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- PDB-2p4g: CRYSTAL STRUCTURE OF A PYRIMIDINE REDUCTASE-LIKE PROTEIN (DIP1392... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p4g
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PYRIMIDINE REDUCTASE-LIKE PROTEIN (DIP1392) FROM CORYNEBACTERIUM DIPHTHERIAE NCTC AT 2.30 A RESOLUTION
要素Hypothetical protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / PYRIMIDINE REDUCTASE-LIKE PROTEIN / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


5-amino-6-(5-phosphoribosylamino)uracil reductase activity / riboflavin biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Bacterial bifunctional deaminase-reductase, C-terminal / RibD C-terminal domain / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / RibD_C domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium diphtheriae (ジフテリア菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (NP_939744.1) from Corynebacterium diphtheriae at 2.30 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations ...Advisory / Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0), FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,47817
ポリマ－29,4851
非ポリマー99316
水2,036113
1
A: Hypothetical protein
ヘテロ分子

A: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,95634
ポリマ－58,9702
非ポリマー1,98632
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
Buried area8720 Å2
ΔGint50 kcal/mol
Surface area21300 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)113.510, 113.510, 55.940
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number172
Space group name H-MP64
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical protein


分子量: 29485.064 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium diphtheriae (ジフテリア菌)
株: NCTC 13129 / 遺伝子: NP_939744.1, DIP1392 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q6NGV8
#2: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
13.5365.12TWO CRYSTALS WERE USED FOR THE SOLUTION OF THIS STRUCTURE. 2.47 ANGSTROM MAD DA TA COLLECTED FROM ONE CRYSTAL WAS USED TO PHASE THE STRUCTURE. THE RESOLUTION OF THE INITIAL MODEL WAS THEN EXTENDED USING THE AMPLITUDES FROM A SECOND CRYSTAL THAT DIFFRACTED TO 2.30 ANGSTROMS. THE CRYSTALS ARE TWINNED. THE STRUCTURE WAS P HASED WITHOUT DETWINNING THE DATA. THE DATA REDUCTIONS STATISTICS ARE PRIOR TO D ETWINNING. A TOTAL OF 130 REFLECTIONS COULD NOT BE DETWINNED BECAUSE THEIR TWIN- RELATED REFLECTIONS WERE NOT RECORDED.
2TWO CRYSTALS WERE USED FOR THE SOLUTION OF THIS STRUCTURE. 2.47 ANGSTROM MAD DA TA COLLECTED FROM ONE CRYSTAL WAS USED TO PHASE THE STRUCTURE. THE RESOLUTION OF THE INITIAL MODEL WAS THEN EXTENDED USING THE AMPLITUDES FROM A SECOND CRYSTAL THAT DIFFRACTED TO 2.30 ANGSTROMS. THE CRYSTALS ARE TWINNED. THE STRUCTURE WAS P HASED WITHOUT DETWINNING THE DATA. THE DATA REDUCTIONS STATISTICS ARE PRIOR TO D ETWINNING. A TOTAL OF 130 REFLECTIONS COULD NOT BE DETWINNED BECAUSE THEIR TWIN- RELATED REFLECTIONS WERE NOT RECORDED.
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法詳細pH
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法NANODROP, 0.2M Potassium nitrate, 20.0% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法NANODROP, 0.2M Potassium nitrate, 20.0% PEG 3350, No Buffer pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K6.9

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 5.0.311
シンクロトロンSSRL BL9-220.97922, 0.97939, 0.91162
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 3151CCD2006年9月22日
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2006年6月18日Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Single, cylindrically bent, asymmetrically cut Si(220) crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Double crystalMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.979221
30.979391
40.911621
反射解像度: 2.3→28.273 Å / Num. obs: 18260 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3.66 % / Biso Wilson estimate: 46.09 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 11.61
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsDiffraction-ID% possible all
2.3-2.380.411.7662121,292.9
2.38-2.480.3372.171651,298.5
2.48-2.590.2662.866841,298.2
2.59-2.730.2323.667421,297.4
2.73-2.90.1395.767811,298.2
2.9-3.120.0958.467301,298.1
3.12-3.430.05413.466231,297.5
3.43-3.930.03920.464711,296.4
3.93-4.930.0327.465661,298.2
4.93-28.30.02130.168891,297.4

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SOLVE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCQUANTUMデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→28.273 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 11.84 / SU ML: 0.145 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.193 / ESU R Free: 0.183 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 2. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 3. ANALYSIS OF THE DIFFRACTION DATA INDICATED HEMIHEDERAL TWINNING WITH A TWIN FRACTION ...詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 2. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 3. ANALYSIS OF THE DIFFRACTION DATA INDICATED HEMIHEDERAL TWINNING WITH A TWIN FRACTION OF 0.135 AND WITH A TWIN LAW OF K,H,-L. 4. THE INITIAL REFINEMENT WAS AGAINST THE NON-DETWINNED DATA AND INCLUDED PHASE RESTRAINTS TO THE EXPERIMENTAL MAD PHASES FROM ANOTHER CRYSTAL. 5. FOR THE FINAL STAGES OF REFINEMENT, THE DIFFRACTION INTENSITIES WERE DETWINNED USING THE CCP4 PROGAM DETWIN WITH A TWIN FRACTION OF 0.135 AND A TWIN OPERATION OF K,H,-L. 6. ETHYLENE GLYCOL USED AS A CRYOPROTECTANT AND NITRATE FROM THE CRYSTALLIZATION WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 7. ELECTRON DENSITIES FOR MSE 1-THR 14 AND THR 263-GLN 269 WERE DISORDERED, THEREFORE THESE RESIDUES WERE NOT MODELED. 8. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 9. ASP 233 IS A RAMACHANDRAN OUTLIER EVEN THOUGH IT IS MODELED INTO WELL-ORDERED ELECTRON DENSITY. 10. UNEXPLAINED NEGATIVE DIFFERENCE ELECTRON DENSITY IS OBSERVED BETWEEN LEU 203 AND LEU 211.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 922 5.1 %RANDOM
Rwork0.173 ---
all0.175 ---
obs0.175 18113 98.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20.04 Å20 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→28.273 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1846 0 64 113 2023
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221942
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021345
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.44922619
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92633287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0535251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.57623.76869
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.49915308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8751513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2311
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022112
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02355
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.2386
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2040.21543
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.2953
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.21063
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1670.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2540.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.110.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.74231281
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3623497
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.89752013
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.3668731
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.95511604
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.362 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 57 -
Rwork0.252 1243 -
obs-1300 97.6 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 38.473 Å / Origin y: 32.615 Å / Origin z: 18.843 Å
111213212223313233
T-0.3324 Å2-0.0486 Å2-0.0338 Å2--0.2195 Å20.0833 Å2---0.2596 Å2
L4.488 °2-2.4518 °2-0.9421 °2-3.0391 °20.6788 °2--1.4702 °2
S-0.0573 Å °-0.2827 Å °-0.4242 Å °-0.0967 Å °0.1212 Å °0.3692 Å °0.2482 Å °-0.1624 Å °-0.0639 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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