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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2pv3 | ||||||
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タイトル | Crystallographic Structure of SurA fragment lacking the second peptidyl-prolyl isomerase domain complexed with peptide NFTLKFWDIFRK | ||||||
要素 |
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キーワード | ISOMERASE / Survival protein A / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 maintenance of stationary phase / maintenance of unfolded protein / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / chaperone-mediated protein folding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / peptide binding / unfolded protein binding / protein folding / outer membrane-bounded periplasmic space / protein stabilization 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.39 Å | ||||||
データ登録者 | Xu, X. / McKay, D.B. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007 タイトル: The Periplasmic Bacterial Molecular Chaperone SurA Adapts its Structure to Bind Peptides in Different Conformations to Assert a Sequence Preference for Aromatic Residues. 著者: Xu, X. / Wang, S. / Hu, Y.X. / McKay, D.B. #1: ジャーナル: Structure / 年: 2002 タイトル: Crystallographic structure of SurA, a molecular chaperone that facilitates folding of outer membrane porins 著者: Bitto, E. / McKay, D.B. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2pv3.cif.gz | 116.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2pv3.ent.gz | 93 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2pv3.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2pv3_validation.pdf.gz | 444.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2pv3_full_validation.pdf.gz | 459.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2pv3_validation.xml.gz | 22.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2pv3_validation.cif.gz | 30.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pv/2pv3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pv/2pv3 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33221.621 Da / 分子数: 2 断片: Survivial protein A fragment from which the second peptidyl-prolyl isomerase domain has been deleted 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 EMG2 / 遺伝子: surA / プラスミド: pTYB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0ABZ6, peptidylprolyl isomerase #2: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 1617.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 1.4~1.8M sodium chloride, 0.1M potassium dihydrogen phosphate, 0.1 M sodium dihydrogen phosphate, 0.1M MES buffer, pH6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
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-データ収集
回折 |
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放射光源 |
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検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月21日 | ||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 3.39→50 Å / Num. obs: 33486 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.2 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 17.5 | ||||||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 3.39→3.52 Å / 冗長度: 3.5 % / Num. unique all: 3326 / Rsym value: 0.422 / % possible all: 99.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 開始モデル: PDB ENTRY 1M5Y 解像度: 3.39→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 22.754 / SU ML: 0.328 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.501 / ESU R Free: 0.396 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 171.417 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.39→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.39→3.478 Å / Total num. of bins used: 20
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