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万見
- PDB-2pku: Solution structure of PICK1 PDZ in complex with the carboxyl tail... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pku
タイトルSolution structure of PICK1 PDZ in complex with the carboxyl tail peptide of GluR2
要素
  • PRKCA-binding protein
  • peptide (GLU)(SER)(VAL)(LYS)(ILE)
キーワードPROTEIN BINDING / PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


G protein-coupled glutamate receptor binding / membrane curvature sensor activity / postsynaptic endocytic zone / postsynaptic early endosome / glial cell development / cellular response to decreased oxygen levels / Arp2/3 complex binding / postsynaptic specialization / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation ...G protein-coupled glutamate receptor binding / membrane curvature sensor activity / postsynaptic endocytic zone / postsynaptic early endosome / glial cell development / cellular response to decreased oxygen levels / Arp2/3 complex binding / postsynaptic specialization / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / dopamine transport / SNAP receptor activity / monoamine transport / : / dendritic spine organization / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / long-term synaptic depression / dendritic spine maintenance / receptor clustering / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / regulation of insulin secretion / positive regulation of receptor internalization / protein targeting / cellular response to glucose starvation / cytoskeletal protein binding / ephrin receptor binding / trans-Golgi network membrane / G protein-coupled receptor binding / protein kinase C binding / intracellular protein transport / ionotropic glutamate receptor binding / receptor tyrosine kinase binding / phospholipid binding / actin filament binding / synaptic vesicle / GTPase binding / presynaptic membrane / dendritic spine / postsynaptic density / cytoskeleton / neuron projection / protein domain specific binding / protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PICK1, BAR domain / Arfaptin homology (AH) domain / Arfaptin family / Arfaptin-like domain / Arfaptin homology (AH) domain profile. / Arfaptin-like domain / AH/BAR domain superfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain ...PICK1, BAR domain / Arfaptin homology (AH) domain / Arfaptin family / Arfaptin-like domain / Arfaptin homology (AH) domain profile. / Arfaptin-like domain / AH/BAR domain superfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PRKCA-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Pan, L. / Wu, H. / Shen, C. / Shi, Y. / Xia, J. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Clustering and synaptic targeting of PICK1 requires direct interaction between the PDZ domain and lipid membranes
著者: Pan, L. / Wu, H. / Shen, C. / Shi, Y. / Jin, W. / Xia, J. / Zhang, M.
履歴
登録2007年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PRKCA-binding protein
B: peptide (GLU)(SER)(VAL)(LYS)(ILE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,7312
ポリマ－9,7312
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 PRKCA-binding protein / Protein kinase C-alpha-binding protein / Protein interacting with C kinase 1


分子量: 9155.532 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9EP80
#2: タンパク質・ペプチド peptide (GLU)(SER)(VAL)(LYS)(ILE)


分子量: 575.675 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: the peptide was chemically synthesized

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
1213D 13C-separated NOESY
1312D NOESY

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試料調製

詳細内容: 1mM 15N, 13C protein sample; 50mM phosphate buffer; 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態pH: 6.5 / 圧: AMBIENT / 温度: 30 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA7501
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1P.GUNTERT ET AL.精密化
CYANA2.1P.GUNTERT ET AL.構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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