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万見
- PDB-2q5i: Crystal structure of apo S581L Glycyl-tRNA synthetase mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q5i
タイトルCrystal structure of apo S581L Glycyl-tRNA synthetase mutant
要素Glycyl-tRNA synthetase
キーワードLIGASE / Aminoacyl-tRNA synthetase / ATP-binding / Structural Genomics / Glycyl-tRNA Synthetase / Oxford Protein Production Facility / OPPF
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial glycyl-tRNA aminoacylation / bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) activity / glycine-tRNA ligase / glycine-tRNA ligase activity / Mitochondrial tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / secretory granule / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの ...mitochondrial glycyl-tRNA aminoacylation / bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) activity / glycine-tRNA ligase / glycine-tRNA ligase activity / Mitochondrial tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / secretory granule / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / transferase activity / protein dimerization activity / mitochondrial matrix / axon / mitochondrion / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Herpes Virus-1 - #230 / Glycyl-tRNA synthetase / Glycyl-tRNA synthetase-like core domain / Glycyl-tRNA synthetase/DNA polymerase subunit gamma-2 / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Anticodon-binding domain ...Herpes Virus-1 - #230 / Glycyl-tRNA synthetase / Glycyl-tRNA synthetase-like core domain / Glycyl-tRNA synthetase/DNA polymerase subunit gamma-2 / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Anticodon-binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Herpes Virus-1 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / S15/NS1, RNA-binding / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Cader, M.Z. / Ren, J. / James, P.A. / Bird, L.E. / Talbot, K. / Stammers, D.K. / Oxford Protein Production Facility (OPPF)
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2007
タイトル: Crystal structure of human wildtype and S581L-mutant glycyl-tRNA synthetase, an enzyme underlying distal spinal muscular atrophy.
著者: Cader, M.Z. / Ren, J. / James, P.A. / Bird, L.E. / Talbot, K. / Stammers, D.K.
履歴
登録2007年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,7774
ポリマ－78,4891
非ポリマー2883
水66737
1
A: Glycyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子

A: Glycyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,5548
ポリマ－156,9772
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_644y+1,x-1,-z-11
Buried area6520 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area46600 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)92.530, 92.530, 246.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細The biological assembly is a homodimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the symmetry operation Y,X,-Z

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要素

#1: タンパク質 Glycyl-tRNA synthetase / Glycine-tRNA ligase / GlyRS


分子量: 78488.633 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 55-739 / 変異: S581L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GARS / プラスミド: pET22b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P41250, glycine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M Na2SO4, 0.1M Bis-Tris propane, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9765 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月28日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9765 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 27432 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 14.2 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.734 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 2643 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1ATI

1ati


解像度: 2.8→29.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 21.475 / SU ML: 0.197 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.42 / ESU R Free: 0.288 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. O program has also been used in structure solution. CNS program has also been used in the refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24919 1329 4.9 %RANDOM
Rwork0.21265 ---
obs0.2144 25923 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.963 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.45 Å20 Å20 Å2
2--0.45 Å20 Å2
3----0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4215 0 15 37 4267
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0224323
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022979
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9871.9565843
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88237227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1595525
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.79123.897213
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.74315742
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6491530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2629
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.024808
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02910
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2877
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1760.23018
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1770.22123
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.080.22331
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0920.281
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1740.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1740.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.260.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.99643414
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.58141064
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.82964246
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.45961972
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.923121597
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.428 86 -
Rwork0.397 1823 -
obs--98.35 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5783-0.07040.71961.641-0.4461.9156-0.05970.39180.322-0.29450.0337-0.0666-0.32330.09380.026-0.12830.0247-0.0227-0.26040.0583-0.210283.09437.0415-134.5374
26.2543-5.7281.505512.143-1.87911.357-0.1443-0.09390.17370.53720.10090.2142-0.3995-0.19720.04340.3447-0.0710.0541-0.06740.04150.209986.991935.9823-128.7955
34.28430.9225-0.82185.3179-2.28713.3871-0.0448-0.6285-0.24240.33960.16810.4156-0.0641-0.4556-0.1234-0.28640.10920.0650.04490.1134-0.205962.8208-9.4126-108.7484
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA64 - 14364 - 143
2X-RAY DIFFRACTION1AA226 - 538226 - 538
3X-RAY DIFFRACTION2AA144 - 225144 - 225
4X-RAY DIFFRACTION3AA539 - 673539 - 673

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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