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- PDB-2pk5: Crystal Structure of HIV-1 Protease (Q7K, L33I, L63I ) in Complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pk5
タイトルCrystal Structure of HIV-1 Protease (Q7K, L33I, L63I ) in Complex with KNI-10075
要素Protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / PROTEASE COMPLEX / Viral Protein / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
KNI-10075 / Chem-075 / Gag-Pol polyprotein / Protease
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Armstrong, A.A. / Lafont, V. / Kiso, Y. / Freire, E. / Amzel, L.M.
引用ジャーナル: Chem.Biol.Drug Des. / 年: 2007
タイトル: Compensating enthalpic and entropic changes hinder binding affinity optimization.
著者: Lafont, V. / Armstrong, A.A. / Ohtaka, H. / Kiso, Y. / Mario Amzel, L. / Freire, E.
履歴
登録2007年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.52021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
B: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5064
ポリマ－21,6102
非ポリマー8962
水4,342241
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5480 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area9340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.842, 85.991, 46.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Protease


分子量: 10804.808 Da / 分子数: 2 / 変異: Q7K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 株: SUBTYPE B / 遺伝子: gag-pol / プラスミド: pET24a+ / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03367, UniProt: Q9J2P7*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-075 / (4R)-N-[(1S,2R)-2-hydroxy-2,3-dihydro-1H-inden-1-yl]-3-[(2S,3S)-2-hydroxy-3-({N-[(isoquinolin-5-yloxy)acetyl]-3-(methyl sulfonyl)-L-alanyl}amino)-4-phenylbutanoyl]-5,5-dimethyl-1,3-thiazolidine-4-carboxamide / KNI-10075 / KNI-10075


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 803.943 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H45N5O9S2 / 参照: KNI-10075
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 100 mM citrate buffer pH 5.4, NaCl 750 mM, 10 mM DTT, 3 mM NaN3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298KK

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 19013 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rsym value: 0.113 / Χ2: 5.306 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.415 / Mean I/σ(I) obs: 8.63 / Num. unique all: 1856 / Rsym value: 0.415 / Χ2: 3.78 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MSM

1msm


解像度: 1.9→48.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 5.192 / SU ML: 0.081 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 1940 10.2 %RANDOM
Rwork0.16 ---
obs0.164 18976 99.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.898 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.26 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→48.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1516 0 62 241 1819
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221722
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5912.0672348
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2765204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.08924.71753
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.63315300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.876158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2279
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021230
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.2772
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.21178
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1610.2170
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2220.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1080.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9521.51090
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.29421667
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1833757
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1664.5681
LS精密化 シェル解像度: 1.903→1.952 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 156 -
Rwork0.165 1196 -
obs-1352 98.11 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9441-0.2948-0.48690.98240.38691.1740.0194-0.09340.03550.07060.0178-0.0501-0.05690.0963-0.03710.02480.0027-0.0145-0.0340.0011-0.103814.657-11.288-10.08
20.411-0.6777-0.27321.74220.51890.9764-0.02590.0181-0.0165-0.05780.03370.0414-0.0217-0.0063-0.00780.0049-0.0038-0.0032-0.0310.0065-0.095516.499-22.301-28.647
31.8195-3.5304-2.069913.33640.63324.11930.07880.12-0.3766-0.151-0.22670.50150.0314-0.15660.1479-0.05250.0126-0.0125-0.06350.0084-0.1512.775-20.878-17.121
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA1 - 991 - 99
22BB1 - 991 - 99
33AC900

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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