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- PDB-2q3z: Transglutaminase 2 undergoes large conformational change upon act... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q3z
タイトルTransglutaminase 2 undergoes large conformational change upon activation
要素
  • Polypeptide
  • Transglutaminase 2
キーワードTRANSFERASE / Transglutaminase 2 / tissue transglutaminase / TG2
機能・相同性
機能・相同性情報


protein deamination / histone serotonyltransferase activity / histone dopaminyltransferase activity / peptide noradrenalinyltransferase activity / peptide histaminyltransferase activity / cellular response to serotonin / regulation of apoptotic cell clearance / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase ...protein deamination / histone serotonyltransferase activity / histone dopaminyltransferase activity / peptide noradrenalinyltransferase activity / peptide histaminyltransferase activity / cellular response to serotonin / regulation of apoptotic cell clearance / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / salivary gland cavitation / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / dopamine secretion / branching involved in salivary gland morphogenesis / peptide cross-linking / cellular response to dopamine / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / apoptotic cell clearance / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / cellular response to cocaine / positive regulation of neurogenesis / positive regulation of sprouting angiogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of cell adhesion / extracellular matrix / positive regulation of GTPase activity / bone development / protein homooligomerization / nucleosome / peptidase activity / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / gene expression / collagen-containing extracellular matrix / regulation of apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / focal adhesion / calcium ion binding / chromatin / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 2 / Transglutaminase-like / : / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain ...Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 2 / Transglutaminase-like / : / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Transglutaminase-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Strop, P. / Pinkas, D.M. / Brunger, A.T. / Khosla, C.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2007
タイトル: Transglutaminase 2 undergoes a large conformational change upon activation
著者: Pinkas, D.M. / Strop, P. / Brunger, A.T. / Khosla, C.
履歴
登録2007年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32018年2月14日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年8月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transglutaminase 2
X: Polypeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,4467
ポリマ－77,9652
非ポリマー4805
水4,720262
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2180 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area30630 Å2
手法PISA, PQS
2
A: Transglutaminase 2
X: Polypeptide
ヘテロ分子

A: Transglutaminase 2
X: Polypeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,89114
ポリマ－155,9314
非ポリマー96110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area9600 Å2
ΔGint-160 kcal/mol
Surface area56010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.671, 71.671, 309.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Transglutaminase 2 / Tissue transglutaminase / TGase C / TGC / TGC / Transglutaminase-2 / TGase- H


分子量: 77341.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGM2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P21980, protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Polypeptide


分子量: 623.763 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized.
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 262 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.64 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.25
詳細: 100 mM HEPES pH 7.25, 1.25M Amm. sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月9日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 53209 / Num. obs: 53209 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Χ2: 0.937 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2→2.09 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.296 / Mean I/σ(I) obs: 2.38 / Num. unique all: 5332 / Χ2: 0.905 / % possible all: 78.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KV3

1kv3


解像度: 2→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 10.688 / SU ML: 0.154 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.177 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: TLS group 1 1 to 462 TLS group 2 467 to 586 TLS group 3 587 to 683
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 3482 6.3 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.231 53209 100 %-
all-53209 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.305 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3 Å20 Å20 Å2
2--1.3 Å20 Å2
3----2.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5232 0 25 262 5519
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0225301
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023592
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3611.9677205
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8623.0038646
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.015649
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.90424.074243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.39815858
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9471536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2799
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025894
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021068
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2964
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2020.23808
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.22509
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.23001
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1940.2274
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0190.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.10.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1370.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1640.218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8651.54188
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1561.51327
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.04925260
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.61432370
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.344.51945
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 176 -
Rwork0.278 3616 -
obs-3792 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0255-0.11560.37871.0521-0.64714.42420.13810.0917-0.0928-0.2095-0.03020.03950.4482-0.191-0.1079-0.1153-0.0149-0.0203-0.33830-0.22659.935-0.21442.759
21.9538-0.73291.5676.0188-0.31078.7493-0.07250.12470.0971-0.06630.15240.0587-0.25860.0487-0.07980.06070.07740.0045-0.23980.0484-0.205614.532-13.922-1.866
34.6191.3771.001713.2923-3.420410.9320.17570.6371-1.0205-0.585-0.019-0.53671.1731-0.2586-0.15670.20390.0248-0.15160.0346-0.02850.15657.107-19.093-38.952
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 4611 - 461
2X-RAY DIFFRACTION2AA472 - 586472 - 586
3X-RAY DIFFRACTION3AA587 - 683587 - 683

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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