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- PDB-2p3a: Crystal Structure of the multi-drug resistant mutant subtype B HI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p3a
タイトルCrystal Structure of the multi-drug resistant mutant subtype B HIV protease complexed with TL-3 inhibitor
要素protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / multi-drug resistant mutant subtype B HIV protease / TL-3 inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA-directed DNA polymerase activity / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / endonuclease activity / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 ...: / Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-[(benzyloxy)carbonyl]-L-alanyl-N-[(1R)-1-benzyl-2-oxoethyl]-L-valinamide / Chem-3TL / Pol protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Sanches, M. / Krauchenco, S. / Martins, N.H. / Gustchina, A. / Wlodawer, A. / Polikarpov, I.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structural Characterization of B and non-B Subtypes of HIV-Protease: Insights into the Natural Susceptibility to Drug Resistance Development.
著者: Sanches, M. / Krauchenco, S. / Martins, N.H. / Gustchina, A. / Wlodawer, A. / Polikarpov, I.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Crystallization of a non-B and a B mutant HIV protease
著者: Sanches, M. / Martins, N.H. / Calazans, A. / Brindeiro, R.M. / Tanuri, A. / Antunes, O.A.C. / Polikarpov, I.
履歴
登録2007年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32013年2月27日Group: Other
改定 1.42017年10月18日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.52024年4月3日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: protease
B: protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6153
ポリマ－21,7062
非ポリマー9091
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4990 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area9460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.931, 60.931, 82.463
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROGLUGLU1AA1 - 341 - 34
21PROPROGLUGLU1BB1 - 341 - 34
32GLUGLUILEILE2AA35 - 6435 - 64
42GLUGLUILEILE2BB35 - 6435 - 64
53GLUGLUPHEPHE1AA65 - 9965 - 99
63GLUGLUPHEPHE1BB65 - 9965 - 99

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要素

#1: タンパク質 protease


分子量: 10852.894 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-99 / 変異: Q7K, N37A, K45R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 遺伝子: pol / プラスミド: pET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6BB74, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-3TL / benzyl [(1S,4S,7S,8R,9R,10S,13S,16S)-7,10-dibenzyl-8,9-dihydroxy-1,16-dimethyl-4,13-bis(1-methylethyl)-2,5,12,15,18-pentaoxo-20-phenyl-19-oxa-3,6,11,14,17-pentaazaicos-1-yl]carbamate / TL-3, C2 symmetric inhibitor / TL3


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 909.077 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C50H64N6O10
参照: N-[(benzyloxy)carbonyl]-L-alanyl-N-[(1R)-1-benzyl-2-oxoethyl]-L-valinamide
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE INHIBITOR IS A C2 SYMMETRIC HIV PROTEASE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.54 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 6% (v/v) MPD, 0.32M ammonium sulfate, 0.1M sodium cacodylate, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: D03B-MX1 / 波長: 1.43
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2004年1月4日
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.43 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→52.78 Å / Num. all: 17492 / Num. obs: 17492 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 26.415 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 1.75→1.84 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.348 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 2569 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345345DTBデータ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: The same structure previously solved in space group P6(1)22

解像度: 1.75→19.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 6.343 / SU ML: 0.108 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.947 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 884 5.1 %RANDOM
Rwork0.183 ---
all0.185 ---
obs0.185 17467 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.161 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→19.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1518 0 66 186 1770
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221861
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7772.0462543
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3535234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.34824.13858
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.12115311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1471510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2286
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021400
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2550.21173
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.330.21343
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1910.2217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1890.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2890.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6471.51136
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.63921822
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7013805
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7094.5721
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.82931795
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded11.75431675
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
715TIGHT POSITIONAL0.020.05
120MEDIUM POSITIONAL0.190.5
715TIGHT THERMAL0.10.5
120MEDIUM THERMAL0.572
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 64 -
Rwork0.248 1240 -
obs-1304 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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