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- PDB-2prg: LIGAND-BINDING DOMAIN OF THE HUMAN PEROXISOME PROLIFERATOR ACTIVA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2prg
タイトルLIGAND-BINDING DOMAIN OF THE HUMAN PEROXISOME PROLIFERATOR ACTIVATED RECEPTOR GAMMA
要素
  • NUCLEAR RECEPTOR COACTIVATOR SRC-1
  • PEROXISOME PROLIFERATOR ACTIVATED RECEPTOR GAMMA
キーワードCOMPLEX (THIAZOLIDINEDIONE/RECEPTOR) / COMPLEX (THIAZOLIDINEDIONE-RECEPTOR) / LIGAND-BINDING DOMAIN / NUCLEAR RECEPTOR / APO / TRANSCRIPTION FACTOR / ORPHAN RECEPTOR / COMPLEX (THIAZOLIDINEDIONE-RECEPTOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / prostaglandin receptor activity / : / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of extracellular matrix assembly ...labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / prostaglandin receptor activity / : / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / positive regulation of cholesterol transport / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / arachidonate binding / positive regulation of adiponectin secretion / DNA binding domain binding / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / lipoprotein transport / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / WW domain binding / positive regulation of fatty acid metabolic process / male mating behavior / STAT family protein binding / response to lipid / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / hypothalamus development / LBD domain binding / negative regulation of cholesterol storage / negative regulation of SMAD protein signal transduction / lipid homeostasis / E-box binding / alpha-actinin binding / R-SMAD binding / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / Synthesis of bile acids and bile salts / monocyte differentiation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / white fat cell differentiation / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / progesterone receptor signaling pathway / negative regulation of lipid storage / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of BMP signaling pathway / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / cell fate commitment / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / negative regulation of osteoblast differentiation / response to retinoic acid / positive regulation of fat cell differentiation / negative regulation of mitochondrial fission / BMP signaling pathway / long-chain fatty acid transport / estrous cycle / nuclear retinoid X receptor binding / histone acetyltransferase activity / cellular response to hormone stimulus / Recycling of bile acids and salts / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / histone acetyltransferase / retinoic acid receptor signaling pathway / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / cell maturation / negative regulation of MAPK cascade / intracellular receptor signaling pathway / estrogen receptor signaling pathway / hormone-mediated signaling pathway / lactation / : / positive regulation of adipose tissue development / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / response to nutrient / positive regulation of neuron differentiation / epithelial cell differentiation / regulation of cellular response to insulin stimulus / peptide binding / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / response to progesterone / negative regulation of miRNA transcription / cerebellum development / negative regulation of angiogenesis / placenta development / nuclear estrogen receptor binding / nuclear receptor binding / positive regulation of apoptotic signaling pathway / Regulation of PTEN gene transcription / transcription coregulator binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / hippocampus development / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / fatty acid metabolic process
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator 1 / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator ...Nuclear receptor coactivator 1 / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / : / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BRL / Nuclear receptor coactivator 1 / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Nuclear receptor coactivator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Nolte, R.T. / Wisely, G.B. / Milburn, M.V.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Ligand binding and co-activator assembly of the peroxisome proliferator-activated receptor-gamma.
著者: Nolte, R.T. / Wisely, G.B. / Westin, S. / Cobb, J.E. / Lambert, M.H. / Kurokawa, R. / Rosenfeld, M.G. / Willson, T.M. / Glass, C.K. / Milburn, M.V.
履歴
登録1998年8月14日処理サイト: BNL
改定 1.01999年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年1月15日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
改定 1.42023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEROXISOME PROLIFERATOR ACTIVATED RECEPTOR GAMMA
B: PEROXISOME PROLIFERATOR ACTIVATED RECEPTOR GAMMA
C: NUCLEAR RECEPTOR COACTIVATOR SRC-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1055
ポリマ－71,3903
非ポリマー7152
水9,746541
1
A: PEROXISOME PROLIFERATOR ACTIVATED RECEPTOR GAMMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3542
ポリマ－30,9971
非ポリマー3571
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area13850 Å2
手法PISA
2
B: PEROXISOME PROLIFERATOR ACTIVATED RECEPTOR GAMMA
C: NUCLEAR RECEPTOR COACTIVATOR SRC-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7513
ポリマ－40,3932
非ポリマー3571
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area14850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.210, 69.061, 177.966
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.6963, -0.4441, 0.5639), (-0.5229, -0.2244, -0.8223), (0.4917, -0.8674, -0.076)
ベクター: 68.3446, 24.7629, -15.4209)

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要素

#1: タンパク質 PEROXISOME PROLIFERATOR ACTIVATED RECEPTOR GAMMA / E DOMAIN


分子量: 30997.021 Da / 分子数: 2 / 断片: LBD (LIGAND BINDING DOMAIN), RESIDUES 207-477 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: NUCLEUS / 遺伝子: HUMAN PPAR GAMMA CDNA / プラスミド: PRSET A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): HPPARGAMMA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P37231
#2: タンパク質 NUCLEAR RECEPTOR COACTIVATOR SRC-1


分子量: 9396.225 Da / 分子数: 1 / 断片: FRAGMENT CONTAINING HD1 & HD2 RESIDUES 628-703 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: COMPLEX WITH ROSIGLITAZONE (BRL-49653) REGISTRY # 122320-73-4
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: NUCLEUS / 遺伝子: SRC-1 CDNA / プラスミド: PRSET A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: O43792, UniProt: Q15788*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-BRL / 2,4-THIAZOLIDIINEDIONE, 5-[[4-[2-(METHYL-2-PYRIDINYLAMINO)ETHOXY]PHENYL]METHYL]-(9CL) / BRL49653 / ROSIGLITAZONE


分子量: 357.427 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H19N3O3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 541 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1drop
35 mMdithiothreitol1drop
4500 mMammonium acetate1drop
517 %PEG40001reservoir
6200 mMammonium acetate1reservoir
720 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年10月1日 / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 26501 / % possible obs: 89.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.42 % / Biso Wilson estimate: 33.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 20.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / 冗長度: 2.14 % / Rmerge(I) obs: 0.185 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Rsym value: 0.185 / % possible all: 58.3
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 58.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.3精密化
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.3位相決定
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PRG

1prg


解像度: 2.3→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high rms absF: 266280597.97 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 653 2.5 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 26436 89.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: SHRINK MASK | SHELL MODEL / Bsol: 120 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.38 Å20 Å20 Å2
2---4.56 Å20 Å2
3---12.93 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4413 0 86 541 5040
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.512.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 65 2.3 %
Rwork0.226 2745 -
obs--58.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3BSXPI_FIXDBLE.XPL
X-RAY DIFFRACTION4LOCALPARM.XPL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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