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- PDB-2pyq: Crystal structure of a duf2853 member protein (jann_4075) from ja... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pyq
タイトルCrystal structure of a duf2853 member protein (jann_4075) from jannaschia sp. ccs1 at 1.500 A resolution
要素Uncharacterized protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性Jann4075-like / Protein of unknown function DUF2853 / Jann4075-like superfamily / Protein of unknown function (DUF2853) / Recoverin; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / DUF2853 family protein
機能・相同性情報
生物種Jannaschia sp. CCS1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of uncharacterized protein (YP_512017.1) from Jannaschia sp. CCS1 at 1.500 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
C: Uncharacterized protein
D: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,0886
ポリマ－51,6994
非ポリマー3882
水5,477304
1
A: Uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9251
ポリマ－12,9251
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9251
ポリマ－12,9251
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9251
ポリマ－12,9251
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3133
ポリマ－12,9251
非ポリマー3882
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)32.920, 98.710, 58.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.390, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Uncharacterized protein


分子量: 12924.854 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Jannaschia sp. CCS1 (バクテリア)
遺伝子: YP_512017.1, Jann_4075 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q28JX0
#2: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.15 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: NANODROP, 30.0% PEG 6000, 0.1M HEPES pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837, 0.97910, 0.97886
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月8日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.97911
30.978861
反射解像度: 1.5→28.689 Å / Num. obs: 59568 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 28.524 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 7.77
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.5-1.550.4681.918894981388.7
1.55-1.620.3692.5265871310997.8
1.62-1.690.2883.1224651110798.1
1.69-1.780.2323.8240131184998.6
1.78-1.890.1724.9234121159398.9
1.89-2.040.1176.9244101212599.1
2.04-2.240.0789.7231101147899
2.24-2.560.05812.3236131172498.9
2.56-3.230.04714.5237321184598.4
3.230.03517.8225811145895.7

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PHENIX精密化
SHELX位相決定
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.5→28.689 Å / FOM work R set: 0.75 / 立体化学のターゲット値: twin_lsq_f
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. PEG 200 MOLECULES (PG4) ARE MODELED. 4. THE DATA ARE TWINNED WITH THE TWIN LAW -H,-K,L. THE REFINED TWIN FRACTION WAS 0.227. 5. DUE TO 4-FOLD NCS AND TWINNING, REFLECTIONS FOR R-FREE SET WERE SELECTED IN THIN SHELLS. 6. WHEN REFINING TLS, THE OUTPUT PDB FILE ALWAYS HAS THE ANISOU RECORDS FOR THE ATOMS INVOLVED IN TLS GROUPS. THE ANISOTROPIC B-FACTOR IN ANISOU RECORDS IS THE TOTAL B-FACTOR (B_TLS + B_INDIVIDUAL). THE ISOTROPIC EQUIVALENT B-FACTOR IN ATOM RECORDS IS THE MEAN OF THE TRACE OF THE ANISOU MATRIX DIVIDED BY 10000 AND MULTIPLIED BY 8*PI^2 AND REPRESENTS THE ISOTROPIC EQUIVALENT OF THE TOTAL B-FACTOR (B_TLS + B_INDIVIDUAL). TO OBTAIN THE INDIVIDUAL B-FACTORS, ONE NEEDS TO COMPUTE THE TLS COMPONENT (B_TLS) USING THE TLS RECORDS IN THE PDB FILE HEADER AND THEN SUBTRACT IT FROM THE TOTAL B-FACTORS (ON THE ANISOU RECORDS).
Rfactor反射数%反射
Rfree0.195 6264 5.4 %
Rwork0.176 --
obs0.176 59537 97.7 %
溶媒の処理Bsol: 51.298 Å2 / ksol: 0.396 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 103.1 Å2 / Biso mean: 27.35 Å2 / Biso min: 13.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.29 Å2-0 Å21.278 Å2
2---3.605 Å2-0 Å2
3---1.315 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→28.689 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3421 0 14 304 3739
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg1.1251
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131
X-RAY DIFFRACTIONfHIRAL0.0781
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.3881
X-RAY DIFFRACTIONfLANE0.0051
X-RAY DIFFRACTIONfonbonded4.071
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.43260.28-0.35881.9777-0.53411.36670.0512-0.0231-0.19210.2227-0.0419-0.05910.12370.0352-00.28640.0163-0.00710.2042-0.02280.19754.844931.58130.9323
21.5328-0.38660.25471.879-0.17131.43060.03350.01560.1434-0.2359-0.0035-0.0133-0.09780.023900.2359-0.014-0.0110.1878-0.02360.188621.38432.241956.7451
32.24140.1241-0.15962.29920.05261.41270.05030.0144-0.04470.0184-0.0823-0.05330.1549-0.0505-00.14280.0041-0.00060.17560.0090.1773-2.922457.69545.3009
41.79380.54030.32962.39250.19781.48420.04620.04840.07560.0117-0.0536-0.0129-0.09420.0356-00.14490.0115-0.0180.1779-0.00530.177118.818555.583574.4227
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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