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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2pg3 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of a Queuosine biosynthesis protein queC (ECA1155) from Erwinia carotovora subsp. atroseptica SCRI1043 at 2.40 A resolution | ||||||
要素 | Queuosine biosynthesis protein queC | ||||||
キーワード | HYDROLASE / YP_049261.1 / hypothetical protein / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 7-cyano-7-deazaguanine synthase / ligase activity, forming carbon-nitrogen bonds / queuosine biosynthetic process / zinc ion binding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Pectobacterium atrosepticum SCRI1043 (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
引用 | ジャーナル: To be published タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (YP_049261.1) from Erwinia carotovora subsp. atroseptica SCRI1043 at 2.40 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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Remark 300 | BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION. | ||||||
Remark 999 | SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2pg3.cif.gz | 54.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2pg3.ent.gz | 40.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2pg3.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2pg3_validation.pdf.gz | 426.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2pg3_full_validation.pdf.gz | 427.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2pg3_validation.xml.gz | 10.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2pg3_validation.cif.gz | 13.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pg/2pg3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pg/2pg3 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25585.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Pectobacterium atrosepticum SCRI1043 (バクテリア) 生物種: Pectobacterium atrosepticum / 株: SCRI 1043 / 遺伝子: YP_049261.1, queC, ECA1155 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 参照: UniProt: Q6D820, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素 |
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#2: 化合物 | ChemComp-ZN / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.98 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.1 詳細: NANODROP, 0.2M Li3Citrate, 20.0% PEG 3350, No Buffer pH 8.1, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97917 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月11日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing) プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.97917 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.4→27.566 Å / Num. obs: 9920 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 6.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: 単波長異常分散 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→27.566 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 15.672 / SU ML: 0.182 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.366 / ESU R Free: 0.231 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 4. THERE IS UNMODELED DENSITY NEAR RESIDUE A9. 5. ZINC WAS MODELED BASED ON GEOMETRY AND COORDINATION ENVIRONMENT, AND CONFIRMED WITH X-RAY FLUORESCENCE AND ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIER EXPERIMENTS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 48.553 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→27.566 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 20.382 Å / Origin y: 11.661 Å / Origin z: 23.428 Å
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精密化 TLSグループ | Selection: ALL |