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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2p0k | ||||||
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タイトル | Crystal structure of SCMH1 | ||||||
要素 | Polycomb protein SCMH1ポリコーム群タンパク質 | ||||||
キーワード | TRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / scmh1 / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / chromocenter / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / anterior/posterior pattern specification / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / Regulation of PTEN gene transcription ...: / chromocenter / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / anterior/posterior pattern specification / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / Regulation of PTEN gene transcription / histone binding / 精子形成 / Oxidative Stress Induced Senescence / クロマチンリモデリング / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / 核質 / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å | ||||||
データ登録者 | Herzanych, N. / Senisterra, G. / Liu, Y. / Crombet, L. / Loppnau, P. / Kozieradzki, I. / Vedadi, M. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. ...Herzanych, N. / Senisterra, G. / Liu, Y. / Crombet, L. / Loppnau, P. / Kozieradzki, I. / Vedadi, M. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Structure of SCMH1 著者: Herzanych, N. / Senisterra, G. / Liu, Y. / Crombet, L. / Loppnau, P. / Kozieradzki, I. / Vedadi, M. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2p0k.cif.gz | 63.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2p0k.ent.gz | 46.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2p0k.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p0/2p0k ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p0/2p0k | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 2bivS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23928.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCMH1 / プラスミド: pET28a-MHL / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96GD3 | ||||
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#2: 化合物 | ChemComp-CL / #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.17 % |
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結晶化 | 温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 詳細: 20% PEG3350, 0.2M Ammonium Citrate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 300K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月4日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.75→83.05 Å / Num. all: 23100 / Num. obs: 23100 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 13.5 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 2BIV 解像度: 1.75→83.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 4.327 / SU ML: 0.073 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 25.106 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.75→83.05 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.75→1.794 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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