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万見
- PDB-2pcu: Human carboxypeptidase A4 in complex with a cleaved hexapeptide. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pcu
タイトルHuman carboxypeptidase A4 in complex with a cleaved hexapeptide.
要素
  • Carboxypeptidase A4
  • peptide
キーワードHYDROLASE / metallocarboxypeptidase / metalloprotease / product / cleavage / specificity / human carboxypeptidase A4
機能・相同性
機能・相同性情報


hormone catabolic process / peptide catabolic process / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; 金属プロテアーゼ / metallocarboxypeptidase activity / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Carboxypeptidase A, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Zn_pept / Zinc carboxypeptidase / Peptidase family M14 domain profile. / Peptidase M14, carboxypeptidase A ...Carboxypeptidase A, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Zn_pept / Zinc carboxypeptidase / Peptidase family M14 domain profile. / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / THIOCYANATE ION / Carboxypeptidase A4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Bayes, A. / Fernandez, D. / Sola, M. / Marrero, A. / Garcia-Pique, S. / Aviles, F.X. / Vendrell, J. / Gomis-Ruth, F.X.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Caught after the Act: a human A-type metallocarboxypeptidase in a product complex with a cleaved hexapeptide.
著者: Bayes, A. / Fernandez, D. / Sola, M. / Marrero, A. / Garcia-Pique, S. / Aviles, F.X. / Vendrell, J. / Gomis-Ruth, F.X.
履歴
登録2007年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxypeptidase A4
B: peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4307
ポリマ－34,8602
非ポリマー5705
水4,810267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area12370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.304, 72.494, 81.575
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 3分子 AB

#1: タンパク質 Carboxypeptidase A4 / Carboxypeptidase A3


分子量: 34227.398 Da / 分子数: 1 / 断片: Carboxypeptidase A4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CPA4, CPA3 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類)
参照: UniProt: Q9UI42, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; 金属プロテアーゼ
#2: タンパク質・ペプチド peptide


分子量: 632.731 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesised
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 5種, 271分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION


分子量: 58.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.32 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Crystals were obtained from sitting drops subjected to vapor diffusion and containing consisting of 100nL of hCPA4:hexapeptide (15 mg/mL in 5mM Tris HCl pH 7.5) and 100nL of reservoir ...詳細: Crystals were obtained from sitting drops subjected to vapor diffusion and containing consisting of 100nL of hCPA4:hexapeptide (15 mg/mL in 5mM Tris HCl pH 7.5) and 100nL of reservoir solution (0.2M potassium thiocyanate / 20% PEG 3350). Crystallisation drops were dispensed on 96x3-well Greiner plates by a Tecan robot and a Cartesian nanodrop robot (Genomic Solutions) at the joint IBMB-CSIC/Barcelona Science Park Automated Crystallization Platform (PAC). Crystals appeared after incubation for 10-15 days in a Bruker steady-temperature crystal farm at 4 C., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.036 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年1月1日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.036 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→72.548 Å / Num. obs: 39536 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.346 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. measured all: 17578 / Num. unique all: 5427 / Rsym value: 0.346 / % possible all: 95.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ProDCデータ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BO9

2bo9


解像度: 1.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 3.252 / SU ML: 0.052 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.082 / ESU R Free: 0.076 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.176 609 1.5 %RANDOM
Rwork0.159 ---
all0.159 39536 --
obs0.159 39478 98.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.621 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.94 Å20 Å20 Å2
2---1.29 Å20 Å2
3---2.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2461 0 33 267 2761
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222589
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6261.9423517
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9955308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.51723.413126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.4515408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.2191518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2375
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022002
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.21294
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3210.21781
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.2223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3450.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1270.223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0941.51562
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.70722521
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.66931027
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1384.5996
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 38 -
Rwork0.18 2596 -
obs-2634 90.67 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.811-0.26030.09621.28770.41320.82060.026-0.01490.08810.0006-0.0424-0.1055-0.01730.00090.0164-0.1046-0.00460.0004-0.0851-0.0115-0.11661.517631.667611.6948
20.94-0.28290.03021.4490.41780.80960.0269-0.00340.08420.0108-0.0299-0.1075-0.0013-0.00760.003-0.0889-0.0047-0.0071-0.0648-0.0108-0.10441.43931.623711.3951
30.67582.7941-0.267314.66752.69344.73890.1182-0.0653-0.18210.0323-0.024-0.1620.1748-0.0543-0.0942-0.00030.0119-0.02040.0566-0.04470.01040.558745.177421.4697
41.2293-0.2596-0.08621.62570.30460.80090.0251-0.00540.0684-0.0273-0.0451-0.0941-0.0282-0.00140.020.0257-0.0118-0.00450.072-0.0005-0.00971.513832.046211.2844
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 308
2X-RAY DIFFRACTION2A901
3X-RAY DIFFRACTION2A999
4X-RAY DIFFRACTION3B1 - 5
5X-RAY DIFFRACTION4A501 - 502

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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