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- PDB-2p0e: Human nicotinamide riboside kinase 1 in complex with tiazofurin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p0e
タイトルHuman nicotinamide riboside kinase 1 in complex with tiazofurin
要素Nicotinamide riboside kinase 1
キーワードTRANSFERASE / non-protein kinase / NAD+ / nicotinamide riboside / nrk1 / tiazofurin / ADP / STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


nicotinate riboside kinase / ribosylnicotinate kinase activity / ribosylnicotinamide kinase / ribosylnicotinamide kinase activity / Nicotinate metabolism / NAD metabolic process / NAD biosynthetic process / phosphorylation / ATP binding / metal ion binding ...nicotinate riboside kinase / ribosylnicotinate kinase activity / ribosylnicotinamide kinase / ribosylnicotinamide kinase activity / Nicotinate metabolism / NAD metabolic process / NAD biosynthetic process / phosphorylation / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
AAA domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Chem-TIZ / Nicotinamide riboside kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Rabeh, W.M. / Tempel, W. / Nedyalkova, L. / Landry, R. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Brenner, C. ...Rabeh, W.M. / Tempel, W. / Nedyalkova, L. / Landry, R. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Brenner, C. / Park, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2007
タイトル: Nicotinamide Riboside Kinase Structures Reveal New Pathways to NAD(+).
著者: Tempel, W. / Rabeh, W.M. / Bogan, K.L. / Belenky, P. / Wojcik, M. / Seidle, H.F. / Nedyalkova, L. / Yang, T. / Sauve, A.A. / Park, H.W. / Brenner, C.
履歴
登録2007年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月9日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS PROTEIN IS UNKNOWN. THE BIOLOGICAL UNIT ASSEMBLY SHOWN IN REMARK 350 IS PREDICTED BY THE ANALYSIS OF PROTEIN INTERFACES BASED ON THIS CRYSTAL STRUCTURE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nicotinamide riboside kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7645
ポリマ－24,3731
非ポリマー3914
水2,990166
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.608, 141.571, 62.005
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細not known

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Nicotinamide riboside kinase 1


分子量: 24373.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NRK1, C9orf95 / プラスミド: p28a-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus RIL
参照: UniProt: Q9NWW6, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）

-
非ポリマー , 5種, 170分子

#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-TIZ / (1R)-1-[4-(AMINOCARBONYL)-1,3-THIAZOL-2-YL]-1,4-ANHYDRO-D-RIBITOL / TIAZOFURIN / チアゾフリン


分子量: 260.267 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H12N2O5S / コメント: 阻害剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.85 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 9
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M Sodium phosphate monobasic, 0.1M Bicine, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ DW / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 43446 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obs
1.8-1.867.10.526
1.86-1.947.30.38
1.94-2.037.30.291
2.03-2.137.40.214
2.13-2.277.40.179
2.27-2.447.50.146
2.44-2.697.50.112
2.69-3.077.60.077
3.07-3.877.70.045
3.87-207.70.034

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMACrefmac_5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: same protein in complex with nicotinamide mononucleotide based on an isomorphous crystal

解像度: 1.8→19.838 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 2.185 / SU ML: 0.07 / ESU R: 0.112 / ESU R Free: 0.11
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Molprobity, prodrg, coot programs have also been used in the refinement
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2092 1181 5.167 %
Rwork0.1745 --
all0.176 --
obs-22855 98.897 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 14.171 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.289 Å20 Å20 Å2
2--0.124 Å20 Å2
3----0.413 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.838 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1581 0 24 166 1771
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0221648
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021115
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.451.9772249
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9343.0022719
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4775202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.51324.7580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.11115286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.152158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2246
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021815
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02330
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.2288
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1860.21111
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.2770
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.2767
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1380.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0710.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2140.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1590.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1640.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.44121085
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6852385
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.10931593
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5262763
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5713649
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8-1.8460.282800.24115610.243168897.216
1.846-1.8970.262750.20914940.212160597.757
1.897-1.9510.244950.18214760.186160098.188
1.951-2.010.279750.16814140.173152397.768
2.01-2.0760.225700.16114130.164151098.212
2.076-2.1480.201750.17513550.176145598.282
2.148-2.2280.194710.16613210.167140898.864
2.228-2.3170.28750.16312580.169134699.034
2.317-2.4190.206660.16112230.164129799.383
2.419-2.5350.214660.16111800.164125499.362
2.535-2.670.233700.17311110.176118499.747
2.67-2.8290.234600.17910600.182112399.733
2.829-3.020.188610.1859970.185105999.906
3.02-3.2550.191600.1869420.186100399.9
3.255-3.5560.2430.1768750.17891999.891
3.556-3.960.162460.1538060.15485399.883
3.96-4.5430.157340.1447230.145757100
4.543-5.4920.129280.1676250.166653100
5.492-7.4860.22180.225060.22524100
7.486-19.8380.286130.2113340.21334999.427

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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