARE RAMACHANDRAN OUTLIERS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 2988 5.1 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.199 59108 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.685 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.36 Å2-0.18 Å20 Å2
2---0.36 Å20 Å2
3---0.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.961 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5286 0 113 187 5586
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0225549
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.023761
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6551.9817521
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.18239174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.1555668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.80524.634246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.17115945
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.1251525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2821
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026057
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021094
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1780.31105
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1310.33610
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.52656
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.52491
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.160.5329
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1010.316
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.0920.354
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2060.511
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.51733469
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.32131334
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.55655367
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.35682484
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.54112152
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
4317MEDIUM POSITIONAL0.320.5
53LOOSE POSITIONAL0.715
4317MEDIUM THERMAL0.562
53LOOSE THERMAL1.3210
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 183 -
Rwork0.269 4117 -
obs-4300 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.1078-0.1691-0.45330.4675-0.30491.090.00170.6714-0.6855-0.2986-0.02210.06370.30970.120.0204-0.0980.0423-0.03980.0206-0.0996-0.14419.95266.22676.501
21.9063-0.8372-0.89081.78270.67850.97290.0536-0.18520.45030.05860.1319-0.2433-0.23970.3706-0.1855-0.2157-0.0497-0.0204-0.0153-0.0647-0.129922.84794.319104.694
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA22 - 5211 - 41
2X-RAY DIFFRACTION1AA57 - 35746 - 346
3X-RAY DIFFRACTION2BB22 - 5111 - 40
4X-RAY DIFFRACTION2BB56 - 35745 - 346

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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