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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2pdu | ||||||
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タイトル | Human aldose reductase mutant C303D complexed with IDD393. | ||||||
要素 | Aldose reductase | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / TIM barrel | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / aldose reductase / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / NADP-retinol dehydrogenase ...glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / aldose reductase / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / NADP-retinol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase activity / L-ascorbic acid biosynthetic process / metanephric collecting duct development / prostaglandin H2 endoperoxidase reductase activity / regulation of urine volume / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity / renal water homeostasis / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / epithelial cell maturation / retinal dehydrogenase activity / aldose reductase (NADPH) activity / retinoid metabolic process / cellular hyperosmotic salinity response / carbohydrate metabolic process / electron transfer activity / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å | ||||||
データ登録者 | Steuber, H. / Heine, A. / Klebe, G. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008 タイトル: Merging the binding sites of aldose and aldehyde reductase for detection of inhibitor selectivity-determining features. 著者: Steuber, H. / Heine, A. / Podjarny, A. / Klebe, G. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2pdu.cif.gz | 87.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2pdu.ent.gz | 63.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2pdu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pd/2pdu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pd/2pdu | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 2pd5C 2pd9C 2pdbC 2pdcC 2pdfC 2pdgC 2pdhC 2pdiC 2pdjC 2pdkC 2pdlC 2pdmC 2pdnC 2pdpC 2pdqC 2pdwC 2pdxC 2pdyC 1el3S C: 同じ文献を引用 (文献) S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The asymmetric unit contains one biological monomer. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35910.285 Da / 分子数: 1 / 変異: C303D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALR2 / プラスミド: pET 15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold / 参照: UniProt: P15121, aldose reductase |
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#2: 化合物 | ChemComp-NAP / |
#3: 化合物 | ChemComp-393 / ( |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.48 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 詳細: 20 % PEG 6000 in 120 mM ammonium citrate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年3月5日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.55→50 Å / Num. all: 38314 / Num. obs: 38314 / % possible obs: 85.2 % / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.029 / Rsym value: 0.029 / Net I/σ(I): 29 |
反射 シェル | 解像度: 1.55→1.58 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / Num. unique all: 1550 / Rsym value: 0.126 / % possible all: 68.3 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1el3 解像度: 1.55→30 Å / Num. parameters: 11693 / Num. restraintsaints: 10816 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER 詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56
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Refine analyze | Num. disordered residues: 6 / Occupancy sum hydrogen: 2526 / Occupancy sum non hydrogen: 2898 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.55→30 Å
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拘束条件 |
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