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万見
- PDB-2pv3: Crystallographic Structure of SurA fragment lacking the second pe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pv3
タイトルCrystallographic Structure of SurA fragment lacking the second peptidyl-prolyl isomerase domain complexed with peptide NFTLKFWDIFRK
要素
  • C-peptide
  • Chaperone surA
キーワードISOMERASE / Survival protein A / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain
機能・相同性
機能・相同性情報


: / maintenance of unfolded protein / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / : / peptide binding / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / unfolded protein binding ...: / maintenance of unfolded protein / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / : / peptide binding / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / unfolded protein binding / protein folding / outer membrane-bounded periplasmic space / protein stabilization
類似検索 - 分子機能
Triger factor/SurA peptide-binding fold / Porin chaperone SurA, peptide-binding domain / Peptidyl-prolyl isomerase SurA / SurA N-terminal / SurA N-terminal domain / : / PPIC-type PPIASE domain / Trigger factor/SurA domain superfamily / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. ...Triger factor/SurA peptide-binding fold / Porin chaperone SurA, peptide-binding domain / Peptidyl-prolyl isomerase SurA / SurA N-terminal / SurA N-terminal domain / : / PPIC-type PPIASE domain / Trigger factor/SurA domain superfamily / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.39 Å
データ登録者Xu, X. / McKay, D.B.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: The Periplasmic Bacterial Molecular Chaperone SurA Adapts its Structure to Bind Peptides in Different Conformations to Assert a Sequence Preference for Aromatic Residues.
著者: Xu, X. / Wang, S. / Hu, Y.X. / McKay, D.B.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Crystallographic structure of SurA, a molecular chaperone that facilitates folding of outer membrane porins
著者: Bitto, E. / McKay, D.B.
履歴
登録2007年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone surA
B: Chaperone surA
C: C-peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0613
ポリマ－68,0613
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6790 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area31310 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)148.33, 148.33, 188.68
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Chaperone surA / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase surA / PPIase surA / Rotamase surA / Survival protein A


分子量: 33221.621 Da / 分子数: 2
断片: Survivial protein A fragment from which the second peptidyl-prolyl isomerase domain has been deleted
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 EMG2 / 遺伝子: surA / プラスミド: pTYB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0ABZ6, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質・ペプチド C-peptide


分子量: 1617.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.4~1.8M sodium chloride, 0.1M potassium dihydrogen phosphate, 0.1 M sodium dihydrogen phosphate, 0.1M MES buffer, pH6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL11-111
シンクロトロンALS 4.2.220.9790, 0.9794, 0.9950
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月21日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.9791
30.97941
40.9951
反射解像度: 3.39→50 Å / Num. obs: 33486 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.2 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 3.39→3.52 Å / 冗長度: 3.5 % / Num. unique all: 3326 / Rsym value: 0.422 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
d*TREKデータスケーリング
HKL-2000データ削減
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SnB位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: PDB ENTRY 1M5Y

1m5y


解像度: 3.39→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 22.754 / SU ML: 0.328 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.501 / ESU R Free: 0.396 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 1690 5.1 %RANDOM
Rwork0.284 ---
obs0.284 33271 98.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 171.417 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.2 Å2-1.1 Å20 Å2
2---2.2 Å20 Å2
3---3.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.396 Å0.501 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.39→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4529 0 0 0 4529
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0224650
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024287
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.281.9526257
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78239977
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7025579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.54625.417240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.73515879
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9011538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2707
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.025196
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02853
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.250.21349
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1760.25048
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.22252
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.23011
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1610.2169
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0220.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.210.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1490.235
LS精密化 シェル解像度: 3.39→3.478 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.453 143 -
Rwork0.48 2237 -
obs-2380 96.51 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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