[日本語] English
万見
- PDB-2zxf: Crystal structure of human glycyl-trna synthetase (GLYRS) in comp... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zxf
タイトルCrystal structure of human glycyl-trna synthetase (GLYRS) in complex with AP4A (cocrystallized with AP4A)
要素Glycyl-tRNA synthetase
キーワードLIGASE / AP4A / glycine / ATP / GLY-AMP / tRNA / aminoacyl-tRNA synthetase / ATP-binding / charcot-marie-tooth disease / disease mutation / nucleotide-binding / phosphoprotein / protein biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial glycyl-tRNA aminoacylation / bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) activity / glycine-tRNA ligase / glycine-tRNA ligase activity / Mitochondrial tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / secretory granule / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの ...mitochondrial glycyl-tRNA aminoacylation / bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) activity / glycine-tRNA ligase / glycine-tRNA ligase activity / Mitochondrial tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / secretory granule / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / transferase activity / protein dimerization activity / mitochondrial matrix / axon / mitochondrion / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Herpes Virus-1 - #230 / Glycyl-tRNA synthetase / Glycyl-tRNA synthetase-like core domain / Glycyl-tRNA synthetase/DNA polymerase subunit gamma-2 / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Anticodon-binding domain ...Herpes Virus-1 - #230 / Glycyl-tRNA synthetase / Glycyl-tRNA synthetase-like core domain / Glycyl-tRNA synthetase/DNA polymerase subunit gamma-2 / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Anticodon-binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Herpes Virus-1 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / S15/NS1, RNA-binding / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BIS(ADENOSINE)-5'-TETRAPHOSPHATE / Glycine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Guo, R.T. / Yang, X.L. / Schimmel, P.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structures and biochemical analyses suggest unique mechanism and role for human GlyRS in Ap4A homeostasis
著者: Guo, R.T. / Chong, Y.E. / Guo, M. / Yang, X.L.
履歴
登録2008年12月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glycyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,5412
ポリマ－78,7051
非ポリマー8361
水1,27971
1
A: Glycyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子

A: Glycyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,0824
ポリマ－157,4102
非ポリマー1,6732
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area7690 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area44420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.299, 137.030, 132.751
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 Glycyl-tRNA synthetase / Glycine--tRNA ligase / GlyRS


分子量: 78704.828 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 55-739 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GARS / プラスミド: pET21A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P41250, glycine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-B4P / BIS(ADENOSINE)-5'-TETRAPHOSPHATE / ジアデノシン四りん酸


分子量: 836.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28N10O19P4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25mM Tris-HCL, 150mM NaCl, 10mM MgCl2, 4M Sodium formate, PH7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月20日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→50 Å / Num. all: 15555 / Num. obs: 14819 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 37.8
反射 シェル解像度: 3.4→3.52 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.272 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 1536 / % possible all: 71.5

-
解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
XTALVIEW精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PME

2pme


解像度: 3.4→50 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 682 -RANDOM
Rwork0.244 ---
all-15555 --
obs-13439 86.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 174.9 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 1.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4228 0 53 77 4358
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.52 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.542 39 -
Rwork0.484 --
obs-832 54.2 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る