[日本語] English
万見
- PDB-2q5d: Crystal Structure of Human Importin Beta bound to the Snurportin1... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q5d
タイトルCrystal Structure of Human Importin Beta bound to the Snurportin1 IBB-domain second crystal form
要素
  • Importin beta-1 subunit
  • Snurportin-1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / HEAT REPEAT / IBB-DOMAIN / IMPORTIN / KARYOPHERIN / SNURPORTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA import into nucleus / Inhibition of nitric oxide production / mitotic chromosome movement towards spindle pole / endoplasmic reticulum tubular network / importin-alpha family protein binding / astral microtubule organization / establishment of mitotic spindle localization / RNA cap binding / snRNA import into nucleus / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus ...RNA import into nucleus / Inhibition of nitric oxide production / mitotic chromosome movement towards spindle pole / endoplasmic reticulum tubular network / importin-alpha family protein binding / astral microtubule organization / establishment of mitotic spindle localization / RNA cap binding / snRNA import into nucleus / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / NLS-dependent protein nuclear import complex / NLS-bearing protein import into nucleus / Apoptosis induced DNA fragmentation / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / nuclear localization sequence binding / ribosomal protein import into nucleus / Nuclear import of Rev protein / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / mitotic metaphase chromosome alignment / protein complex oligomerization / mitotic spindle assembly / nuclear pore / cytoskeleton organization / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / protein tetramerization / Hsp90 protein binding / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / small GTPase binding / ISG15 antiviral mechanism / specific granule lumen / protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Interferon alpha/beta signaling / nuclear envelope / snRNP Assembly / nuclear membrane / ficolin-1-rich granule lumen / protein domain specific binding / Neutrophil degranulation / enzyme binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Snurportin-1 / Snurportin-1, N-terminal / : / Snurportin1 / Snurportin1, m3G cap-binding domain / Importin beta family / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. ...Snurportin-1 / Snurportin-1, N-terminal / : / Snurportin1 / Snurportin1, m3G cap-binding domain / Importin beta family / HEAT-like repeat / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Snurportin-1 / Importin subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Mitrousis, G. / Cingolani, G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Molecular Basis for the Recognition of Snurportin 1 by Importin {beta}.
著者: Mitrousis, G. / Olia, A.S. / Walker-Kopp, N. / Cingolani, G.
履歴
登録2007年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年4月2日Group: Source and taxonomy
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Importin beta-1 subunit
C: Snurportin-1
B: Importin beta-1 subunit
D: Snurportin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,5714
ポリマ－204,5714
非ポリマー00
水00
1
A: Importin beta-1 subunit
C: Snurportin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,2862
ポリマ－102,2862
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Importin beta-1 subunit
D: Snurportin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,2862
ポリマ－102,2862
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.985, 100.696, 108.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.23, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Importin beta-1 subunit / Karyopherin beta-1 subunit / Nuclear factor P97 / Importin 90


分子量: 97257.812 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KPNB1, NTF97 / プラスミド: PQE-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: Q14974
#2: タンパク質・ペプチド Snurportin-1 / RNA U transporter 1


分子量: 5027.755 Da / 分子数: 2 / Fragment: N-terminal domain (25-64) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O95149

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.69 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 22%PEG 8000, 0.05M SODIUM CHLORIDE 0.1M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 285K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→40 Å / Num. all: 50424 / Num. obs: 50424 / % possible obs: 78.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 66.8 Å2
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.72 / Num. unique all: 1763 / % possible all: 51.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1qgk

1qgk


解像度: 3.2→40 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.328 3118 RANDOM
Rwork0.303 --
all-31762 -
obs-31762 -
原子変位パラメータBiso mean: 66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.454 Å20 Å2-17.002 Å2
2--11.703 Å20 Å2
3----12.157 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13750 0 0 0 13750
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.3
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.22 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.383 41
Rwork0.399 -
obs-392

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る