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- PDB-2q05: Crystal structure of tyr/ser protein phosphatase from Vaccinia vi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q05
タイトルCrystal structure of tyr/ser protein phosphatase from Vaccinia virus WR
要素Dual specificity protein phosphatase
キーワードHYDROLASE / phosphatase / Vaccinia virus / structural genomics / APC7320 / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / protein serine/threonine phosphatase activity / phosphatase activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / virion component / host cell cytoplasm ...加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / protein serine/threonine phosphatase activity / phosphatase activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / virion component / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...: / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase OPG106
類似検索 - 構成要素
生物種Vaccinia virus WR (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Osipiuk, J. / Skarina, T. / Kagan, O. / Savchenko, A. / Edwards, A. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of tyr/ser protein phosphatase from Vaccinia virus WR.
著者: Osipiuk, J. / Skarina, T. / Kagan, O. / Savchenko, A. / Edwards, A. / Joachimiak, A.
履歴
登録2007年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS PROTEIN IS EXPERIMENTALLY UNKNOWN. THE DODECAMERIC ASSEMBLY OF THE BIOLOGICAL UNIT, SHOWN IN REMARK 350, IS PREDICTED BY THE ANALYSIS OF PROTEIN INTERFACES (PISA) BASED ON THIS CRYSTAL STRUCTURE.
Remark 999 SEQUENCE AUTHORS STATE THAT THE ELECTRON DENSITY CLEARLY SHOWS THE PRESENCE OF ARGININE AT ... SEQUENCE AUTHORS STATE THAT THE ELECTRON DENSITY CLEARLY SHOWS THE PRESENCE OF ARGININE AT SEQUENCE POSITION 20 IN ALL FOUR CHAINS A-D IN THE ASYMMETRIC UNIT. THE PRESENCE OF ARGININES IS SUPPORTED BY OMIT MAPS AND BY THE R-FACTOR INCREASE WHEN LYSINES ARE BEING REFINED AT THAT POSITION.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein phosphatase
B: Dual specificity protein phosphatase
C: Dual specificity protein phosphatase
D: Dual specificity protein phosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,7434
ポリマ－91,7434
非ポリマー00
水1,13563
1
A: Dual specificity protein phosphatase
B: Dual specificity protein phosphatase
C: Dual specificity protein phosphatase
D: Dual specificity protein phosphatase

A: Dual specificity protein phosphatase
B: Dual specificity protein phosphatase
C: Dual specificity protein phosphatase
D: Dual specificity protein phosphatase

A: Dual specificity protein phosphatase
B: Dual specificity protein phosphatase
C: Dual specificity protein phosphatase
D: Dual specificity protein phosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)275,22912
ポリマ－275,22912
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_645-z+1,x-1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation11_556y+1/2,-z+1/2,-x+11
Buried area31360 Å2
ΔGint-215 kcal/mol
Surface area84500 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)169.246, 169.246, 169.246
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質
Dual specificity protein phosphatase / Late protein H1


分子量: 22935.723 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vaccinia virus WR (ウイルス) / 属: Orthopoxvirus / 生物種: Vaccinia virus / 株: WR (Western Reserve), VACV / 遺伝子: H1L, VACWR099 / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P07239, protein-tyrosine-phosphatase, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.06 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 2M Sodium acetate pH 7.0, B-propane buffer pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月25日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.57→40 Å / Num. all: 51445 / Num. obs: 51445 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 22.5 % / Biso Wilson estimate: 65.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 35.5
反射 シェル解像度: 2.57→2.66 Å / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.899 / Mean I/σ(I) obs: 2.21 / Num. unique all: 4979 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
SHELXD位相決定
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
ARP/wARPモデル構築
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.57→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 13.217 / SU ML: 0.137 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.24 / ESU R Free: 0.198 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Only fragments of N-terminal parts (His-tags) of chains A and D were identified in the electron density and modeled with the side chain atoms missing.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2183 2610 5.1 %RANDOM
Rwork0.1913 ---
all0.1927 48741 --
obs0.1927 48741 99.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.961 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.57→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5738 0 0 63 5801
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225887
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5231.9667951
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8115715
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.16823.779262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.445151081
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8851532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2888
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024361
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.22561
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3210.24003
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1290.2216
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2630.274
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0910.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9821.53657
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.48425806
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.30932514
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.324.52141
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.57→2.637 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 170 -
Rwork0.328 3490 -
obs-3660 96.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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