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- PDB-2p57: GAP domain of ZNF289, an ID1-regulated zinc finger protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p57
タイトルGAP domain of ZNF289, an ID1-regulated zinc finger protein
要素GTPase-activating protein ZNF289
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / zinc finger / GAP / GTPASE activating protein / STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


COPI coating of Golgi vesicle / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / CDC42 GTPase cycle / COPI-mediated anterograde transport / GTPase activator activity / protein transport / Golgi membrane / Golgi apparatus / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arf GTPase activating protein / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / ARFGAP/RecO-like zinc finger / Annexin V; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADP-ribosylation factor GTPase-activating protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Tong, Y. / Dimov, S. / Shen, L. / Zhu, H. / Tempel, W. / Landry, R. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. ...Tong, Y. / Dimov, S. / Shen, L. / Zhu, H. / Tempel, W. / Landry, R. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Park, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: GAP domain of ZNF289, an ID1-regulated zinc finger protein
著者: Tong, Y. / Dimov, S. / Shen, L. / Zhu, H. / Tempel, W. / Landry, R. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Park, H.
履歴
登録2007年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42018年1月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase-activating protein ZNF289
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1755
ポリマ－16,1091
非ポリマー654
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.027, 41.165, 72.808
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細not known

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要素

#1: タンパク質 GTPase-activating protein ZNF289


分子量: 16109.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZNF289 / プラスミド: pET28a-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: Q8N6H7
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.1 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 3.2M sodium formate, .09M sodium acetate, pH 4.6, vapor diffusion, sitting drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 11721 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 1.737 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル
解像度 (Å)% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2
1.8-1.8695.25.40.50411291.405
1.86-1.9496.55.40.34911111.774
1.94-2.0397.25.40.26811301.562
2.03-2.1397.25.40.19311521.741
2.13-2.2797.55.40.13811512.182
2.27-2.44985.40.09711711.709
2.44-2.6999.15.40.0811641.819
2.69-3.0898.85.40.05611971.718
3.08-3.8899.55.40.03812141.853
3.88-5098.95.10.02813021.603

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2 Å22.71 Å
Translation2 Å22.71 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMACrefmac_5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
ARP/wARPモデル構築
Cootモデル構築
MolProbityモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2CRW

2crw


解像度: 1.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / WRfactor Rfree: 0.229 / WRfactor Rwork: 0.185 / SU B: 2.524 / SU ML: 0.081 / ESU R: 0.138 / ESU R Free: 0.135 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2414 559 4.782 %random
Rwork0.1955 ---
all0.198 ---
obs0.19773 11690 97.914 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 18.218 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.699 Å20 Å20 Å2
2--0.036 Å20 Å2
3----0.735 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数981 0 4 41 1026
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0211008
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02678
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3711.9011372
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99831634
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5635133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.39122.70848
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.62715157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.185159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2147
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021173
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02233
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.2215
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1920.2700
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1840.2499
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.2513
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1410.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1590.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3240.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1210.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1211.5649
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2721.5259
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.69421016
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3833410
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5594.5353
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8-1.8470.42370.2587630.26683995.352
1.847-1.8970.278450.2317840.23485696.846
1.897-1.9520.187390.2117450.2182794.8
1.952-2.0120.221340.1957320.19677798.584
2.012-2.0770.224320.1867310.18779196.46
2.077-2.150.26350.1866910.18974897.059
2.15-2.2310.28410.1796590.18570799.01
2.231-2.3210.239320.1836560.18671096.901
2.321-2.4240.191250.1776410.17768197.797
2.424-2.5410.185230.1996110.19963699.686
2.541-2.6780.284350.1885620.19460698.515
2.678-2.8390.311350.2165280.22157098.772
2.839-3.0330.218290.2225350.22157098.947
3.033-3.2730.283230.2074800.2150599.604
3.273-3.5810.153210.1934660.19148999.591
3.581-3.9960.174190.1854220.185441100
3.996-4.6010.226180.1513810.15440099.75
4.601-5.6020.26290.1853250.187334100
5.602-7.7880.319170.2472590.251276100
7.788-300.272100.2071600.21117696.591

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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